(S)-2-amino-4-cyano-butyric acid | 6232-22-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-amino-4-cyano-butyric acid
• 英文别名: (S)-2-Amino-4-cyanobutyric acid；(2S)-2-amino-4-cyanobutanoic acid
• CAS: 6232-22-0
• 化学式: C₅H₈N₂O₂
• 分子量: 128.131
• InChiKey: VZSTVUJXUYNIOQ-BYPYZUCNSA-N

物化性质

• 熔点：
  221-222.5 °C
• 沸点：
  346.1±37.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.242±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.5
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  87.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-amino-4-cyano-butyric acid 在 sodium hydroxide 、 氯化亚砜 、 硫酸 、 sodium acetate 、 乙酸酐 作用下， 以 乙醇 、 丙酮 为溶剂， 反应 30.17h， 生成 谷胱甘肽
  参考文献：
  名称：

  通过噻唑啉肽合成谷胱甘肽的新方法

  摘要：

  研究了使用最少的保护基团方便地合成谷胱甘肽 (GSH)。N-甲酰基-L-2-氨基-4-氰基丁酸乙酯与L-半胱氨酰甘氨酸乙酯缩合得到(4R)-2-[(3S)-3-乙氧基羰基-3-(甲酰氨基)丙基]-4- (乙氧羰基甲基氨基甲酰基)-2-噻唑啉。该化合物在 -15–-20 °C 的丙酮水溶液中皂化，随后用稀 H2SO4 (pH 4) 处理得到甲酰谷胱甘肽，然后用 0.5 M (1 M=1 mol dm-3) H2SO4 将其甲酰基水解为提供免费的 GSH。为了纯化，将其改为硫醇铜，然后用 H2S 分解，得到纯 GSH。

  DOI：

  10.1246/bcsj.53.2592
• 作为产物：
  描述：

  Boc-L-谷氨酰胺 在 四氯化碳 、 三苯基膦 、 三氟乙酸 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.5h， 生成 (S)-2-amino-4-cyano-butyric acid
  参考文献：
  名称：

  Isotopically modified compounds and their use as food supplements

  摘要：

  一种营养成分包括一种至少有一个可交换的H原子为2H和/或至少有一个C原子为13C的基本营养素。因此，该营养素受到保护，不受活性氧物种等影响。

  公开号：

  US09320289B2

文献信息

• Repurposing Nonheme Iron Hydroxylases To Enable Catalytic Nitrile Installation through an Azido Group Assistance
  作者：Madison Davidson、Meredith McNamee、Ruixi Fan、Yisong Guo、Wei-chen Chang

  DOI：10.1021/jacs.8b13906

  日期：2019.2.27

  the substrate. Specifically, instead of canonical hydroxylation, these enzymes can catalyze non-native nitrile group installation when an azido group is introduced. The reaction is likely to proceed through C-H bond activation by an Fe(IV)-oxo species, followed by azido-directed C≡N bond formation. These results offer a unique opportunity to investigate and expand the reaction repertoire of Fe/2OG enzymes

  三种单核非血红素铁和 2-酮戊二酸依赖性酶，l-Ile 4-羟化酶、l-Leu 5-羟化酶和多氧辛二羟化酶，先前已报道可催化 l-异亮氨酸、l-亮氨酸和 l-α-氨基的羟基化-δ-氨基甲酰基羟基戊酸（ACV）。在这项研究中，我们表明这些酶可以容纳亮氨酸异构体并催化区域特异性羟基化。在这些结果的基础上，作为概念验证，我们证明了反应的结果可以通过在基板内安装辅助组来重定向。具体来说，当引入叠氮基时，这些酶可以催化非天然腈基的安装，而不是经典的羟基化。该反应很可能通过 Fe(IV)-氧类物质激活 CH 键进行，然后形成叠氮导向的 C≡N 键。
• Total Synthesis of HUN-7293
  作者：Dale L. Boger、Holger Keim、Berndt Oberhauser、Erwin P. Schreiner、Carolyn A. Foster

  DOI：10.1021/ja990918u

  日期：1999.7.1

  the DGCN α-center permitting the utilization of a readily available l-amino acid precursor to the d α-hydroxy carboxylic acid residue. An alternative and similarly attractive approach of direct macrolactonization of a substrate necessarily incorporating a d-DGCN subunit proved viable albeit less effective. Biological evaluation in cellular assays for vascular adhesion molecule expression confirmed that

