leucopelargonidin | 98919-66-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 黄酮类化合物
• 英文名称: leucopelargonidin
• 英文别名: cis-3,4-Leucopelargonidin；(2R,3S,4S)-2-(4-hydroxyphenyl)-3,4-dihydro-2H-chromene-3,4,5,7-tetrol
• CAS: 98919-66-5
• 化学式: C₁₅H₁₄O₆
• 分子量: 290.273
• InChiKey: FSVMLWOLZHGCQX-SOUVJXGZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.7
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  leucopelargonidin 、 NADP⁺ 生成 香橙素 、 氢(+1)阳离子 、 NADPH(4-)
  参考文献：
  名称：

  Molecular Cloning and Characterization of Three Genes Encoding Dihydroflavonol-4-Reductase from Ginkgo biloba in Anthocyanin Biosynthetic Pathway

  摘要：

  二氢黄酮醇-4-还原酶（DFR，EC1.1.1.219）催化花青素、缩合单宁（原花青素）和其他类黄酮生物合成后期的重要步骤，这些物质对植物生存和人类营养至关重要。从裸子植物银杏中分离出三个DFR cDNA克隆（命名为GbDFRs）。推导出的GbDFR蛋白与其他植物DFR高度同源，形成了三个不同的DFR家族。南方印迹分析显示，三个GbDFR分别属于不同的DFR家族。系统发育树分析表明，GbDFR与其他DFR共享相同的祖先。在大肠杆菌中表达三个重组GbDFR表明，它们的实际蛋白大小与cDNA序列的预测一致。纯化重组蛋白并分析其活性；GbDFR1和GbDFR3都能催化二氢槲皮素转化为白花青素，而GbDFR2则催化二氢山柰酚转化为白羽扇豆素。定量RT-PCR表明，GbDFR以组织特异性方式表达，三个基因的转录物在幼叶和雄蕊中积累最多。这些转录模式与银杏花青素的积累模式非常一致。表达谱表明，GbDFR1和GbDFR2主要参与对植物激素、环境胁迫和损伤的反应。在一年生植物的生长周期中，GbDFR与叶片中花青

  DOI：

  10.1371/journal.pone.0072017
• 作为产物：
  描述：

  香橙素 在 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 leucopelargonidin
  参考文献：
  名称：

  白葡萄二氢黄酮醇 4-还原酶的分子克隆和功能表征

  摘要：

  白葡萄是中国南方的新葡萄作物。该物种的浆果富含抗氧化花青素和原花青素。本研究报告了编码涉及花青素和原花青素生物合成的桔梗二氢黄酮醇还原酶 (VbDFR) 的 cDNA 的克隆和功能表征。从幼叶中克隆出1014 bp的cDNA，推导出其开放阅读框（ORF）编码337个氨基酸，与葡萄树DFR（VvDFR）高度相似。绿色荧光蛋白融合和共聚焦显微镜分析确定了植物细胞中 VbDFR 的胞质定位。从大肠杆菌中诱导和纯化可溶性重组 VbDFR 用于酶测定。在 NADPH 的存在下，重组酶将二氢山奈酚 (DHK) 和二氢槲皮素 (DHQ) 催化为相应的无色花青素。通过农杆菌介导的转化将 VbDFR cDNA 引入烟草植物。VbDFR 的过表达增加了花中花青素的产量。花青素水解和色谱分析表明，转基因花产生天竺葵素和飞燕草素，而在对照花中未检测到。这些数据表明 VbDFR 的过度表达产生了新的烟草花色素。总之，所有数据表明，VbDFR

  DOI：

  10.3390/molecules23040861

文献信息

• Direct evidence for anthocyanidin synthase as a 2-oxoglutarate-dependent oxygenase: molecular cloning and functional expression of cDNA from a red forma ofPerilla frutescens
  作者：Kazuki Saito、Mii Kobayashi、Zhizhong Gong、Yoshikazu Tanaka、Mami Yamazaki

  DOI：10.1046/j.1365-313x.1999.00365.x

  日期：1999.1

  anthocyanidins are formed in vitro through 2-oxoglutarate-dependent oxidation of leucoanthocyanidins catalyzed by the recombinant ANS and subsequent acid treatment. A cDNA encoding ANS was isolated from red and green formas of Perilla frutescens by differential display of mRNA. Recombinant ANS tagged with maltose-binding-protein (MBP) was purified, and the formation of anthocyanidins from leucoanthocyanidins

  据推测，花青素合酶（ANS）是一种生物合成花青素的途径的酶，可以催化从无色的花色花青素到有色的花青素的反应。尽管已经分离出编码推定的ANS的cDNA，其在氨基酸序列上与2-氧代戊二酸依赖性加氧酶家族的成员显示出显着相似性，但是还没有提供生化证据来鉴定由ANS催化的实际反应。在这里，我们显示花青素是通过重组ANS和随后的酸处理催化的2-氧代戊二酸酯依赖性氧化隐花色素的氧化形成的。通过差异显示mRNA，从紫苏的红色和绿色孔中分离出编码ANS的cDNA。纯化了带有麦芽糖结合蛋白（MBP）标记的重组ANS，并在亚铁离子，2-氧戊二酸和抗坏血酸存在下，通过ANS催化的反应，检测了由花椰菜花青素形成的花青素。证实了等摩尔化学计量的花色素苷形成和从2-氧戊二酸释放出CO 2。ANS的推测的两拷贝基因在红假单胞菌的红色形式的叶子和茎中表达，而在绿色的形式植物中不表达。这对应于花色苷的积累模式。讨论了由AN
• The C-4 stereochemistry of leucocyanidin substrates for anthocyanidin synthase affects product selectivity
  作者：Jonathan J. Turnbull、Michael J. Nagle、Jürgen F. Seibel、Richard W.D. Welford、Guy H. Grant、Christopher J. Schofield

