1-amino-1-deoxy-maltoheptaose | 158519-36-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 1-amino-1-deoxy-maltoheptaose
• CAS: 158519-36-9
• 化学式: C₄₂H₇₃NO₃₅
• 分子量: 1152.03
• InChiKey: SFLZGAMSJKGBAI-CAYDELFDSA-N

物化性质

• 沸点：
  1430.1±65.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.86±0.1 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -16.31
• 重原子数：
  78.0
• 可旋转键数：
  19.0
• 环数：
  7.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  591.07
• 氢给体数：
  23.0
• 氢受体数：
  36.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  溴乙酰溴 、 1-amino-1-deoxy-maltoheptaose 在 sodium carbonate 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 2.0h， 以46%的产率得到maltoheptaose-BrAc
  参考文献：
  名称：

  (SUGAR CHAIN)-POLYPEPTIDE COMPLEX

  摘要：

  公开号：

  EP2980098B1
• 作为产物：
  描述：

  maltoheptaose 在 碳酸氢铵 作用下， 生成 1-amino-1-deoxy-maltoheptaose
  参考文献：
  名称：

  Novel sequential solid-phase synthesis of N-linked glycopeptides from natural sources

  摘要：

  本报告展示了一种从天然来源固相合成 N-连接糖肽的实用且多功能的方法。该方法基于温和的肼解程序，以完整的未还原形式从天然糖蛋白（如胎盘素和核糖核酸酶 B）中释放出 N-连接寡糖，随后形成相应的糖基胺。用碳酸氢铵在水或二甲基亚砜（DMSO）中的饱和溶液处理还原糖 1-7，几乎可以得到定量的糖基胺 8-14。将未受保护的糖基胺 8-14 与侧链激活的天冬氨酸衍生物 Fmoc-Asp(ODhbt)-OBut 16 偶联，可得到 N-糖基化的天冬酰胺衍生物 17-23。随后通过三氟乙酸（TFA）处理对碳水化合物羟基进行乙酰化并裂解叔丁酯，可得到糖基化的 N-连接构筑模块 31-37。然后，将这些结构单元 31-37 加入小鼠血红蛋白衍生的十肽 Hb（67-76）VITAFNEGLK 的糖肽 T 细胞表位类似物 40-46 的多柱肽合成方案中。十肽序列 VITAFNEGLK 与 MHC II 类 Ek 分子结合良好，对 CBA/J 小鼠无免疫原性。本文介绍了在十肽 Hb（67-76）上进行几种天然和非天然糖基化，如 N-乙酰葡糖胺、N,N′-二乙酰壳寡糖、葡萄糖、麦芽三糖、麦芽庚糖以及二元和三元泛酰复合寡糖，从而得到 N-连接的糖肽 40-46。通过 1D- 和 2D-1H 和 13C NMR 光谱以及 ES-MS 对 N-连接的糖肽 40-46 进行了全面鉴定。

  DOI：

  10.1039/a705528e

文献信息

• Synthesis and conformational analysis of N-glycopeptides that contain extended sugar chains
  作者：Laszlo Urge、David C. Jackson、Livia Gorbics、Krysztof Wroblewski、Graczyna Graczyk、Laszlo Otvos

  DOI：10.1016/s0040-4020(01)86956-8

  日期：1994.2

  Maltooligosaccharides with 2-7 sugar moieties were converted into beta-1-amino-1-deoxy derivatives and were coupled to N-alpha-fluorenylmethoxycarbonyl-L-aspartic acid alpha-tert-butyl beta-pentafluorophenyl ester. After trifluoroacetic acid deprotection, the resulting glycosylated asparagines were used as building blocks for the solid-phase synthesis of T-cell epitopic glycopeptide analogues. The coupling efficiencies of the glycoamino acid synthons and the acid and base stability of the resulting glycopeptides indicate the applicability of this solid-phase synthetic protocol for the incorporation of sugars that are comparable in size with that of the natural carbohydrate antennae of N-glycoproteins. The sugars placed into N-terminal position did not affect the strong alpha-helical structure of the peptides, but inhibited the disulfide-bridge formation of proximal cysteine residues in a carbohydrate length-dependent manner.