Z(OMe)-Cys(MBzl)-OH | 23619-36-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z(OMe)-Cys(MBzl)-OH
• 英文别名: (2R)-2-[(4-methoxyphenyl)methoxycarbonylamino]-3-[(4-methoxyphenyl)methylsulfanyl]propanoic acid
• CAS: 23619-36-5
• 化学式: C₂₀H₂₃NO₆S
• 分子量: 405.472
• InChiKey: VJPJAXUJESNPKB-SFHVURJKSA-N

物化性质

• 沸点：
  618.6±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.274±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.2
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  119
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Z(OMe)-Cys(MBzl)-OH 在 三乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 生成 S-对甲氧基苄基-L-半胱氨酸甲酯
  参考文献：
  名称：

  牛胰腺核糖核酸酶A的总合成。第5部分。受保护的S蛋白（21-124位）和受保护的S肽（1-20位）的合成

  摘要：

  从与牛胰腺RNase的序列Z（OMe）-（41-124）-OBzl对应的被保护的四辛烷肽开始，由六个连续的叠氮化物合成被保护的S蛋白Z（OMe）-（RNase 21-124）-OBzl肽片段Z（OMe）-Asp（OBzl）-Arg（MBS）-Cys（MBzl）-NHNH-Troc（23），Z（OMe）-Arg（MBS）-Asn-Leu-Thr-Lys（ Z）-NHNH 2（24），Z（OMe）-Met（O）-Lys（Z）-Ser-NHNH 2（25），Z（OMe）-Asn-Gln-Met（O）-NHNH 2（26 ），Z（OMe）-Asn-Tyr-Cys（MBzl）-NHNH 2（27）和Z（OMe）-Ser-Ser-Ser-NHH 2（28）。另外，以保护形式Z-Lys（Z）-Glu（OBu t）-Thr-Ala-Ala-Ala-Ala-Lys（Z）-Phe-Glu（OBzl）-Arg（

  DOI：

  10.1039/p19810000819
• 作为产物：
  描述：

  Z(OMe)-Cys(MBzl)(O)-OH 在 苯硫酚 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 Z(OMe)-Cys(MBzl)-OH
  参考文献：
  名称：

  Studies on peptides. LXXXIII. Behavior of S-substituted cysteine sulfoxides under deprotecting conditions in peptide synthesis.

  摘要：

  用过硼酸钠氧化法制备了 Cys（S-对甲氧基苄基）和 Cys（S-苄基）的亚砜。在苯甲醚或苯酚存在下，氟化氢和甲磺酸分别将前一种亚砜转化为 S-对甲氧基苯基半胱氨酸或 S-对羟基苯基半胱氨酸，而后一种亚砜则能抵抗这些脱保护试剂的作用。噻吩酚似乎是保护半胱氨酸亚砜的强力还原试剂。

  DOI：

  10.1248/cpb.27.2151

文献信息

• Total synthesis of bovine pancreatic ribonuclease A. Part 2. Synthesis of the protected hexatriacontapeptide ester (positions 89–124)
  作者：Nobutaka Fujii、Haruaki Yajima

  DOI：10.1039/p19810000797

  日期：——

  Commencing with the protected C-terminal pentadecapeptide of bovine pancreatic RNase,Z(OMe)-(RNase 110–124)-OBzl, chain elongation was accomplished to form the hexatriacontapeptide, Z(OMe)-(RNase 89–124)-OBzl, by six successive azide condensations of the peptide fragments, Z(OMe)-Val-Ala-NHNH2(4), Z(OMe)-Ile-Ile-NHNH2(5), Z(OMe)-Asn-Lys(Z)-His-NHNH2(6), Z(OMe)-Lys(Z)-Thr-Thr-Gln-Ala-NHNH2(7), Z(OM

