Boc-Thr-Ser-NHNH2 | 2583-32-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Thr-Ser-NHNH2
• 英文别名: tert-butyl N-[(2S,3R)-1-[[(2S)-1-hydrazinyl-3-hydroxy-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-hydroxy-1-oxobutan-2-yl]carbamate
• CAS: 2583-32-6
• 化学式: C₁₂H₂₄N₄O₆
• 分子量: 320.346
• InChiKey: UMXXOKXVLYYGEJ-CSMHCCOUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  163
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Thr-Ser-NHNH2 在 苯甲醚 、 三乙胺 、 亚硝酸异戊酯 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 124.0h， 生成 H-Cys(MBzl)-Lys(Z)-Cys(MBzl)-Thr-Ser-Cys(MBzl)-OBzl*TFA
  参考文献：
  名称：

  Amino acids and peptides. XIII. Synthesis of a nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (.BETA.-fragment) of human liver metallothionein II (hMT II) and its heavy metal-binding properties.

  摘要：

  通过叠氮偶联五种肽段[1、2、4、6和8]，然后进行高频脱保护，合成了对应于人肝金属硫蛋白II（hMT II）N端序列1-29（β-片段）的非酰肽，并考察了其重金属结合特性。结果表明，与 hMT II C 端序列 30-61 相应的合成 β 片段和合成 α 片段的镉结合能力强于原生大鼠硫蛋白。此外，研究还发现α-片段和β-片段都优先与铜离子而不是镉离子结合。

  DOI：

  10.1248/cpb.34.986
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Thr-Ser-OBzl 在 一水合肼 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 以64.6%的产率得到Boc-Thr-Ser-NHNH2
  参考文献：
  名称：

  Amino acids and peptides. XIII. Synthesis of a nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (.BETA.-fragment) of human liver metallothionein II (hMT II) and its heavy metal-binding properties.

  摘要：

  通过叠氮偶联五种肽段[1、2、4、6和8]，然后进行高频脱保护，合成了对应于人肝金属硫蛋白II（hMT II）N端序列1-29（β-片段）的非酰肽，并考察了其重金属结合特性。结果表明，与 hMT II C 端序列 30-61 相应的合成 β 片段和合成 α 片段的镉结合能力强于原生大鼠硫蛋白。此外，研究还发现α-片段和β-片段都优先与铜离子而不是镉离子结合。

  DOI：

  10.1248/cpb.34.986

文献信息

• Amino Acids and Peptides. XXXV. Synthesis of Mouse Metallothionein I.(2). Synthesis of a Nonacosapeptide Corresponding to N-Terminal Sequence 1-29(.BETA.-Fragment) of Mouse Metallothionein I and Related Petides and Examination of Their Heavy Metal-Binding Properties.
  作者：Satoshi MATSUMOTO、Yasuhiro NISHIYAMA、Yoshio OKADA、Kyong-Son MIN、Satomi ONOSAKA、Keiichi TANAKA

  DOI：10.1248/cpb.40.2701

  日期：——

  A nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (beta-fragment) of mouse metallothionein I and related peptides were synthesized by the conventional solution method and their heavy metals (Cu2+, Cu+ and Cd2+)-binding properties were examined. The Cu(2+)- or Cu(+)-binding activities of various peptides were not greatly dependent on the peptide structure, so far as examined, as in the

  通过常规溶液法合成了与小鼠金属硫蛋白I的N端序列1-29（β片段）相对应的非糖肽和相关肽，并研究了它们与重金属（Cu2 +，Cu +和Cd2 +）的结合特性。到目前为止，与N. crassa MT和A. bisporus MT的情况一样，各种肽的Cu（2 +）-或Cu（+）结合活性并不很大地依赖于肽结构。相反，这些肽的Cd（2+）结合活性是相当结构依赖性的。
• Über Peptidsynthesen, XXVIII 3. Mitteilung über Glukagon-Teilsequenzen Synthese der N-terminalen Glukagon-Teilsequenz 1–11
  作者：Eberhard Schröder

  DOI：10.1002/jlac.19656810132

  日期：1965.1.22

  Die N-terminale Undecapeptidsequenz des Glukagons wurde als freies Peptid (H-His-Ser-Glu(NH2)-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp(NH2)-Tyr-Ser-OH)und in substituierter Form als BOC-His-(O-tBu)Ser-Glu(NH2)-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp(NH2)- [bzw. -Asp(ß-tBu-Ester)]-Tyr-Ser-NHNH2 synthetisiert.

  死的N- terminale Undecapeptidsequenz DES Glukagons wurde ALS freies Peptid（H-HIS-丝氨酸-谷氨酸（NH 2）-Gly-THR-PHE-THR-SER-天冬氨酸（NH 2）-Tyr-SER-OH）在UND表格substituierter Als BOC-His-（O - tBu）Ser-Glu（NH 2）-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp（NH 2）-[bzw。-Asp（ß-tBu-Ester）]-Tyr-Ser-NHNH 2合成。
• Amino acids and peptides. XIII. Synthesis of a nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (.BETA.-fragment) of human liver metallothionein II (hMT II) and its heavy metal-binding properties.
  作者：YOSHIO OKADA、NORIYA OHTA、SHIN IGUCHI、YUKO TSUDA、HIDEAKI SASAKI、TOKUJIRO KITAGAWA、MASAMI YAGYU、KYON-SON MIN、SATOMI ONOSAKA、KEIICHI TANAKA

  DOI：10.1248/cpb.34.986

  日期：——

  A nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (β-fragment) of human liver metallothionein II (hMT II) was synthesized by the azide coupling of five peptide fragments [1, 2, 4, 6 and 8], followed by HF deprotection and its heavy metal-binding properties were examined. It was revealed that the Cd-binding ability of the synthetic β-fragment as well as synthetic α-fragment corresponding to the C-terminal sequence 30-61 of hMT II was stronger than that of native rat thionein. Moreover, it was found that both the α-and β-fragments bound preferentially to Cu ions rather than Cd ions.

  通过叠氮偶联五种肽段[1、2、4、6和8]，然后进行高频脱保护，合成了对应于人肝金属硫蛋白II（hMT II）N端序列1-29（β-片段）的非酰肽，并考察了其重金属结合特性。结果表明，与 hMT II C 端序列 30-61 相应的合成 β 片段和合成 α 片段的镉结合能力强于原生大鼠硫蛋白。此外，研究还发现α-片段和β-片段都优先与铜离子而不是镉离子结合。