  DOI：10.1016/s0960-894x(03)00711-x

  日期：2003.11

  biosynthesis by oxidation of the 2R,3S,4S-cis-leucoanthocyanidins. It has been believed that in vivo the products of ANS are the anthocyanidins. However, in vitro studies on ANS using optically active cis- and trans-leucocyanidin substrates identified cyanidin as only a minor product; instead both quercetin and dihydroquercetin are products with the distribution being dependent on the C-4 stereochemistry of the

  花青素合酶 (ANS) 是一种铁 (II) 和 2-氧戊二酸 (2OG) 依赖性加氧酶，通过 2R、3S、4S-顺式-无色花青素的氧化催化花青素生物合成的倒数第二步。一直认为在体内 ANS 的产物是花青素。然而，使用光学活性顺式和反式无色花青素底物对 ANS 进行的体外研究发现花青素只是一种次要产物。相反，槲皮素和二氢槲皮素都是产物，其分布取决于无色花青素底物的 C-4 立体化学。
• Anthocyanidin synthase from<i>Gerbera hybrida</i>catalyzes the conversion of (+)-catechin to cyanidin and a novel procyanidin
  作者：Frank Wellmann、Markus Griesser、Wilfried Schwab、Stefan Martens、Wolfgang Eisenreich、Ulrich Matern、Richard Lukačin

  DOI：10.1016/j.febslet.2006.02.004

  日期：2006.3.6

  Anthocyanidins were proposed to derive from (+)-naringenin via (2R,3R)-dihydroflavonol(s) and (2R,3S,4S)-leucocyanidin(s) which are eventually oxidized by anthocyanidin synthase (ANS). Recently, the role of ANS has been put into question, because the recombinant enzyme from Arabidopsis exhibited primarily flavonol synthase (FLS) activity with negligible ANS activity. This and other studies led to the

  提出花色素苷通过（2R，3R）-二氢黄酮醇和（2R，3S，4S）-隐花色素从（+）-柚皮苷衍生，它们最终被花色素苷合酶（ANS）氧化。近来，ANS的作用受到质疑，因为来自拟南芥的重组酶主要表现出黄酮醇合酶（FLS）活性，而ANS活性可忽略不计。这项研究和其他研究提出了一个建议，即ANS和FLS可以选择带有“β面” C-3羟基的二氢类黄酮底物，并最初通过“α面”羟基化形成3-geminal二醇。非洲菊杂种重组ANS的分析完全支持该提议，并扩展至儿茶素和表儿茶素异构体，作为描述酶特异性的潜在底物。非洲菊ANS将（+）-儿茶素转化为两种主要产物和一种次要产物，而ent（-）-儿茶素（2S，3R-trans-儿茶素），（-）-表儿茶素，ent（+）-表儿茶素（2S，3S-不接受顺式-表儿茶素和（-）-没食子儿茶素。（+）-儿茶素的K（m）值在175 microM下测定，并且通过LC-MS（n）和N
• Structure and Mechanism of Anthocyanidin Synthase from Arabidopsis thaliana
  作者：Rupert C Wilmouth、Jonathan J Turnbull、Richard W.D Welford、Ian J Clifton、Andrea G Prescott、Christopher J Schofield

  DOI：10.1016/s0969-2126(01)00695-5

  日期：2002.1

  Flavonoids are common colorants in plants and have long-established biomedicinal properties. Anthocyanidin synthase (ANS), a 2-oxoglutarate iron-dependent oxygenase, catalyzes the penultimate step in the biosynthesis of the anthocyanin class of flavonoids. The crystal structure of ANS reveals a multicomponent active site containing metal, cosubstrate, and two molecules of a substrate analog (dihydroquercetin). An additional structure obtained after 30 min exposure to dioxygen is consistent with the oxidation of the dihydroquercetin to quercetin and the concomitant decarboxylation of 2-oxoglutarate to succinate. Together with in vitro studies, the crystal structures suggest a mechanism for ANS-catalyzed anthocyanidin formation from the natural leucoanthocyanidin substrates involving stereoselective C-3 hydroxylation. The structure of ANS provides a template for the ubiquitous family of plant nonhaem oxygenases for future engineering and inhibition studies.
• Incorporation of oxygen into the succinate co-product of iron(II) and 2-oxoglutarate dependent oxygenases from bacteria, plants and humans
  作者：Richard W.D. Welford、Joanna.M. Kirkpatrick、Luke A. McNeill、Munish Puri、Neil J. Oldham、Christopher J. Schofield

  DOI：10.1016/j.febslet.2005.08.033

  日期：2005.9.26

  The ferrous iron and 2‐oxoglutarate (2OG) dependent oxygenases catalyse two electron oxidation reactions by coupling the oxidation of substrate to the oxidative decarboxylation of 2OG, giving succinate and carbon dioxide coproducts. The evidence available on the level of incorporation of one atom from dioxygen into succinate is inconclusive. Here, we demonstrate that five members of the 2OG oxygenase family, AlkB from Escherichia coli, anthocyanidin synthase and flavonol synthase from Arabidopsis thaliana, and prolyl hydroxylase domain enzyme 2 and factor inhibiting hypoxia‐inducible factor‐1 from Homo sapiens all incorporate a single oxygen atom, almost exclusively derived from dioxygen, into the succinate co‐product.