庚二酰-辅酶A | 18907-20-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 中文名称: 庚二酰-辅酶A
• 英文名称: pimeloyl-CoA
• 英文别名: 7-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethylsulfanyl]-7-oxoheptanoic acid
• CAS: 18907-20-5
• 化学式: C₂₈H₄₆N₇O₁₉P₃S
• 分子量: 909.696
• InChiKey: LYCRXMTYUZDUGA-UYRKPTJQSA-N

物化性质

• 密度：
  1.81±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5
• 重原子数：
  58
• 可旋转键数：
  26
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.68
• 拓扑面积：
  426
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  24

制备方法与用途

Pimeloyl CoA 是大肠杆菌的生物素前体，可用于研究大肠杆菌中从头合成生物素的途径。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  庚二酰-辅酶A 在 Escherichia coli recombinant biotin biosynthetic enzyme BioA 、 Escherichia coli recombinant biotin biosynthetic enzyme BioF 、 重水 、 S-腺苷-L-蛋氨酸 作用下， 生成 ²H₇-7,8-diaminonanoic acid
  参考文献：
  名称：

  生物素合酶 BioB 生成的顺磁性中间体的 EPR 衍生结构

  摘要：

  生物素（维生素 B7）是所有生命分支的生物体所需的酶辅因子，但仅在微生物和植物中合成。在生物素生物合成的最后一步，自由基 S-腺苷-L-甲硫氨酸 (SAM) 酶、生物素合酶 (BioB) 通过逐步形成两个 CS 键将底物脱硫生物素转化为生物素。先前的电子顺磁共振 (EPR) 波谱研究发现，第一个 CS 键形成过程中存在半稳定中间体，即 9-巯基脱硫生物素，通过其中一个桥连硫化物与顺磁性 [2Fe-2S] 簇相连。在此，我们报告了定向选择的脉冲 EPR 光谱结果，揭示了 [2Fe-2S] 簇与通过生物合成以位点特异性方式引入的许多磁核（例如 57Fe、15N、13C 和 2H）之间的超精细相互作用方法。将这些结果与量子化学模型相结合，给出了中间体的结构模型，表明第二次氢原子提取的目标 C6 现在非常接近新生的硫醚硫，并且处于第二次 CS 键形成事件的理想位置。

  DOI：

  10.1021/jacs.8b07613
• 作为产物：
  描述：

  庚二酸 、 辅酶 A 在 Bacillus sphaericus recombinant pimeloyl-CoA synthetase BioW 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 庚二酰-辅酶A
  参考文献：
  名称：

  生物素合酶 BioB 生成的顺磁性中间体的 EPR 衍生结构

  摘要：

  生物素（维生素 B7）是所有生命分支的生物体所需的酶辅因子，但仅在微生物和植物中合成。在生物素生物合成的最后一步，自由基 S-腺苷-L-甲硫氨酸 (SAM) 酶、生物素合酶 (BioB) 通过逐步形成两个 CS 键将底物脱硫生物素转化为生物素。先前的电子顺磁共振 (EPR) 波谱研究发现，第一个 CS 键形成过程中存在半稳定中间体，即 9-巯基脱硫生物素，通过其中一个桥连硫化物与顺磁性 [2Fe-2S] 簇相连。在此，我们报告了定向选择的脉冲 EPR 光谱结果，揭示了 [2Fe-2S] 簇与通过生物合成以位点特异性方式引入的许多磁核（例如 57Fe、15N、13C 和 2H）之间的超精细相互作用方法。将这些结果与量子化学模型相结合，给出了中间体的结构模型，表明第二次氢原子提取的目标 C6 现在非常接近新生的硫醚硫，并且处于第二次 CS 键形成事件的理想位置。

  DOI：

  10.1021/jacs.8b07613

文献信息

• Identification of an α-Oxoamine Synthase and a One-Pot Two-Step Enzymatic Synthesis of α-Amino Ketones
  作者：Ting Zhou、Du Gao、Jia-Xin Li、Min-Juan Xu、Jun Xu

  DOI：10.1021/acs.orglett.0c03600

  日期：2021.1.1

  incorporation of l-glutamate to acyl-coenzyme A substrates. Combined with Alb29 and Mgr36 (an acyl-coenzyme A ligase), a one-pot enzymatic system was established to synthesize seven α-amino ketones. When these α-amino ketones were fed into the alb29 knockout strain Δalb29, respectively, the albogrisin analogs with different side chains were observed.

