H-L-Phe-L-Ala-Ot-Bu | 80870-40-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-L-Phe-L-Ala-Ot-Bu
• 英文别名: H-Phe-Ala-OtBu；tert-butyl (2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]propanoate
• CAS: 80870-40-2
• 化学式: C₁₆H₂₄N₂O₃
• 分子量: 292.378
• InChiKey: GYOJRVAHCZFWEB-AAEUAGOBSA-N

物化性质

• 沸点：
  447.3±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.090±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.9
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-L-Phe-L-Ala-Ot-Bu 在 5percent Pd/C 乙二胺四乙酸 、 peptide epimerase from Agelenopsis aperta venom 、 氢气 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 、 phosphate buffer 、 二氯甲烷 、 二甲基亚砜 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 20.0~37.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 172.0h， 生成 N-acetylglycyl-L-leucyl-2,3-didehydroalanyl-L-phenylalanyl-L-alanine
  参考文献：
  名称：

  基于脱氢丙氨酸的蜘蛛毒液肽差向异构酶抑制。

  摘要：

  从许多脊椎动物和无脊椎动物中分离出了核糖体产生的含有D-氨基酸的肽。在每种情况下，通过仅含有L-构型氨基酸的亲本肽的翻译后修饰来引入D-氨基酸。催化这种反应的唯一已知酶是来自漏斗蜘蛛网（Agelenopsis aperta）毒液的肽差向异构酶（也称为肽异构酶）。该酶可以相互转换两个48个氨基酸长的肽毒素，这些毒素仅在一个丝氨酸残基的立体化学上有所不同。在本文中，我们报告了两种五肽类似物的合成和测试，这些五肽类似物在通常由底物丝氨酸残基占据的位点含有修饰的氨基酸。当将含有L-氯丙氨酸的肽3与差向异构酶一起温育时，通过消除HCl将其转化为含有脱氢丙氨酸的肽4。脱氢丙氨酸肽4是独立合成的，被发现可作为差向异构酶的有效抑制剂（IC50 = 0.5 microM）。这些结果支持其中形成碳负离子中间体的直接去质子化/再质子化机理。观察到的4抑制作用可归因于脱氢丙氨酸单元中α-碳的sp（2）杂化，该杂化

  DOI：

  10.1021/jo0204653
• 作为产物：
  描述：

  N-(2,3,4,6-Tetra-O-acetyl-D-galactopyranosyloxycarbonyl)-L-phenylalanine 在 phosphate buffer 、 lipase WG 、 2-乙氧基-1-乙氧碳酰基-1,2-二氢喹啉 、 三乙胺 、 β-galactosidase 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 丙酮 为溶剂， 反应 48.0h， 生成 H-L-Phe-L-Ala-Ot-Bu
  参考文献：
  名称：

  肽合成中酶不稳定的保护基：葡萄糖和半乳糖衍生的氨基甲酸酯的开发。

  摘要：

  描述了四-O-乙酰基-D-吡喃葡萄糖基氧羰基（AG10OC）和四-O-乙酰基-β-D-吡喃并吡喃糖基氧羰基（AGalOC）保护基的发展，它们是完全酶不稳定的，碳水化合物衍生的氨基甲酸酯。容易合成受保护的氨基酸，然后通过经典的肽偶联将其转化为一系列模型二肽。用“一锅法”方法以良好的产率实现了模型AG10C二肽的α/β-异头物混合物的切割。为了更好地理解酶促脱保护反应，通过两步生物转化（脂肪酶催化的脱乙酰基作用，然后是β-半乳糖苷酶催化的糖苷键断裂）去除了AGalOC基团。在这些非常温和的反应条件下（缓冲液pH7.0，37摄氏度），所需的N端 获得未保护的二肽缀合物。该方法被进一步用于合成高级四肽模型系统。

  DOI：

  10.1002/1521-3765(20001016)6:20<3714::aid-chem3714>3.0.co;2-z

文献信息

• METHOD FOR PRODUCING AMIDE COMPOUND
  申请人：CHUBU UNIVERSITY EDUCATIONAL FOUNDATION

  公开号：US20200131117A1

  公开（公告）日：2020-04-30

  Provided is a novel method for producing amide compounds at high stereochemical selectivities. The method according to the present invention for producing amide compounds is provided with an amidation step for reacting, in the presence of a catalyst comprising a metal compound, an amino compound with an aminoester compound represented by general formula (1) to amidate the ester group in the aminoester compound.

