Man9GlcNAc oxazoline | 1019668-93-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: Man9GlcNAc oxazoline
• 英文别名: 2-Methyl-{a-D-mannopyranosyl-(1-2)-a-D-mannopyranosyl-(1-6)-[a-D-mannopyranosyl-(1-2)-[a-D-mannopyranosyl-(1-3)]-a-D-mannopyranosyl-(1-6)-[a-D-mannopyranosyl-(1-2)-a-D-mannopyranosyl-(1-2)-a-D-mannopyranosyl-(1-3)-]-b-D-mannopyranosyl-(1-4)-1,2-dideoxy-a-D-glucopyrano}-[2,1-d]-oxazoline；(2R,3S,4S,5S,6R)-2-[(2S,3S,4S,5S,6R)-2-[[(2R,3R,4S,5S,6S)-6-[[(2R,3R,4S,5S,6S)-6-[[(3aR,5R,6S,7R,7aR)-7-hydroxy-5-(hydroxymethyl)-2-methyl-5,6,7,7a-tetrahydro-3aH-pyrano[3,2-d][1,3]oxazol-6-yl]oxy]-4-[(2R,3S,4S,5S,6R)-3-[(2R,3S,4S,5S,6R)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)-3-[(2R,3S,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxyoxan-2-yl]oxy-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxy-3,5-dihydroxyoxan-2-yl]methoxy]-4-[(2R,3S,4S,5S,6R)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)-3-[(2R,3S,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxyoxan-2-yl]oxy-3,5-dihydroxyoxan-2-yl]methoxy]-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy-6-(hydroxymethyl)oxane-3,4,5-triol
• CAS: 1019668-93-9
• 化学式: C₆₂H₁₀₃NO₅₀
• 分子量: 1662.48
• InChiKey: AABSJWLJCDIMRR-AXXNNZEMSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -17.7
• 重原子数：
  113
• 可旋转键数：
  28
• 环数：
  11.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.98
• 拓扑面积：
  804
• 氢给体数：
  30
• 氢受体数：
  51

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Man9GlcNAc 在 2-chloro-1,3-dimethylimidazolinium chloride 、 三乙胺 作用下， 生成 Man9GlcNAc oxazoline
  参考文献：
  名称：

  ER葡萄糖基转移酶（UGGT）的依赖于聚糖的重折叠活性。

  摘要：

  背景 在内质网（ER）中，糖蛋白的折叠是由酶和分子伴侣的联合作用来辅助的，从而使糖蛋白折叠成生物功能结构。在该系统中，UDP-葡萄糖：糖蛋白葡萄糖基转移酶1（UGGT1）由于能够区分客户糖蛋白的折叠状态，因此起“折叠传感器”的作用。但是，除了其转移酶活性外，UGGT1是否具有任何有助于蛋白折叠的分子伴侣活性还没有得到解决。 方法 我们使用M9GN-恶唑啉和聚糖截短的RNase B通过化学酶法制备了低聚甘露糖型聚糖修饰的RNase（M9GN2-RNase），并分析了人UGGT1（HUGT1）对变性M9GN2-RNase折叠的影响。基于通过RNA底物的裂解测量的RNase活性评估重折叠。 结果 HUGT1在相同程度上略微加快了M9GN2-RNase和非糖基化RNase A的折叠。但是，HUGT1在UDP-Glc的存在下显着加速了M9GN2-RNase的折叠。相反，UDP和UDP-Gal都不能有

  DOI：

  10.1016/j.bbagen.2020.129709

文献信息

• Glycan dependent refolding activity of ER glucosyltransferase (UGGT)
  作者：Ning Wang、Akira Seko、Yoichi Takeda、Yukishige Ito

  DOI：10.1016/j.bbagen.2020.129709

  日期：2020.12

  the endoplasmic reticulum (ER), folding of glycoproteins is assisted by a combined action of enzymes and chaperones that leads them to biologically functional structures. In this system, UDP-glucose:glycoprotein glucosyltransferase 1 (UGGT1) plays an essential role as the “folding sensor” by virtue of its ability to discriminate folding states of client glycoproteins. However, besides its transferase

  背景 在内质网（ER）中，糖蛋白的折叠是由酶和分子伴侣的联合作用来辅助的，从而使糖蛋白折叠成生物功能结构。在该系统中，UDP-葡萄糖：糖蛋白葡萄糖基转移酶1（UGGT1）由于能够区分客户糖蛋白的折叠状态，因此起“折叠传感器”的作用。但是，除了其转移酶活性外，UGGT1是否具有任何有助于蛋白折叠的分子伴侣活性还没有得到解决。 方法 我们使用M9GN-恶唑啉和聚糖截短的RNase B通过化学酶法制备了低聚甘露糖型聚糖修饰的RNase（M9GN2-RNase），并分析了人UGGT1（HUGT1）对变性M9GN2-RNase折叠的影响。基于通过RNA底物的裂解测量的RNase活性评估重折叠。 结果 HUGT1在相同程度上略微加快了M9GN2-RNase和非糖基化RNase A的折叠。但是，HUGT1在UDP-Glc的存在下显着加速了M9GN2-RNase的折叠。相反，UDP和UDP-Gal都不能有