SQ-67563 | 60868-76-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: SQ-67563
• 英文别名: (4-butoxy-1H-pyrazolo[3,4-b]pyridin-5-yl)-phenyl-methanone；5-benzoyl-4-butyloxy-1H-pyrazolo[3,4-b]pyridine；(4-butoxy-1H-pyrazolo[3,4-b]pyridin-5-yl)(phenyl)methanone；(4-butoxy-2H-pyrazolo[3,4-b]pyridin-5-yl)-phenylmethanone
• CAS: 60868-76-0
• 化学式: C₁₇H₁₇N₃O₂
• 分子量: 295.341
• InChiKey: DARUYCQCOQATNX-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.4
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.24
• 拓扑面积：
  67.9
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  SQ-67563 在 三乙基硅烷 、 sodium tetrahydroborate 、 三氟乙酸 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 生成 5-Benzyl-4-butoxy-1H-pyrazolo[3,4-b]pyridine
  参考文献：
  名称：

  1H-Pyrazolo[3,4-b]pyridine Inhibitors of Cyclin-Dependent Kinases

  摘要：

  1H-Pyrazolo[3,4-b]pyridine 3 (SQ-67563) has been shown to be a potent, selective inhibitor of CDK1/CDK2 in vitro. In cells 3 acts as a cytotoxic agent with the ability to block cell cycle progression and/or induce apoptosis. The solid state structure of 3 bound to CDK2 shows 3 resides coincident with the ATP purine binding site and forms important H-bonding interactions with Leu83 on the protein backbone. (C) 2003 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(03)00034-9
• 作为产物：
  描述：

  4-羟基-1-[(4-甲氧基苯基)甲基]-1H-吡唑并[3,4-b]吡啶-5-羧酸乙酯 在 草酰氯 、 水 、 三乙胺 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 三氟乙酸 、 三氯氧磷 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 正丁醇 为溶剂， 反应 9.5h， 生成 SQ-67563
  参考文献：
  名称：

  细胞周期蛋白依赖性激酶的1H-吡唑并[3,4-b]吡啶抑制剂：高效的2,6-二氟苯甲酰基类似物。

  摘要：

  1H-吡唑并[3,4-b]吡啶1的结构活性研究已发现有效的CDK1 / CDK2选择性抑制剂21h BMS-265246（CDK1 / cycB IC（50）= 6 nM，CDK2 / cycE IC （50）= 9 nM）。2，6-二氟苯基取代对于有效的抑制活性至关重要。与CDK2结合的21j（紧密的二氟类似物）的固态结构表明，该抑制剂与ATP嘌呤结合位点重合，并与蛋白骨架上的Leu83形成重要的H键。

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(03)00381-0

文献信息

• Method for producing 1-unsubstituted pyrazolo[3,4-b]pyridine ketones
  申请人：E. R. Squibb & Sons, Inc.

  公开号：US03987051A1

  公开（公告）日：1976-10-19

  A new process for the production of pyrazolo-[3,4-b]pyridine ketones which are unsubstituted in the 1-position comprises reacting a 1-furanylmethylpyrazolo[3,4-b]pyridine ketone with an inorganic strong mineral acid like sulfuric acid, phosphoric acid or polyphosphoric acid.

  一种生产未在1位取代的吡唑并[3,4-b]吡啶酮的新工艺包括将1-呋喃甲基吡唑并[3,4-b]吡啶酮与无机强酸如硫酸、磷酸或多聚磷酸反应。
• Three hybrid assay system
  申请人：GPC Biotech AG

  公开号：EP1975620A2

  公开（公告）日：2008-10-01

  The invention provides compositions and methods for isolating ligand binding polypeptides for a user-specified ligand, and for isolating small molecule ligands for a user-specified target polypeptide using an improved class of hypbrid ligand compounds.

  本发明提供了用于分离用户指定配体的配体结合多肽的组合物和方法，以及使用改良的低杂合配体化合物分离用户指定目标多肽的小分子配体的组合物和方法。
• US3987051A
  申请人：——

  公开号：US3987051A

  公开（公告）日：1976-10-19
• 1H-Pyrazolo[3,4-b]pyridine inhibitors of cyclin-dependent kinases: highly potent 2,6-Difluorophenacyl analogues
  作者：Raj N. Misra、Hai-yun Xiao、David B. Rawlins、Weifang Shan、Kristen A. Kellar、Janet G. Mulheron、John S. Sack、John S. Tokarski、S.David Kimball、Kevin R. Webster

  DOI：10.1016/s0960-894x(03)00381-0

  日期：2003.7

  Structure-activity studies of 1H-pyrazolo[3,4-b]pyridine 1 have resulted in the discovery of potent CDK1/CDK2 selective inhibitor 21h, BMS-265246 (CDK1/cycB IC(50)=6 nM, CDK2/cycE IC(50)=9 nM). The 2,6-difluorophenyl substitution was critical for potent inhibitory activity. A solid state structure of 21j, a close di-fluoro analogue, bound to CDK2 shows the inhibitor resides coincident with the ATP

  1H-吡唑并[3,4-b]吡啶1的结构活性研究已发现有效的CDK1 / CDK2选择性抑制剂21h BMS-265246（CDK1 / cycB IC（50）= 6 nM，CDK2 / cycE IC （50）= 9 nM）。2，6-二氟苯基取代对于有效的抑制活性至关重要。与CDK2结合的21j（紧密的二氟类似物）的固态结构表明，该抑制剂与ATP嘌呤结合位点重合，并与蛋白骨架上的Leu83形成重要的H键。
• 1H-Pyrazolo[3,4-b]pyridine Inhibitors of Cyclin-Dependent Kinases
  作者：Raj N. Misra、David B. Rawlins、Hai-yun Xiao、Weifang Shan、Isia Bursuker、Kristin A. Kellar、Janet G. Mulheron、John S. Sack、John S. Tokarski、S.David Kimball、Kevin R. Webster

  DOI：10.1016/s0960-894x(03)00034-9

  日期：2003.3

  1H-Pyrazolo[3,4-b]pyridine 3 (SQ-67563) has been shown to be a potent, selective inhibitor of CDK1/CDK2 in vitro. In cells 3 acts as a cytotoxic agent with the ability to block cell cycle progression and/or induce apoptosis. The solid state structure of 3 bound to CDK2 shows 3 resides coincident with the ATP purine binding site and forms important H-bonding interactions with Leu83 on the protein backbone. (C) 2003 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.