5-methylthioribose-1-phosphate | 71142-72-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 5-methylthioribose-1-phosphate
• 英文别名: [(2S,3R,4S,5S)-3,4-dihydroxy-5-(methylsulfanylmethyl)oxolan-2-yl] dihydrogen phosphate
• CAS: 71142-72-8
• 化学式: C₆H₁₃O₇PS
• 分子量: 260.205
• InChiKey: JTFITTQBRJDSTL-KAZBKCHUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.3
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  142
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5-methylthioribose-1-phosphate 在 Bacillus subtilis 5-methylthioribose-1-phosphate isomerase magnesium chloride 作用下， 生成 2-hydroxy-3-keto-5-methyl-thiopentenyl-1-phosphate
  参考文献：
  名称：

  Enzymatic Characterization of 5-Methylthioribose 1-Phosphate Isomerase fromBacillus subtilis

  摘要：

  枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）mtnA 基因的产物可催化 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTR-1-P）与 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTRu-1-P）的异构化。MtnA 的催化作用是一种新型的磷酸醛糖异构化作用，其半缩醛基上含有一个磷酸基团。这种酶广泛分布于细菌和高等真核生物中。利用重组枯草杆菌酶进行的异构酶反应分析表明，MTR-1-P 的迈克尔斯常数为 138 μm，反应的最大速度为 20.4 μmol min-1（mg 蛋白）-1。最佳反应温度和反应 pH 值分别为 35 °C 和 8.1。经计算，反应的活化能为 68.7 kJ mol-1。该酶的分子质量为 76 kDa，由两个亚基组成。可逆异构酶反应[MTRu-1-P]/[MTR-1-P]的平衡常数为 6，我们讨论了可能的反应机制。

  DOI：

  10.1271/bbb.70209
• 作为产物：
  描述：

  S-腺苷蛋氨酸 在 盐酸 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 5-methylthioribose-1-phosphate
  参考文献：
  名称：

  Enzymatic Characterization of 5-Methylthioribose 1-Phosphate Isomerase fromBacillus subtilis

  摘要：

  枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）mtnA 基因的产物可催化 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTR-1-P）与 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTRu-1-P）的异构化。MtnA 的催化作用是一种新型的磷酸醛糖异构化作用，其半缩醛基上含有一个磷酸基团。这种酶广泛分布于细菌和高等真核生物中。利用重组枯草杆菌酶进行的异构酶反应分析表明，MTR-1-P 的迈克尔斯常数为 138 μm，反应的最大速度为 20.4 μmol min-1（mg 蛋白）-1。最佳反应温度和反应 pH 值分别为 35 °C 和 8.1。经计算，反应的活化能为 68.7 kJ mol-1。该酶的分子质量为 76 kDa，由两个亚基组成。可逆异构酶反应[MTRu-1-P]/[MTR-1-P]的平衡常数为 6，我们讨论了可能的反应机制。

  DOI：

  10.1271/bbb.70209

文献信息

• Enzymatic Characterization of 5-Methylthioribose 1-Phosphate Isomerase from<i>Bacillus subtilis</i>
  作者：Yohtaro SAITO、Hiroki ASHIDA、Chojiro KOJIMA、Haruka TAMURA、Hiroyoshi MATSUMURA、Yasushi KAI、Akiho YOKOTA

  DOI：10.1271/bbb.70209

  日期：2007.8.23

  The product of the mtnA gene of Bacillus subtilis catalyzes the isomerization of 5-methylthioribose 1-phosphate (MTR-1-P) to 5-methylthioribulose 1-phosphate (MTRu-1-P). The catalysis of MtnA is a novel isomerization of an aldose phosphate harboring a phosphate group on the hemiacetal group. This enzyme is distributed widely among bacteria through higher eukaryotes. The isomerase reaction analyzed using the recombinant B. subtilis enzyme showed a Michaelis constant for MTR-1-P of 138 μm, and showed that the maximum velocity of the reaction was 20.4 μmol min−1 (mg protein)−1. The optimum reaction temperature and reaction pH were 35 °C and 8.1. The activation energy of the reaction was calculated to be 68.7 kJ mol−1. The enzyme, with a molecular mass of 76 kDa, was composed of two subunits. The equilibrium constant in the reversible isomerase reaction [MTRu-1-P]/[MTR-1-P] was 6. We discuss the possible reaction mechanism.

  枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）mtnA 基因的产物可催化 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTR-1-P）与 5-甲基硫代寡糖 1-磷酸（MTRu-1-P）的异构化。MtnA 的催化作用是一种新型的磷酸醛糖异构化作用，其半缩醛基上含有一个磷酸基团。这种酶广泛分布于细菌和高等真核生物中。利用重组枯草杆菌酶进行的异构酶反应分析表明，MTR-1-P 的迈克尔斯常数为 138 μm，反应的最大速度为 20.4 μmol min-1（mg 蛋白）-1。最佳反应温度和反应 pH 值分别为 35 °C 和 8.1。经计算，反应的活化能为 68.7 kJ mol-1。该酶的分子质量为 76 kDa，由两个亚基组成。可逆异构酶反应[MTRu-1-P]/[MTR-1-P]的平衡常数为 6，我们讨论了可能的反应机制。