  Alb29 是一种 α-氧代胺合酶，参与Streptomyces albogriseolus MGR072中的 albogrisin 生物合成，被表征并负责将l-谷氨酸掺入酰基辅酶 A 底物。结合Alb29和Mgr36（一种酰基辅酶A连接酶），建立了一锅法合成七个α-氨基酮。当这些α-氨基酮分别加入alb29敲除菌株Δalb29时，观察到具有不同侧链的albogrisin类似物。
• Methods of producing 7-carbon chemicals via methyl-ester shielded carbon chain elongation
  申请人：INVISTA North America S.á r.l.

  公开号：US10196657B2

  公开（公告）日：2019-02-05

  This document describes biochemical pathways for producing pimelic acid, 7-aminoheptanoic acid, 7-hydroxyheptanoic acid, heptamethylenediamine or 1,7-heptanediol by forming two terminal functional groups, comprised of carboxyl, amine or hydroxyl group, in a C7 aliphatic backbone substrate. These pathways, metabolic engineering and cultivation strategies described herein rely on enzymes or homologs accepting methyl ester shielded dicarboxylic acid substrates.

  本文描述了用于生产戊二酸、7-氨基庚酸、7-羟基庚酸、庚二胺或1,7-庚二醇的生物化学途径，通过在C7脂肪骨架底物中形成包含羧基、胺基或羟基的两个末端功能基团。这些途径、代谢工程和培养策略依赖于接受甲酯保护的二羧酸底物的酶或同源物。
• Functional asymmetry for the active sites of linked 5-aminolevulinate synthase and 8-amino-7-oxononanoate synthase
  作者：Tracy D. Turbeville、Junshun Zhang、W. Christopher Adams、Gregory A. Hunter、Gloria C. Ferreira

  DOI：10.1016/j.abb.2011.05.002

  日期：2011.7

  on which of the two active sites harbored the mutation. We propose that the functional asymmetry for the active sites of ALAS/ALAS stems from linking the enzyme subunits and the introduced intermolecular strain alters the protein conformational flexibility and rates of product release. Moreover, active site functional asymmetry extends to chimeric ALAS/AONS proteins, which while having a different oligomeric

  5-氨基乙酰丙酸合酶 (ALAS) 和 8-氨基-7-氧代壬酸合酶 (AONS) 是 5'-磷酸吡哆醛 (PLP) 依赖性酶的 α-氧代胺合酶家族的同型二聚体成员。以前，将两个 ALAS 亚基连接成单个多肽链二聚体产生的酶 (ALAS/ALAS) 的转换数明显高于野生型 ALAS。为了检查每个活性位点对 ALAS/ALAS 酶活性的贡献，催化性赖氨酸也与 PLP 辅因子共价结合，在活性位点之一被丙氨酸取代。尽管 ALAS/ALAS 的两个活性位点中 ALA 形成前稳态爆发的化学速率相同，但变体的 k(cat) 值显着不同（4.4±0.2 对 21.6±0.7 分钟（-1 )) 取决于两个活性位点中的哪一个含有突变。我们提出 ALAS/ALAS 活性位点的功能不对称源于连接酶亚基和引入的分子间菌株改变了蛋白质构象灵活性和产物释放速率。此外，活性位点功能不对称扩展到嵌合 ALAS/AONS 蛋
• The First Thermophilic α-Oxoamine Synthase Family Enzyme That Has Activities of 2-Amino-3-ketobutyrate CoA Ligase and 7-Keto-8-aminopelargonic Acid Synthase: Cloning and Overexpression of the Gene from an Extreme Thermophile,<i>Thermus thermophilus</i>, and Characterization of Its Gene Product
  作者：Takaaki KUBOTA、Jyunpei SHIMONO、Chie KANAMEDA、Yoshikazu IZUMI