  提供了一种新颖的方法，用于以高立体化学选择性制备酰胺化合物。根据本发明的制备酰胺化合物的方法包括在存在包含金属化合物的催化剂的情况下，进行酰胺化步骤，将氨基化合物与通式（1）所代表的氨基酯化合物反应，以使氨基酯化合物中的酯基酰胺化。
• Stereocontrolled [¹¹ C]Alkylation of N-Terminal Glycine Schiff Bases To Obtain Dipeptides
  作者：Ulrike Filp、Aleksandra Pekošak、Alex J. Poot、Albert D. Windhorst

  DOI：10.1002/ejoc.201701129

  日期：2017.10.10

  stereoselective radiochemical [11C]alkylation to obtain functionalized dipeptides. We herein report a broadly applicable procedure for the asymmetric [11C]alkylation of dipeptides to give labeled N-terminal peptides by using different [11C]alkyl halides. Contended stereoselectivities of the reactions were observed by using 11C-labeled alkyl halides, [11C]methyl iodide and [11C]benzyl iodide, and diastereomeric

  使用各种季铵盐作为手性相转移催化剂可以进行有效的立体选择性放射化学 [11C] 烷基化，以获得功能化的二肽。我们在此报告了一种广泛适用的程序，用于二肽的不对称 [11C] 烷基化，通过使用不同的 [11C] 烷基卤化物得到标记的 N 端肽。通过使用 11C 标记的烷基卤化物、[11C] 甲基碘和 [11C] 苄基碘，观察到反应的立体选择性，并分别实现了 95:5 和 90:10 的不同专用催化剂的非对映体比例。因此，对映体富集化合物的直接合成应该在基于肽的放射性药物开发和正电子发射断层扫描成像中发挥重要作用。
• The tetrabenzylglucosyloxycarbonyl(BGloc)-group-A carbohydrate-derived enzyme-labile urethane protecting group
  作者：Thomas Kappes、Herbert Waldmann

  DOI：10.1016/s0008-6215(97)00224-3

  日期：1997.12

  Abstract The development of the tetrabenzylglucosyloxycarbonyl (BGloc)-protecting group as an enzymatically removable urethane protecting function for peptide synthesis is described. BGloc-protected amino acids are readily synthesized by conversion of amino acid allyl esters into the respective isocyanates, subsequent treatment with 2,3,4,6-tetrabenzylglucose and C -terminal allyl ester cleavage. From

  摘要描述了四苄基葡糖氧基氧羰基（BGloc）保护基作为肽合成中可酶解的氨基甲酸酯保护功能的发展。通过将氨基酸烯丙基酯转化成相应的异氰酸酯，随后用2,3,4,6-四苄基葡萄糖和C末端烯丙基酯裂解进行处理，可以容易地合成BGloc保护的氨基酸。从BGloc掩蔽的二肽酯（可通过肽化学的标准方法获得），通过氢化除去苄基醚，然后通过α-和β-水解氨基甲酸酯，以高收率选择性地裂解N末端氨基甲酸酯。葡萄糖苷酶在非常温和的反应条件下。
• Catalytic Peptide Synthesis: Amidation of <i>N</i>-Hydroxyimino Esters
  作者：Wataru Muramatsu、Hiroaki Tsuji、Hisashi Yamamoto

  DOI：10.1021/acscatal.7b04244

  日期：2018.3.2

  A catalytic method for the formation of amide bonds was developed in which the amidation of N-hydroxyimino esters with a broad range of amino acid tert-butyl esters is promoted by a niobium catalyst in the absence of solvent. Contrary to the predominant protocol based on reagent control commonly applied to amidation reactions, this study provides insight into an approach based on substrate control

  开发了一种形成酰胺键的催化方法，其中酰胺化具有广泛氨基酸范围的N-羟基亚氨基酯在不存在溶剂的情况下，铌催化剂可促进生成丁酸酯。与通常用于酰胺化反应的基于试剂控制的主要方案相反，本研究为基于底物控制的方法提供了见识。该系统除了具有高原子效率和无外消旋作用外，还以高收率提供了相应的酰胺。该系统的优点在于，在未活化的酯存在下，路易斯酸催化化学选择性地进行。此外，在简单的氢化条件下，所得的酰胺易于以高非对映选择性被转化为其相应的二肽和三肽。
• The use of penicillin acylase for selective N-terminal deprotection in peptide synthesis
  作者：Herbert Waldmann

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)86668-x

  日期：1988.1

  Penicillin acylase from E. coli (EC 3.5.1.11) accepts a broad range of N-phenylacetyl-dipeptide esters as substrates. The enzyme hydrolyses the N-terminal protecting group selectively at room temp. and pH=8.1 without affecting the peptide- or the ester-bonds. Alternatively methyl-, benzyl-, tert-butyl and allyl esters can be cleaved chemically leaving the phenylacetamido moiety intact.

  来自大肠杆菌的青霉素酰基转移酶（EC 3.5.1.11）接受各种N-苯基乙酰基-二肽酯作为底物。该酶在室温下选择性水解N末端保护基。pH = 8.1，且不影响肽键或酯键。或者，可以化学裂解甲基，苄基，叔丁基和烯丙基酯，而使苯基乙酰胺基部分完整。