  详细介绍了环状七肽 HUN-7293 (1) 的首次全合成，这是一种具有抗炎特性的细胞粘附分子表达的强效抑制剂。最有效的方法依赖于异常有效的大环化，形成 MLEU3-LEU4 仲酰胺，这可能受益于无环底物的分子内 H 键预组织。必需的线性缩酚肽与后期引入的连接酯聚合组装，该酯化作用发生在 DGCN α-中心的反转中，允许利用容易获得的 l-氨基酸前体生成 d α-羟基羧酸残留物。一种替代且类似有吸引力的直接大环内酯化方法，必须结合 d-DGCN 亚基，证明是可行的，尽管效果较差。血管粘附分子表达的细胞测定中的生物学评估证实合成 HUN-7923 (1...
• Synthesis of enantio- and diastereo-isomerically pure β- and γ-substituted glutamic acids via glycine condensation with activated olefins
  作者：Yuri N. Belokon、Aleksandr G. Bulychev、Mikhail G. Ryzhov、Sergei V. Vitt、Andrei S. Batsanov、Yuri T. Struchkov、Vladimir I. Bakhmutov、Vasili M. Belikov

  DOI：10.1039/p19860001865

  日期：——

  The glycine fragment in the nickel(II) complex formed from the Schiff base of glycine and (S)-o[(N-benzylprolyl)amino]benzophenone undergoes base-catalysed Michael addition in methanol in the presence of MeONa to the activated olefins methyl acrylate, acrylonitrile, methyl methacrylate, acrolein, and methyl trans-cinnamate. Complexes of substituted (S)-glutamic acid or its derivatives were formed in

  由甘氨酸的席夫碱和（S）-o [（N-苄基脯氨酰基）氨基]二苯甲酮形成的镍（II）配合物中的甘氨酸片段在MeONa存在下在甲醇中经历碱催化的迈克尔加成反应生成活化的烯烃甲基丙烯酸酯，丙烯腈，甲基丙烯酸甲酯，丙烯醛和反肉桂酸甲酯。取代的（S谷氨酸或其衍生物以良好的化学产率形成，并且在氨基酸部分的α-碳原子上几乎完全非对映异构。β-和γ-原子的非对映选择性不明显，但同分异构体配合物可通过色谱法轻松分离。用HCl水溶液裂解纯的非对映异构体，以良好的收率得到光学纯的谷氨酸，并再生了原始的手性试剂。通过1 H nmr光谱和相应原始配合物的晶体结构X射线分析，确定了氨基酸β-和γ-碳原子的构型。由三乙胺在甲醇中催化而向丙烯醛中添加，将仅生成1,4-加合物。由此获得的氨基酸可以转化为（S）-脯氨酸通过用NaBH 4还原。
• Diastereoselective palladium-catalyzed C(sp³)–H cyanomethylation of amino acid and carboxylic acid derivatives
  作者：Sumit Garai、Krishna Gopal Ghosh、Ashik Biswas、Sushobhan Chowdhury、Devarajulu Sureshkumar

  DOI：10.1039/d2cc03106j

  日期：——

  8-aminoquinoline-directed α-amino acids using inexpensive chloroacetonitrile. Iodoacetonitrile generated in situ from chloroacetonitrile reacts with methylene C(sp3)–H bonds of α-amino acids with excellent diastereoselectivity, enabling access to a wide range of important γ-cyano-α-amino acids. Our protocol works well with different amino acid and carboxylic acid derivatives with good chemical yields

  在本研究中，我们报告了一种使用廉价氯乙腈对 8-氨基喹啉导向的 α-氨基酸进行 Pd 催化的亚甲基 β-C(sp 3 )-H 氰甲基化的有效方案。由氯乙腈原位生成的碘乙腈与 α-氨基酸的亚甲基 C(sp 3 )-H 键反应，具有优异的非对映选择性，能够获得各种重要的 γ-氰基-α-氨基酸。我们的协议适用于不同的氨基酸和羧酸衍生物，具有良好的化学产率和高官能团耐受性。
• Catalytic Activity of the N-Terminal Domain of <i>Escherichia coli</i> Asparagine Synthetase B Can Be Reengineered by Single-Point Mutation
  作者：Susan K. Boehlein、José G. Rosa-Rodriguez、Sheldon M. Schuster、Nigel G. J. Richards

  DOI：10.1021/ja9613668

  日期：1997.6.1

  The development of mechanistic strategies for the modification of enzyme function is of considerable biotechnological interest. We now report that replacement of the catalytically important residue Asn-74 by aspartic acid (N74D) in the N-terminal domain of Escherichia coli asparagine synthetase B (AS-B) confers nitrile hydratase activity upon the mutant enzyme. Furthermore, while wild type AS-B can efficiently catalyze the hydrolysis of glutamine to glutamate, the N74D AS-B mutant exhibits very low glutaminase activity. These results are consistent with similar experiments on papain, supporting the hypothesis that mutation of a critical active site residue to affect the partitioning of an intermediate common to multiple reaction mechanisms may represent an approach by which enzymes can be obtained with different catalytic function. Our experiments also provide the first direct chemical evidence for a close mechanistic relationship between papain, a thiol protease, and AS-B, a class II Ntn amidotransferase. These enzymes are not likely to have arisen by evolution from a common ancestral protein.