3-甲基-1H-吲哚-2-甲酰氯 | 120608-03-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吲哚及其衍生物
• 中文名称: 3-甲基-1H-吲哚-2-甲酰氯
• 英文名称: 3-methyl-1H-indole-2-carbonyl chloride
• CAS: 120608-03-9
• 化学式: C₁₀H₈ClNO
• 分子量: 193.633
• InChiKey: AAAGLYCYJAGXCF-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.3
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.1
• 拓扑面积：
  32.9
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-甲基-1H-吲哚-2-甲酰氯 在 sodium tetrahydroborate 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 (3-methyl-1H-indol-2-yl)methanol
  参考文献：
  名称：

  [EN] SUBSTITUTED PYRIDINE DERIVATIVES AS FABI INHIBITORS
  [FR] DÉRIVÉS DE PYRIDINE SUBSTITUÉS EN TANT QU'INHIBITEURS DE FABI

  摘要：

  本发明提供了式(I)的取代吡啶衍生物，其可能作为抗细菌剂，特别是FabI抑制剂，具有治疗用途。式(I)中，R1至R5和L具有说明书中给出的含义，以及用于治疗和预防疾病或失调的药用可接受盐，特别是在有优势使用抗细菌剂，尤其是FabI抑制剂的疾病或失调中的用途。本发明还提供了合成和管理FabI抑制剂化合物的方法。本发明还提供了包含至少一种FabI抑制剂化合物和用于其的药用可接受载体、稀释剂或助剂的药物制剂。

  公开号：

  WO2013080222A1
• 作为产物：
  描述：

  3-甲基-1H-吲哚-2-羧酸 在 草酰氯 、 N,N-二甲基甲酰胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 3-甲基-1H-吲哚-2-甲酰氯
  参考文献：
  名称：

  自由基S-腺苷甲硫氨酸甲基化酶NosN在诺西庚肽生物合成过程中催化C1转移和侧环系统酯键的形成。

  摘要：

  Nosiheptide ，e系列大环硫肽天然产物的成员，包含一个侧环系统，该环系统由3,4-二甲基吲哚酸（DMIA）部分组成，分别通过酯和硫酯键与硫肽主链的Glu6和Cys8连接。在这里，我们显示NosN，一种预测的C类自由基S-腺苷甲硫氨酸（SAM）甲基化酶，催化C1单元从SAM转移到与合成底物Cys8连接的3-甲基吲哚酸，以及它们的形成。 Glu6与DMIA新生的C4亚甲基之间的酯键。与先前的研究表明5'-甲硫基腺苷是该反应的直接甲基供体相反，在我们的研究中，SAM本身起着这种作用，导致S-腺苷同型半胱氨酸作为反应的副产物。

  DOI：

  10.1021/jacs.7b08492

文献信息

• NosN, a Radical <i>S</i>-Adenosylmethionine Methylase, Catalyzes Both C1 Transfer and Formation of the Ester Linkage of the Side-Ring System during the Biosynthesis of Nosiheptide
  作者：Joseph W. LaMattina、Bo Wang、Edward D. Badding、Lauren K. Gadsby、Tyler L. Grove、Squire J. Booker

  DOI：10.1021/jacs.7b08492

  日期：2017.12.6

  backbone via ester and thioester linkages, respectively. Herein, we show that NosN, a predicted class C radical S-adenosylmethionine (SAM) methylase, catalyzes both the transfer of a C1 unit from SAM to 3-methylindolic acid linked to Cys8 of a synthetic substrate surrogate as well as the formation of the ester linkage between Glu6 and the nascent C4 methylene moiety of DMIA. In contrast to previous studies

