(S)-2-amino-5-phenylpent-4-enoic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-amino-5-phenylpent-4-enoic acid
• 英文别名: (2S)-styryl-α-alanine；(2S)-2-amino-5-phenylpent-4-enoic acid
• 化学式: C₁₁H₁₃NO₂
• 分子量: 191.23
• InChiKey: MCGSKGBMVBECNS-JTQLQIEISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.8
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  63.3
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-amino-5-phenylpent-4-enoic acid 在 lithium aluminium tetrahydride 、 (benzotriazo-1-yloxy)tris(dimethylamino)phosphonium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 38.0h， 生成 (S)-2-benzyl-4-cinnamyl-4,5-dihydrooxazole
  参考文献：
  名称：

  两个苯基优于一个或三个：末端烯烃-恶唑啉（TOlefOx）配体的合成和应用†

  摘要：

  一种新型的末端烯烃-恶唑啉配体被引入到铑催化的芳基硼酸与烯酮的不对称共轭加成中，并具有出色的对映选择性。在配体评估中，证明两个苯基优于一个或三个。

  DOI：

  10.1039/c6ob00460a
• 作为试剂：
  描述：

  苯基甘油醇 在 sodium periodate 、 ruthenium(III) trichloride hydrate 、 taxus canadensis phenylalanine aminomutase 、 碳酸氢钠 、 potassium hydrogencarbonate 、 (S)-2-amino-5-phenylpent-4-enoic acid 作用下， 以 四氯化碳 、 水 、 丙酮 、 乙腈 为溶剂， 反应 98.5h， 生成 dl-threo-phenylserine 、 (2R,3R)-β-phenylserine
  参考文献：
  名称：

  通过α/β-氨基酸变位酶将分子间胺转移至对映体富集的反式-3-苯基缩水甘油酸酯上，从而获得两种反苯基丝氨酸异构体

  摘要：

  β-羟基-α-氨基酸是具有两个立体中心的非规范性氨基酸，在制药和农业化学领域具有有用的应用。在这里，来自加拿大红豆杉的5-甲叉基-3,5-二氢-4 H-咪唑-4-酮依赖性氨基变位酶（Tc PAM）被改用于不可逆地从（2 S）-苯乙烯基-α-丙氨酸转移氨基外源地提供反式-3-苯基缩水甘油酸对映体，立体产生抗-苯基丝氨酸。TC PAM催化反转从胺化本征区域选择性化学中C β至C α对映体富集的反式-3-苯基缩水甘油酸酯比苯基异丝氨酸（约3％相对丰度）主要生成苯丝氨酸（97％）。气相色谱-质谱法对生物催化产物的手性辅助衍生物的分析证实，胺转移对每个缩水甘油酸对映体都是立体选择性的。Tc PAM主要将（2 S，3 R）-3-苯基缩水甘油酸酯转化为（2 S）-抗苯基丝氨酸（89％），将（2 R，3 S）-3-苯基缩水甘油酸酯转化为（2 R）-抗苯基丝氨酸（ 88％）在其对映体，与在C构型反转α在每种

  DOI：

  10.1021/acscatal.0c03977

文献信息

• Characterization of Phenylalanine Ammonia Lyases from Lettuce (<i>Lactuca sativa</i> L.) as Robust Biocatalysts for the Production of <scp>d</scp>- and <scp>l</scp>-Amino Acids
  作者：Bo-Feng Zhu、Yan Liu、Xiao-Qiong Pei、Zhong-Liu Wu

  DOI：10.1021/acs.jafc.2c07890

  日期：2023.2.15

  reversible conversion of l-phenylalanine into the corresponding trans-cinnamic acid, providing a route to optically pure α-amino acids. We explored the catalytic function of all five PALs encoded in the genome of lettuce (Lactuca sativa L.) that are previously known to be involved in wound browning. All LsPALs were active toward l-phenylalanine in the ammonia elimination reaction and displayed maximum

  苯丙氨酸解氨酶 (PAL) 催化L-苯丙氨酸可逆转化为相应的反式肉桂酸，从而提供了一条获得光学纯 α-氨基酸的途径。我们探索了生菜（ Lactuca sativa L.）基因组中编码的所有五种 PAL 的催化功能，此前已知这些 PAL 与伤口褐变有关。所有Ls PAL 在氨消除反应中均对L-苯丙氨酸具有活性，并在 55–60 °C 和 pH 9.0–9.5 时表现出最大活性。然而，其中的四种（ Ls PAL1– Ls PAL4）表现出比Ls PAL5 显着更高的活性和热稳定性，以及更广泛的底物谱，包括一些具有空间要求或给电子取代基的具有挑战性的底物。对最好的Ls PAL3 进行了一组 21 种外消旋苯丙氨酸衍生物的动力学拆分，以及 21 种肉桂酸衍生物的氨加成。它在大多数情况下表现出优异的对映选择性，并且对于许多具有挑战性的非天然底物，其活性明显优于之前描述的 PAL，这证明了其在生物催化方面的巨大潜力。
• Mechanistic, Mutational, and Structural Evaluation of a <i>Taxus</i> Phenylalanine Aminomutase
  作者：Lei Feng、Udayanga Wanninayake、Susan Strom、James Geiger、Kevin D. Walker

  DOI：10.1021/bi102067r

  日期：2011.4.12

  The structure of a phenylalanine aminomutase (TcPAM) from Taxus canadensis has been determined at 2.4 angstrom resolution. The active site of the TcPAM contains the signature 4-methylidene-1H-imidazol-5(4H)-one prosthesis, observed in all catalysts of the class 1 lyase-like family. This catalyst isomerizes (S)-alpha-phenylalanine to the (R)-beta-isomer by exchange of the NH2/H pair. The stereochemistry of the TcPAM reaction product is opposite of the (S)-beta-tyrosine made by the mechanistically related tyrosine aminomutase (SgTAM) from Streptomyces globisporus. Since TcPAM and SgTAM share similar tertiary- and quaternary-structures and have several highly conserved aliphatic residues positioned analogously in their active sites for substrate recognition, the divergent product stereochemistries of these catalysts likely cannot be explained by differences in active site architecture. The active site of the TcPAM structure also is in complex with (E)-cinnamate; the latter functions as both a substrate and an intermediate. To account for the distinct (3R)-beta-amino acid stereochemistry catalyzed by TcPAM, the cinnamate skeleton must rotate the C-1-C-alpha and C-ipso-C-beta bonds 180 degrees in the active site prior to exchange and rebinding of the NH2/H pair to the cinnamate, an event that is not required for the corresponding acrylate intermediate in the SgTAM reaction. Moreover, the aromatic ring of the intermediate makes only one direct hydrophobic interaction with Leu-104. A L104A mutant of TcPAM demonstrated an similar to 1.5-fold increase in k(cat), and a decrease in K-M values for sterically demanding 3'-methyl-alpha-phenylalanine and styryl-alpha-alanine substrates, compared to the kinetic parameters for TcPAM. These parameters did not change significantly for the mutant with 4'-methyl-alpha-phenylalanine compared to those for TcPAM.