tert-butyloxycarbonyl-4-azophenyl-L-phenylalanine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: tert-butyloxycarbonyl-4-azophenyl-L-phenylalanine
• 英文别名: L-Phenylalanine, N-[(1,1-dimethylethoxy)carbonyl]-4-(phenylazo)-；(2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-(4-phenyldiazenylphenyl)propanoic acid
• 化学式: C₂₀H₂₃N₃O₄
• 分子量: 369.42
• InChiKey: AGILQBLNBVSUCR-KRWDZBQOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.6
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  100
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyloxycarbonyl-4-azophenyl-L-phenylalanine 在 potassium carbonate 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 28.0h， 生成 H-azoPhe-OMe
  参考文献：
  名称：

  由带有侧链偶氮苯部分的低分子量肽形成的多刺激响应性超分子有机胶体。

  摘要：

  这项工作表明，将偶氮苯残基掺入低分子量肽的侧链可以调节其在有机溶剂中的自组装过程，从而导致形成刺激响应性的物理有机凝胶。胶凝过程的主要驱动力是氢键和π-π相互作用，这可以通过热刺激或超声外部刺激来触发，从而提供具有几乎相同特性的材料。此外，通过使用Kamlet-Taft溶剂参数和实验数据，开发了极性质子溶剂凝胶化的预测模型。获得的粘弹性材料表现出相互关联的多重刺激响应行为，包括热响应，光响应，化学响应和机械响应。它们均表现出热可逆性，凝胶至溶胶的转变温度介于33至80°C之间，凝胶化时间从数分钟到数小时不等。设计的肽库的结构与性质之间的关系研究表明，偶氮苯残基的存在和位置可以作为一种通用的调节剂来降低临界胶凝浓度，并提高凝胶的热稳定性和机械强度，这表明比较动态流变学。存在的 设计的肽库的结构与性质之间的关系研究表明，偶氮苯残基的存在和位置可以作为一种通用调节剂来降低临界胶凝浓度并同时提高凝

  DOI：

  10.1002/chem.201300796
• 作为产物：
  描述：

  BOC-L-4-硝基苯丙氨酸 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 作用下， 以 甲醇 、 溶剂黄146 为溶剂， 20.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 96.0h， 生成 tert-butyloxycarbonyl-4-azophenyl-L-phenylalanine
  参考文献：
  名称：

  由带有侧链偶氮苯部分的低分子量肽形成的多刺激响应性超分子有机胶体。

  摘要：

  这项工作表明，将偶氮苯残基掺入低分子量肽的侧链可以调节其在有机溶剂中的自组装过程，从而导致形成刺激响应性的物理有机凝胶。胶凝过程的主要驱动力是氢键和π-π相互作用，这可以通过热刺激或超声外部刺激来触发，从而提供具有几乎相同特性的材料。此外，通过使用Kamlet-Taft溶剂参数和实验数据，开发了极性质子溶剂凝胶化的预测模型。获得的粘弹性材料表现出相互关联的多重刺激响应行为，包括热响应，光响应，化学响应和机械响应。它们均表现出热可逆性，凝胶至溶胶的转变温度介于33至80°C之间，凝胶化时间从数分钟到数小时不等。设计的肽库的结构与性质之间的关系研究表明，偶氮苯残基的存在和位置可以作为一种通用的调节剂来降低临界胶凝浓度，并提高凝胶的热稳定性和机械强度，这表明比较动态流变学。存在的 设计的肽库的结构与性质之间的关系研究表明，偶氮苯残基的存在和位置可以作为一种通用调节剂来降低临界胶凝浓度并同时提高凝

  DOI：

  10.1002/chem.201300796

文献信息

• 一种由直链阳离子寡肽与多臂β-环糊精组成的光控抗菌剂
  申请人：吉林大学

  公开号：CN110787283A

  公开（公告）日：2020-02-14

  一种利用光照调控抗菌活性的由直链阳离子寡肽与多臂β‑环糊精组成的光控抗菌剂，属于抗菌材料技术领域。本发明所述光响应的直链阳离子寡肽与多臂β‑环糊精组成的光控抗菌剂由含偶氮苯的直链阳离子寡肽和多臂环糊精通过“主‑客体”识别形成交联聚集体。直链阳离子寡肽与多臂β‑环糊精在聚集和解聚集两种状态下具有明显不同的抗菌活性，本发明利用直链阳离子寡肽中偶氮苯构象的光异构特性来调节偶氮苯与环糊精间“主‑客体”识别作用的结合与解离，控制交联聚集体的形成与瓦解，进而实现光照调节直链阳离子寡肽的抗菌活性。即上述光控抗菌剂可在光照射下改变自身抗菌活性，其抗菌性能可在时间和空间上实施人工干预。
• Smart hydrogels from laterally-grafted peptide assembly
  作者：Wen Li、Il-soo Park、Seong-Kyun Kang、Myongsoo Lee

  DOI：10.1039/c2cc34528e

  日期：——

  Small peptides carrying laterally-grafted azobenzene units self-assemble into photo-responsive hydrogels which are applied as a smart matrix for controlling the dye molecules release. We demonstrate that a delicate balance among peptides interactions plays a pivotal role in the photo-responsive gel–sol transition.

  携带横向接枝偶氮苯单元的小肽自我组装成光响应水凝胶，并将其用作控制染料分子释放的智能基质。我们证明，肽相互作用之间的微妙平衡在光响应凝胶-溶胶转变过程中起着关键作用。
• Photocontrolled Uptake and Release of Photochromic Haptens by Monoclonal Antibodies. Evidence of Photoisomerization Inside the Hapten-Binding Site
  作者：Masataka Harada、Masahiko Sisido、Jyunzo Hirose、Mamoru Nakanishi

  DOI：10.1246/bcsj.67.1380

  日期：1994.5

  azoAla = L–p–phenylazophenylalanine) were prepared under conditions where the azobenzene moiety was in the trans form. The binding of the hapten peptide to the antibody was investigated by fluorescence quenching of the antibodies by the hapten peptide. The results indicated that the antibodies bind the hapten peptide when the azobenzene moiety is in the trans form, but release the peptide in the cis form

  在偶氮苯部分为反式的条件下制备了针对带有光致变色偶氮苯部分（Glu-azoAla-Gly-Gly，azoAla = L-p-苯基偶氮苯丙氨酸）的四肽的单克隆抗体。通过半抗原肽对抗体的荧光猝灭来研究半抗原肽与抗体的结合。结果表明，当偶氮苯部分处于反式形式时，抗体结合半抗原肽，但以顺式形式释放肽。使用脉冲激光研究了光可逆结合和释放的机制。发现半抗原肽的光异构化发生在结合位点内，表明后者足够灵活，可以在几十皮秒内实现反式-顺式光异构化。
• Photosensitive GFP mutants containing an azobenzene unnatural amino acid
  作者：Marshall S. Padilla、Douglas D. Young

  DOI：10.1016/j.bmcl.2014.12.035

  日期：2015.2

  The incorporation of unnatural amino acids represents a unique mechanism for the modulation of protein function. This approach has been utilized to generate photoswitchable GFP mutants, capable of demonstrating modulated fluorescence upon exposure to UV irradiation. Overall these photosensitive GFP mutants can be employed in various biosensing and diagnostic techniques to better understand protein function and processing. (C) 2014 Elsevier Ltd. All rights reserved.