| 210832-21-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• CAS: 210832-21-6
• 化学式: C₁₈H₂₅NO₁₃
• 分子量: 463.395
• InChiKey: ISCYUJSLZREARS-YEPKQUBUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.4
• 重原子数：
  32.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  221.67
• 氢给体数：
  7.0
• 氢受体数：
  13.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  2,3,4,6-四邻乙酰基-alpha-d-氟代半乳糖氟化物 在 α-galactosidase from Bacteroides thetaiotaomicron D415G mutant 、 sodium methylate 、 sodium formate 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 48.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  使用保留了α-半乳糖苷酶（BtGH97b）的突变拟杆菌（Bacteroides thetaiotaomicron）有效合成α-半乳糖基寡糖。

  摘要：

  糖苷合成酶（糖苷酶的催化亲核突变体）的制备是有效合成糖苷键的公认策略。然而，由于α-糖苷酶通常需要不稳定的β-糖基氟供体，因此衍生自α-糖苷酶的糖合酶会导致所需产物的收率低。在这里，我们研究了使用更稳定的β-半乳糖基叠氮化物和α-半乳糖基氟化物供体，由衍生自糖苷水解酶家族（GH）97α-半乳糖苷酶的亲核催化突变体催化的转糖基化反应。突变酶使用β-半乳糖基叠氮化物催化α-半乳糖基氟化物的糖合酶反应，并在外部阴离子的辅助下从α-半乳糖基氟化物转移。甲e在恢复转移活性方面比叠氮化物更有效。动力学分析表明在叠氮化物存在下转糖基化差是由于酶，β-半乳糖基叠氮化物和受体之间的三元复合物活性低。解决了与转糖基化产物β-乳糖基α-d-半乳糖苷复合的突变酶的三维结构，以阐明α-半乳糖苷酶的配体结合方面。α-半乳糖苷酶催化TIM桶的β->α环1、2和3与同源GH97α-葡萄糖苷水解酶的细微差别似乎与底物识别有关。特别是，beta->

  DOI：

  10.1111/febs.14018

文献信息

• A novel, efficient and sustainable strategy for the synthesis of α-glycoconjugates by combination of a α-galactosynthase and a green solvent
  作者：C. Bayón、M. Moracci、M. J. Hernáiz

  DOI：10.1039/c5ra09301e

  日期：——

  Synthesis of glycoconjugates using an α-galactosynthase in green solvents.

  使用绿色溶剂中的α-半乳糖合成糖蛋白。
• A novel α-d-galactosynthase from Thermotoga maritima converts β-d-galactopyranosyl azide to α-galacto-oligosaccharides
  作者：Beatrice Cobucci-Ponzano、Carmela Zorzetti、Andrea Strazzulli、Sara Carillo、Emiliano Bedini、Maria Michela Corsaro、Donald A Comfort、Robert M Kelly、Mosè Rossi、Marco Moracci

  DOI：10.1093/glycob/cwq177

  日期：2011.4

  The large-scale production of oligosaccharides is a daunting task, hampering the study of the role of glycans in vivo and the testing of the efficacy of novel glycan-based drugs. Glycosynthases, mutated glycosidases that synthesize oligosaccharides in high yields, are becoming important chemo-enzymatic tools for the production of oligosaccharides. However, while β-glycosynthase can be produced with a rather well-established technology, examples of α-glycosynthases are thus far limited only to enzymes from glycoside hydrolase 29 (GH29), GH31 and GH95 families. α-l-Fucosynthases from GH29 use convenient glycosyl azide derivatives as a strategic alternative to glycosyl fluoride donors. However, the general applicability of this method to other α-glycosynthases is not trivial and remains to be confirmed. Here, β-d-galactopyranosyl azide was converted to α-galacto-oligosaccharides with good yields and high regioselectivity, catalyzed by a novel α-galactosynthase based on the GH36 α-galactosidase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima. These results open a new avenue to the practical synthesis of biologically interesting α-galacto-oligosaccharides and demonstrate more widespread use of β-glycosyl-azide as donors, confirming their utility to expand the repertoire of glycosynthases.

  寡糖的大规模生产是一项艰巨的任务，阻碍了聚糖在体内作用的研究和新型聚糖药物功效的测试。糖合酶是高产合成寡糖的突变糖苷酶，正在成为寡糖生产的重要化学酶工具。然而，虽然 β-糖合酶可以通过相当成熟的技术生产，但 α-糖合酶的例子迄今为止仅限于来自糖苷水解酶 29 (GH29)、GH31 和 GH95 家族的酶。 GH29 的 α-l-岩藻糖合成酶使用方便的糖基叠氮衍生物作为糖基氟化物供体的战略替代品。然而，该方法对其他 α-糖合酶的普遍适用性并非微不足道，仍有待证实。在这里，β-d-吡喃半乳糖基叠氮化物被一种新型 α-半乳糖合酶催化，以良好的产率和高区域选择性转化为 α-低聚半乳糖，该酶基于来自超嗜热细菌海栖热袍菌的 GH36 α-半乳糖苷酶。这些结果为实际合成具有生物学意义的α-低聚半乳糖开辟了一条新途径，并证明了β-糖基叠氮化物作为供体的更广泛用途，证实了它们在扩展糖合酶库方面的效用。