(S)-2-amino-3-(indolin-1-yl)propanoic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吲哚及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-amino-3-(indolin-1-yl)propanoic acid
• 英文别名: (2S)-2-amino-3-(2,3-dihydroindol-1-yl)propanoic acid
• 化学式: C₁₁H₁₄N₂O₂
• 分子量: 206.244
• InChiKey: REKCTHBDOVVJFL-VIFPVBQESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  66.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-amino-3-(indolin-1-yl)propanoic acid 在 Ruminococcus gnavus L-tryptophan decarboxylase 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 2,3-二氢-1H-吲哚-1-乙胺
  参考文献：
  名称：

  易于体外生物催化生产多种色胺。

  摘要：

  产品线多样化：色胺是生物活性天然产物中的重要合成子，但色胺类似物的一般合成路线有限。我们提出了一种高度活跃且混杂的生物合成级联，使用工程色氨酸合酶（TrpB）和天然色氨酸脱羧酶（TDC），能够从容易获得的吲哚中产生多种色胺。

  DOI：

  10.1002/cbic.201900069
• 作为产物：
  描述：

  吲哚啉 、 L-丝氨酸 在 pyrococcus furiosus tryptophan synthase 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 (S)-2-amino-3-(indolin-1-yl)propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Directed evolution of the tryptophan synthase β-subunit for stand-alone function recapitulates allosteric activation

  摘要：

  标题：重要性 许多酶执行令人满意的生化转化，但通常不适合在细胞外作为生物催化剂使用。特别是，异源复合物中的酶通常在与其蛋白质伙伴分离后活性降低。我们利用定向进化恢复色氨酸合成酶β亚基（TrpB）的催化效率，该亚基从丝氨酸和吲哚合成l-色氨酸，超越了天然复合物的活性。实验证明，激活突变通过与伙伴蛋白结合相同的机制促进催化，表明隔离的亚基可以通过定向进化轻松重新激活。将TrpB工程化为独立功能可恢复与吲哚类似物的高活性，为非规范氨基酸的生物催化生产提供了简化的酶平台。

  DOI：

  10.1073/pnas.1516401112

文献信息

• Directed evolution of the tryptophan synthase β-subunit for stand-alone function recapitulates allosteric activation
  作者：Andrew R. Buller、Sabine Brinkmann-Chen、David K. Romney、Michael Herger、Javier Murciano-Calles、Frances H. Arnold

  DOI：10.1073/pnas.1516401112

  日期：2015.11.24

  Many enzymes perform desirable biochemical transformations, but are not suitable to use as biocatalysts outside of the cell. In particular, enzymes from heteromeric complexes typically have decreased activity when removed from their protein partners. We used directed evolution to restore the catalytic efficiency of the tryptophan synthase β-subunit (TrpB), which synthesizes l -tryptophan from l -serine and indole, surpassing the activity of the native complex. Experiments show that activating mutations promote catalysis through the same mechanism as partner protein binding, establishing that isolated subunits may be readily reactivated through directed evolution. Engineering TrpB for stand-alone function restored high activity with indole analogs, providing a simplified enzyme platform for the biocatalytic production of noncanonical amino acids.

  标题：重要性 许多酶执行令人满意的生化转化，但通常不适合在细胞外作为生物催化剂使用。特别是，异源复合物中的酶通常在与其蛋白质伙伴分离后活性降低。我们利用定向进化恢复色氨酸合成酶β亚基（TrpB）的催化效率，该亚基从丝氨酸和吲哚合成l-色氨酸，超越了天然复合物的活性。实验证明，激活突变通过与伙伴蛋白结合相同的机制促进催化，表明隔离的亚基可以通过定向进化轻松重新激活。将TrpB工程化为独立功能可恢复与吲哚类似物的高活性，为非规范氨基酸的生物催化生产提供了简化的酶平台。
• Engineered Biocatalytic Synthesis of β‐<i>N</i>‐Substituted‐α‐Amino Acids
  作者：Jairo Villalona、Peyton M. Higgins、Andrew R. Buller

  DOI：10.1002/anie.202311189

  日期：2023.10.23

  The β-subunit of tryptophan synthase was engineered for efficient N-alkylation to access densely functionalized non-canonical amino acids. Mechanistic analysis guided preparative scale synthesis, adding a valuable new enzyme to the biocatalytic toolbox.

  色氨酸合酶的 β 亚基经过工程改造，可实现高效的 N-烷基化，以获得密集官能化的非经典氨基酸。机理分析指导制备规模合成，为生物催化工具箱添加了一种有价值的新酶。
• Facile in Vitro Biocatalytic Production of Diverse Tryptamines
  作者：Allwin D. McDonald、Lydia J. Perkins、Andrew R. Buller

  DOI：10.1002/cbic.201900069

  日期：2019.8

  the product line: Tryptamines are important synthons in bioactive natural products, but general synthetic routes to tryptamine analogues are limited. We present a highly active and promiscuous biosynthetic cascade using an engineered tryptophan synthase (TrpB) and native tryptophan decarboxylase (TDC) capable of producing a diverse set of tryptamines from readily accessible indoles.

  产品线多样化：色胺是生物活性天然产物中的重要合成子，但色胺类似物的一般合成路线有限。我们提出了一种高度活跃且混杂的生物合成级联，使用工程色氨酸合酶（TrpB）和天然色氨酸脱羧酶（TDC），能够从容易获得的吲哚中产生多种色胺。
• Chemoenzymatic Synthesis of Indole-Containing Acyloin Derivatives
  作者：Saad Alrashdi、Federica Casolari、Aziz Alabed、Kwaku Kyeremeh、Hai Deng

  DOI：10.3390/molecules28010354

  日期：——

  neocarazostatin A. The utilization of the first two enzymes, the PfTrpB variant and LAAO, is designed to provide structurally diverse indole 3-pyruvate derivatives as donor substrates for NzsH-catalysed biotransformation to provide acyloin derivatives. Our results demonstrate that NzsH displays a considerable substrate profile toward donor substrates for production of acyloins with different indole ring

  含吲哚的偶姻要么是许多抗微生物/抗病毒天然产物的关键中间体，要么是生物活性分子合成的组成部分。因此，获得结构多样的含吲哚偶姻引起了相当大的关注。在这份报告中，我们提出了一项利用生物转化提供含有各种吲哚取代基的偶苷的初步研究。生物转化系统包含色氨酸合酶独立 β-亚基变体 PfTrpB6，由文献中的定向进化产生；市售的 L-氨基酸氧化酶 (LAAO)；和二磷酸硫胺素 (ThDP) 依赖性酶 NzsH，编码在细菌咔唑生物碱天然产物新卡拉唑汀 A 的生物合成基因簇 (nzs) 中。前两种酶的利用，PfTrpB 变体和 LAAO，旨在提供结构多样的吲哚 3-丙酮酸酯衍生物作为供体底物，用于 NzsH 催化的生物转化以提供偶姻衍生物。我们的研究结果表明，NzsH 显示出相当大的底物特征，用于生产具有不同吲哚环系统的偶姻，这表明 NzsH 可以通过定向进化进一步探索作为潜在的生物催化剂，以提高未来的催化效率。