  DOI：10.1271/bbb.70438

  日期：2007.12.23

  The first thermophilic α-oxoamine synthase family enzyme was identified. The gene (ORF TTHA1582), which is annotated to code putative α-oxoamine synthase family enzymes, 7-keto-8-aminopelargonic acid (KAPA) synthase (BioF, 8-amino-7-oxononanoate synthase, EC 2.3.1.47) and 2-amino-3-ketobutyrate CoA ligase (KBL, EC 2.3.1.29), in a genomic database, was cloned from an extreme thermophile, Thermus thermophilus, and overexpressed in Escherichia coli. The recombinant TTHA1582 protein was purified and characterized. It exhibited activity of BioF, which catalyzes the condensation of pimeloyl-CoA and l-alanine to produce a biotin intermediate KAPA, CoASH, and CO2 with pyridoxal 5′-phosphate as a cofactor. The protein is a dimer with a subunit of 43 kDa that shows an amino acid sequence identity of 35% with E. coli BioF. The optimum temperature and pH were about 70 °C and about 6.0. The enzyme showed high thermostability at temperatures of up to 70 °C for 1 h, and a half-life of 1 h at 80 °C. Thus the TTHA1582 protein was found to have the highest optimum temperature and thermostablility of the α-oxoamine synthase family enzymes so far reported. Substrate specificity experiments revealed that it was also able to catalyze the KBL reaction, which used acetyl-CoA and glycine as substrates, and that enzyme activity was seen with the following combinations of substrates: acetyl-CoA and glycine, l-alanine, or l-serine; pimeloyl-CoA and l-alanine, glycine, or l-serine; palmitoyl-CoA and l-alanine. This suggests that the recombinant TTHA1582 protein has broad substrate specificity, unlike the reported mesophilic enzymes of the α-oxoamine synthase family.

  鉴定出第一个嗜热 α-氧代胺合酶家族酶。基因 (ORF TTHA1582)，注释为编码推定的 α-氧代胺合酶家族酶、7-酮-8-氨基壬酸 (KAPA) 合酶（BioF，8-氨基-7-氧代壬酸合酶，EC 2.3.1.47）和2-氨基-3-酮丁酸 CoA 连接酶（KBL、EC 2.3.1.29），在基因组数据库中，是从极端嗜热菌，嗜热栖​​热菌中克隆出来的，并在大肠杆菌中过表达。对重组 TTHA1582 蛋白进行纯化和表征。它具有 BioF 活性，可催化庚二酰辅酶 A 和 L-丙氨酸缩合，以 5'-磷酸吡哆醛为辅因子，生成生物素中间体 KAPA、CoASH 和 CO2。该蛋白是亚基为 43 kDa 的二聚体，与大肠杆菌 BioF 的氨基酸序列同一性为 35%。最适温度和pH值约为70℃和6.0左右。该酶在高达 70 °C 的温度下表现出高热稳定性，持续 1 小时，在 80 °C 时半衰期为 1 小时。因此，发现TTHA1582蛋白在迄今为止报道的α-氧代胺合酶家族中具有最高的最适温度和热稳定性。底物特异性实验表明，它还能够催化 KBL 反应，该反应使用乙酰辅酶 A 和甘氨酸作为底物，并且通过以下底物组合观察到酶活性：乙酰辅酶A 和甘氨酸、L-丙氨酸或 L -丝氨酸；庚二酰辅酶A和L-丙氨酸、甘氨酸或L-丝氨酸；棕榈酰辅酶A和L-丙氨酸。这表明重组 TTHA1582 蛋白具有广泛的底物特异性，与报道的 α-氧代胺合酶家族的嗜温酶不同。
• Microorganisms for Producing Cyclohexanone and Methods Related Thereto
  申请人：Burgard Anthony

  公开号：US20120329111A1

  公开（公告）日：2012-12-27

  Provided herein is a non-naturally occurring microbial organism having a cyclohexanone pathway and comprising at least one exogenous nucleic acid encoding a cyclohexanone pathway enzyme. Also provided herein is a method for producing cyclohexanone, including culturing these non-naturally occurring microbial organisms.

  本文提供了一种非自然存在的微生物生物体，具有环己酮途径，并且包含至少一个外源核酸编码环己酮途径酶。还提供了一种生产环己酮的方法，包括培养这些非自然存在的微生物生物体。