  从牛胰RNase，Z（OMe）-（RNase 110-124）-OBzl的受保护的C端五肽开始，链延长形成了六三碳肽，Z（OMe）-（RNase 89-124）-OBzl，通过肽片段的六个连续叠氮化物缩合，Z（OMe）-Val-Ala-NHNH 2（4），Z（OMe）-Ile-Ile-NHNH 2（5），Z（OMe）-Asn-Lys（Z ）-His-NHNH 2（6），Z（OMe）-Lys（Z）-Thr-Thr-Gln-Ala-NHNH 2（7），Z（OMe）-Tyr-Pro-Asn-Cys（MBzl）- Ala-Tyr-NHNH 2（8）和Z（OMe）-Ser-Ser-Lys（Z）-NHNH 2（9）。
• Solution-Phase Synthesis of an Anti-human Immunodeficiency Virus Peptide, T22 ((Tyr5,12, Lys7)-Polyphemusin II), and the Modification of Trp by the p-Methoxybenzyl Group of Cys during Trimethylsilyl Trifluoromethanesulfonate Deprotection.
  作者：Hirokazu TAMAMURA、Akira OTAKA、Wataru TAKADA、Yoshihiro TERAKAWA、Hidenori YOSHIZAWA、Masao MASUDA、Toshiro IBUKA、Tsutomu MURAKAMI、Hideki NAKASHIMA、Michinori WAKI、Akiyoshi MATSUMOTO、Naoki YAMAMOTO、Nobutaka FUJII

  DOI：10.1248/cpb.43.12

  日期：——

  was found to have a strong anti-human immunodeficiency virus (HIV) activity, comparable to that of 3'-azido-2',3'-dideoxy-thymidine (AZT). In the present study, the solution-phase synthesis of T22 was attempted in order to produce this peptide on a large scale. An 18-residue peptide amide corresponding to the entire amino acid sequence of T22 was synthesized by assembling four peptide fragments and

  T22（[Tyr5,12，Lys7] -polyphemusin II）以前是通过固相方法合成的，被发现具有很强的抗人类免疫缺陷病毒（HIV）活性，与3'-azido-2'相当，3′-二脱氧胸苷（AZT）。在本研究中，为了大规模生产该肽，尝试了T22的溶液相合成。通过组装四个肽片段和两个氨基酸衍生物，然后在三氟乙酸中用1 M三甲基甲硅烷基三氟甲磺酸酯（TMSOTf）进行硫代苯甲醚介导的脱保护，然后进行空气氧化，合成了对应于T22整个氨基酸序列的18个残基的肽酰胺。 。在解除保护的过程中，形成了明显的副产物，该副产物源自对甲氧基苄基（MBzI）从半胱氨酸残基的巯基转移至色氨酸残基的侧链。发现通过采用三氟甲磺酸银（AgOTf）-TMSOTf或三甲基甲硅烷基溴化物（TMSBr）-TMSOTf的两步脱保护程序可有效抑制该副反应。
• S-Benzyloxymethylcysteine, its properties and application in the synthesis of porcine brain natriuretic peptide (pBNP).
  作者：Akira OTAKA、Hiroshi MORIMOTO、Nobutaka FUJII、Takaki KOIDE、Susumu FUNAKOSHI、Haruaki YAJIMA

  DOI：10.1248/cpb.37.526

  日期：——

  The properties of S-benzyloxymethylcysteine, Cys(Bom), were examined. The S-Bom group is stable to trifluoroacetic acid (TFA), but is easily cleaved by treatment with silver trifluoromethanesulfonate (AgOTl)/TFA or 1 M trimethylsilyl trifluoromethanesulfonate (TMSOTf)-thioanisole/TFA. Cys(Bom) can be converted to cystine by treatment with thallium(III) trifluoroacetate.Cys(Bom)was successfully applied to the Fmoc-based solid phase synthesis of porcine brain natriuretic peptide (pBNP), a 26-residue peptide with one disulfide bond [Fmoc=9-fluorenylmethyloxycarbonyl]. In the final step, the peptide-resin was first treated with AgOTl/TFA, then with 1 M trimethyisllyl bromide-thioanisole/TFA. After dithiothreitol treatment and subsequent air-oxidation, a homogeneous pBNP was obtained in 17% yiled, based on the first amino acid loaded on the resin. The results was compared with those produced by other alternative deprotecting procedures.

