chitotriose | 133442-53-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: chitotriose
• 英文别名: D-Glucosaminide；(2R,3S,4R,5R,6S)-5-amino-6-[(2R,3S,4R,5R,6S)-5-amino-6-[(2R,3S,4R,5R,6R)-5-amino-4,6-dihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy-4-hydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy-2-(hydroxymethyl)oxane-3,4-diol
• CAS: 133442-53-2
• 化学式: C₁₈H₃₅N₃O₁₃
• 分子量: 501.488
• InChiKey: RQFQJYYMBWVMQG-IXDPLRRUSA-N

物化性质

• 沸点：
  882.2±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.68±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -7.6
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  286
• 氢给体数：
  11
• 氢受体数：
  16

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-羧基-2,2,6,6-四甲基氮杂环己烷-1-氧基自由基 、 chitotriose 在 4-二甲氨基吡啶 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 48.0h， 以4 mg的产率得到
  参考文献：
  名称：

  NOVEL COMPOSITIONS AND THERAPEUTIC METHODS

  摘要：

  本发明涉及新产品、变体、药用可接受的盐和前药，以及这些化合物的医学用途，用于治疗和/或管理败血症、败血症、脓毒性休克、眼部感染、眼部炎症、眼部血管生成、类风湿性关节炎（RA）、动脉粥样硬化、炎症性肠病（IBD）、哮喘、慢性阻塞性肺病、发热综合征、消瘦症、牛皮癣、自身免疫疾病、心脏疾病、视网膜母细胞瘤、癌症和/或任何与炎症、免疫调节和微生物感染有关的疾病。

  公开号：

  US20170281667A1
• 作为产物：
  描述：

  chitosan 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 在 chitosanase OU01 from Microbacterium sp. E25A mutant in complex with hexa-glucosamine 、 水 作用下， 以 aq. acetate buffer 为溶剂， 反应 0.33h， 生成 壳寡糖 、 chitotriose 、 2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranosyl-(1->4)-2-acetamido-2-deoxy-β-D-glucopyranose
  参考文献：
  名称：

  Structural insights into the substrate-binding mechanism for a novel chitosanase

  摘要：

  壳聚糖酶能够特异性地裂解壳聚糖中的β-1,4-糖苷键连接，生成壳聚糖异构体产物，这种产物在功能食品和癌症治疗等许多领域都有广泛的应用。虽然已经确定了几种壳聚糖酶的结构，但由于缺乏壳聚糖酶-底物复合物的高分辨率结构，该酶的底物结合机制尚未完全阐明。在本研究中，我们展示了一种新型壳聚糖酶 OU01 与其底物六葡糖胺（GlcN）6 复合物的晶体结构，该底物属于碳水化合物活性酶数据库（http://www.cazy.org/）中的 GH46（糖苷水解酶 46）家族。该结构首次精确测定了底物结合机制。壳聚糖酶-(GlcN)6 复合物结构表明，从(GlcN)6 底物的 -2 到 +1 位置，吡喃糖环与壳聚糖酶结合裂隙形成了广泛的相互作用。发现结合裂隙中的几个残基（Ser27、Tyr37、Arg45、Thr58、Asp60、His203 和 Asp235）形成了结合底物所需的重要相互作用。对这些残基的定点突变表明，Y37F 和 H203A 突变会削弱催化活性。相比之下，突变 T58A 和 D235A 只导致催化活性的中度丧失，而 S27A 突变则保留了约 80% 的酶活性。结合以前的诱变研究，这些结果表明-2、-1 和 +1 亚位点在底物结合和催化中起着主导作用。DSF（差示扫描荧光测定法）测定证实，这些突变对蛋白质的稳定性没有显著影响。综上所述，我们首次从机理上解释了底物（GlcN）6 与壳聚糖酶的结合，这对于设计用于生物质转化的新型壳聚糖酶至关重要。

  DOI：

  10.1042/bj20140159