  Nosiheptide ，e系列大环硫肽天然产物的成员，包含一个侧环系统，该环系统由3,4-二甲基吲哚酸（DMIA）部分组成，分别通过酯和硫酯键与硫肽主链的Glu6和Cys8连接。在这里，我们显示NosN，一种预测的C类自由基S-腺苷甲硫氨酸（SAM）甲基化酶，催化C1单元从SAM转移到与合成底物Cys8连接的3-甲基吲哚酸，以及它们的形成。 Glu6与DMIA新生的C4亚甲基之间的酯键。与先前的研究表明5'-甲硫基腺苷是该反应的直接甲基供体相反，在我们的研究中，SAM本身起着这种作用，导致S-腺苷同型半胱氨酸作为反应的副产物。
• Capturing Intermediates in the Reaction Catalyzed by NosN, a Class C Radical <i>S</i>-Adenosylmethionine Methylase Involved in the Biosynthesis of the Nosiheptide Side-Ring System
  作者：Bo Wang、Joseph W. LaMattina、Savannah L. Marshall、Squire J. Booker

  DOI：10.1021/jacs.8b13157

  日期：2019.4.10

  of Glu6 of the core peptide and the nascent C1 unit. However, exactly when NosN performs its function during the biosynthesis of nosiheptide is unknown. Herein, we report the syntheses and use of three peptide mimics as potential substrates designed to address the timing of NosN's function. Our results show that NosN clearly closes the side ring before NosO forms the pyridine ring and most likely before

  那西肽是一种核糖体合成和翻译后修饰的硫肽天然产物，具有抗菌、抗癌和免疫抑制特性。它包含一个双环结构，由一个大环和一个独特的侧环系统组成，该系统包含一个 3,4-二甲基吲哚酸桥，分别通过酯键和硫酯键连接到核心肽的 Glu6 和 Cys8 的侧链。除了由 nosM 基因编码的结构肽外，侧环结构的生物合成还需要 NosI、-J、-K、-L 和 -N 的作用。NosN 被注释为 C 类自由基 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM) 甲基化酶，但它的真正功能是将 C1 单元从 SAM 转移到 3-甲基-2-吲哚酸 (MIA) 的 C4 上，同时在核心肽的 Glu6 羧酸盐和新生的 C1 单元之间形成键。然而，在那西肽的生物合成过程中，NosN 究竟何时发挥其功能尚不清楚。在此，我们报告了三种肽模拟物作为潜在底物的合成和使用，旨在解决 NosN 功能的时间问题。我们的结果表明，NosN 在 NosO 形成吡啶环之前清楚地关闭了侧环，最有可能在
• Drug Design, in Vitro Pharmacology, and Structure−Activity Relationships of 3-Acylamino-2-aminopropionic Acid Derivatives, a Novel Class of Partial Agonists at the Glycine Site on the <i>N</i>-Methyl-<scp>d</scp>-aspartate (NMDA) Receptor Complex
  作者：Stephan Urwyler、Philipp Floersheim、Bernard L. Roy、Manuel Koller

  DOI：10.1021/jm900363q

  日期：2009.8.27

  Retaining agonistic activity at the glycine coagonist site of the NMDA receptor in molecules derived from glycine or D-serine has proven to be difficult because in the vicinity of the alpha-amino acid group little substitution is tolerated. We have solved this problem by replacing the hydroxy group of D-serine with an amido group, thus keeping the hydrogen donor function and allowing For further substitution and exploration of the adjacent space. Heterocyclic substitutions resulted in a series of 3-acylamino-2-aminopropionic acid derivatives, with high affinities in a binding assay for the glycine site. In a functional assay assessing the activation of the glycine site, these compounds displayed a wide range of intrinsic efficacies, from antagonism to a high degree of partial agonism. Structure-activity relationships reveal that lipophilic substituents, presumably filling an additional hydrophobic pocket, are accepted by the glycine site, provided that they are separated from the alpha-amino acid group by a short linker.
• Using Peptide Mimics to Study the Biosynthesis of the Side-Ring System of Nosiheptide
  作者：Bo Wang、Joseph W. LaMattina、Edward D. Badding、Lauren K. Gadsby、Tyler L. Grove、Squire J. Booker

  DOI：10.1016/bs.mie.2018.06.005

  日期：——
• Hiremath, Shivayogi P.; Bajji, Ashok C.; Biradar, Jaiprakash S., Indian Journal of Chemistry - Section B Organic and Medicinal Chemistry, 1988, vol. 27, # 1-12, p. 756 - 757
  作者：Hiremath, Shivayogi P.、Bajji, Ashok C.、Biradar, Jaiprakash S.

  DOI：——

  日期：——