  对S-苄氧基甲基半胱氨酸（Cys(Bom)）的性质进行了研究。S-Bom基团对三氟乙酸（TFA）稳定，但容易通过用三氟甲烷磺酸银（AgOTf）/TFA或1 M三甲基硅基三氟甲烷磺酸酯（TMSOTf）-硫代苯甲醚/TFA处理而被切除。Cys(Bom)可以通过处理氟化铊（III）三氟乙酸盐转化为半胱氨酸。Cys(Bom)成功应用于以Fmoc为基础的固相合成猪脑钠尿肽（pBNP），这是一种含有一个二硫键的26氨基酸肽[Fmoc=9-氟苯甲氧基羧基]。在最后一步中，肽-树脂首先用AgOTf/TFA处理，然后用1 M三甲基溴化硅-硫代苯甲醚/TFA处理。在二硫苏糖醇处理和随后的空气氧化后，得到了均一的pBNP，产率为17%，基于加载在树脂上的第一个氨基酸。将结果与其他替代去保护程序的结果进行了比较。
• Solution-phase synthesis of .ALPHA.-human atrial natriuretic peptide (.ALPHA.-hANP).
  作者：Makoto YOSHIDA、Masanori SHIMOKURA、Yoichi FUJIWARA、Toshio FUJISAKI、Kenichi AKAJI、Yoshiaki KISO

  DOI：10.1248/cpb.38.382

  日期：——

  α-Human atrial natriuretic peptide (α-hANP) was synthesized by assembling six peptide fragments in solution followed by deprotection with HF and subsequent air-oxidation. The trimethylbenzyl group was employed as an S-protecting group of cysteine. The HF-dimethylselenide-m-cresol system was employed as a final deprotecting reagent and, at the same time, as a reducing reagent of Met(O). Syntheric α-hANP elicited potent diuretic and natriuretic activity in rats.

  α-人心房利钠肽（α-hANP）是通过在溶液中组装六个肽片段，然后用氢氟酸脱保护并随后进行空气氧化合成的。三甲基苄基被用作半胱氨酸的 S 保护基团。氢氟酸-二甲基硒-间甲酚体系被用作最终的脱保护试剂，同时也是 Met(O) 的还原试剂。合成的 α-hANP 对大鼠具有强效的利尿和利钠活性。
• Acceleration of the N.ALPHA.-Deprotection Rate by the Addition of m-Cresol to Diluted Methanesulfonic Acid and Its Application to the Z(OMe)-Based Solid-Phase Syntheses of Human Pancreastatin-29 and Magainin 1.
  作者：Hirokazu TAMAMURA、Junko NAKAMURA、Katsuhiro NOGUCHI、Susumu FUNAKOSHI、Nobutaka FUJII

  DOI：10.1248/cpb.41.954

  日期：——

  In solid-phase peptide synthesis, the addition of m-cresol to diluted methanesulfonic acid (MSA) in dichloromethane accelerated the deprotection rate of the acid-labile alpha-amino protecting group, the p-methoxybenzyloxycarbonyl (Z(OMe)) group. Further, 0.1 M MSA, 20% m-cresol/CH2Cl2 was found to be a practically useful N alpha-deprotecting reagent system, since the deprotection of the Z(OMe) group

  在固相肽合成中，将间甲酚添加到二氯甲烷中的稀释甲磺酸（MSA）中可加快酸不稳定的α-氨基保护基对甲氧基苄氧基羰基（Z（OMe））的脱保护速度。此外，发现0.1 M MSA，20％间甲酚/ CH2Cl2是一种实用的Nα-脱保护试剂体系，因为Z（OMe）基团的脱保护在室温下30分钟内有选择地发生，而另一个保持完整侧链保护基，例如苄氧基羰基，苄基酯，Sp-甲氧基苄基和NG-均三甲苯基-2-磺酰基。该试剂体系应用于人胰泌素29和magainin 1的基于Z（OMe）的固相合成。