N-methyl-L-isoleucyl-L-tryptophanol | 136092-90-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-methyl-L-isoleucyl-L-tryptophanol
• 英文别名: N-Me-L-Ile-L-Trp-ol；N-methyl-L-Ile-L-Trp-ol；(2S,3S)-N-[(2S)-1-hydroxy-3-(1H-indol-3-yl)propan-2-yl]-3-methyl-2-(methylamino)pentanamide
• CAS: 136092-90-5
• 化学式: C₁₈H₂₇N₃O₂
• 分子量: 317.431
• InChiKey: NZZWEVMKDLSTGM-JDFRZJQESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.82
• 重原子数：
  23.0
• 可旋转键数：
  8.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  77.15
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-methyl-L-isoleucyl-L-tryptophanol 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 12.0h， 以16.8%的产率得到(-)-indolactam I
  参考文献：
  名称：

  通过微生物转化合成新的吲哚内酰胺类似物

  摘要：

  与L-Ala，Abu，γ，δ-Δ-Nva，Nva，Nle，ter-Leu，Leu，Ile，allo-Ile的十个吲哚内酰胺同类物。通过微生物转化，由它们的山高化合物（N-甲基-L-氨基酸基-L-色酚）合成了Phg而不是（-）-吲哚内酰胺-Val中的L-Val。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)80978-9
• 作为产物：
  描述：

  BOC-L-异亮氨酸 在 盐酸 、 N-羟基丁二酰亚胺 、 sodium hydride 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 49.83h， 生成 N-methyl-L-isoleucyl-L-tryptophanol
  参考文献：
  名称：

  通过微生物转化合成新的吲哚内酰胺类似物

  摘要：

  与L-Ala，Abu，γ，δ-Δ-Nva，Nva，Nle，ter-Leu，Leu，Ile，allo-Ile的十个吲哚内酰胺同类物。通过微生物转化，由它们的山高化合物（N-甲基-L-氨基酸基-L-色酚）合成了Phg而不是（-）-吲哚内酰胺-Val中的L-Val。

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(01)80978-9

文献信息

• Isolation and biosynthesis of (−)-indolactam I, a new congener of indole alkaloid tumor promoter teleocidins
  作者：Kazuhiro Irie、Shin-ichiro Kajiyama、Koichi Koshimizu、Hideo Hayashi、Motoo Arai

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)88559-7

  日期：——

  (−)-Indolactam I, a new congener of indole alkaloid tumor promoter teleocidins, was isolated from Streptoverticillium blastmyceticum, and was shown to be biosynthesized from N-methyl-L-isoleucyl-L-tryptophanol.

  从稻瘟病链霉菌中分离出吲哚生物碱肿瘤启动子teleoocidins的新同源物（-）-吲哚内酰胺I，并显示其是由N-甲基-L-异亮氨酰-L-色氨酸进行生物合成的。
• Enzymatic Production of (−)-Indolactam V by LtxB, a Cytochrome P450 Monooxygenase
  作者：Minh U. Huynh、Matthew C. Elston、Nick M. Hernandez、David B. Ball、Shin-ichiro Kajiyama、Kazuhiro Irie、William H. Gerwick、Daniel J. Edwards

  DOI：10.1021/np900481a

  日期：2010.1.22

  The P450 cytochrome monooxygenase gene, ltxB, was cloned and overexpressed in Escherichia coli as a 6xHis-taoged protein. The resulting recombinant LtxB was purified by Ni-NTA affinity chromatography and characterized biochemically. Purified LtxB demonstrated typical cytochrome P450 spectroscopic properties including substrate-induced transition from a low-spin (lambda(max) = 414 nm) to high-spin state (lambda(max) = 386 nm) upon incubation with N-methyl-L-valyl-L-tryptophanol. The catalytic activity of LtxB was verified by demonstrating the oxidation/cyclization of N-methyl-L-valyl-L-tryptophanol to (-)-indolactam V. LtxB shows a relaxed specificity for analogue substrates in which the valyl group is substituted for other aliphatic groups. The relaxed substrate specificity of LtxB, along with the relaxed specificity of the prenyltransferase, LtxC, allowed for the enzymatic production of a series of (-)-indolactam V and lyngbyatoxin analogues.