Boc-Thr-Ser-N3 | 1025828-65-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Thr-Ser-N3
• 英文别名: tert-butyl N-[(2S,3R)-1-[[(2S)-1-azido-3-hydroxy-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-hydroxy-1-oxobutan-2-yl]carbamate
• CAS: 1025828-65-2
• 化学式: C₁₂H₂₁N₅O₆
• 分子量: 331.329
• InChiKey: RKBKHMOEVKVFHT-CSMHCCOUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.3
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  139
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Thr-Ser-N3 在 苯甲醚 、 三乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 122.0h， 生成 Boc-Cys(MBzl)-Lys(Z)-Cys(MBzl)-Thr-Ser-Cys(MBzl)-OBzl
  参考文献：
  名称：

  Amino acids and peptides. XIII. Synthesis of a nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (.BETA.-fragment) of human liver metallothionein II (hMT II) and its heavy metal-binding properties.

  摘要：

  通过叠氮偶联五种肽段[1、2、4、6和8]，然后进行高频脱保护，合成了对应于人肝金属硫蛋白II（hMT II）N端序列1-29（β-片段）的非酰肽，并考察了其重金属结合特性。结果表明，与 hMT II C 端序列 30-61 相应的合成 β 片段和合成 α 片段的镉结合能力强于原生大鼠硫蛋白。此外，研究还发现α-片段和β-片段都优先与铜离子而不是镉离子结合。

  DOI：

  10.1248/cpb.34.986
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Thr-Ser-NHNH2 在 亚硝酸异戊酯 作用下， 生成 Boc-Thr-Ser-N3
  参考文献：
  名称：

  Amino acids and peptides. XIII. Synthesis of a nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (.BETA.-fragment) of human liver metallothionein II (hMT II) and its heavy metal-binding properties.

  摘要：

  通过叠氮偶联五种肽段[1、2、4、6和8]，然后进行高频脱保护，合成了对应于人肝金属硫蛋白II（hMT II）N端序列1-29（β-片段）的非酰肽，并考察了其重金属结合特性。结果表明，与 hMT II C 端序列 30-61 相应的合成 β 片段和合成 α 片段的镉结合能力强于原生大鼠硫蛋白。此外，研究还发现α-片段和β-片段都优先与铜离子而不是镉离子结合。

  DOI：

  10.1248/cpb.34.986

文献信息

• Amino Acids and Peptides. XXXV. Synthesis of Mouse Metallothionein I.(2). Synthesis of a Nonacosapeptide Corresponding to N-Terminal Sequence 1-29(.BETA.-Fragment) of Mouse Metallothionein I and Related Petides and Examination of Their Heavy Metal-Binding Properties.
  作者：Satoshi MATSUMOTO、Yasuhiro NISHIYAMA、Yoshio OKADA、Kyong-Son MIN、Satomi ONOSAKA、Keiichi TANAKA

  DOI：10.1248/cpb.40.2701

  日期：——

  A nonacosapeptide corresponding to the N-terminal sequence 1-29 (beta-fragment) of mouse metallothionein I and related peptides were synthesized by the conventional solution method and their heavy metals (Cu2+, Cu+ and Cd2+)-binding properties were examined. The Cu(2+)- or Cu(+)-binding activities of various peptides were not greatly dependent on the peptide structure, so far as examined, as in the

  通过常规溶液法合成了与小鼠金属硫蛋白I的N端序列1-29（β片段）相对应的非糖肽和相关肽，并研究了它们与重金属（Cu2 +，Cu +和Cd2 +）的结合特性。到目前为止，与N. crassa MT和A. bisporus MT的情况一样，各种肽的Cu（2 +）-或Cu（+）结合活性并不很大地依赖于肽结构。相反，这些肽的Cd（2+）结合活性是相当结构依赖性的。