additives. The preparation of these small chiral amine or amino acids with high water solubility still demands searching for efficient methods. In this work, we identified an ω-transaminase (ω-TA) from Sinirhodobacter hungdaonensis (ShdTA) that catalyzed the kinetic resolution of racemic 2-aminobutane at a concentration of 800 mM using pyruvate as the amino acceptor, leading to the simultaneous isolation
( S )-2-
氨基
丁烷、d-丙
氨酸和d-高丙
氨酸是生产各种活性药物成分和
食品添加剂的重要中间体。这些具有高
水溶性的小手性胺或
氨基酸的制备仍需要寻找有效的方法。在这项工作中,我们从Sinirhodobacter Hungdaonensis ( Shd TA) 中鉴定出一种 ω-转
氨酶 (ω-TA),该酶使用
丙酮酸作为
氨基受体催化 800 mM 浓度的外消旋 2-
氨基
丁烷的动力学拆分,从而实现同时分离对映体纯 ( S )-2-
氨基
丁烷和d-丙
氨酸的产率分别为 46% 和 90%。此外, (S )-2-
氨基
丁烷 (98% ee ) 和d-高丙
氨酸 (99% ee ) 分别以 45% 和 93% 的收率分离,在 400 mM 浓度的外消旋 2-
氨基
丁烷与脱
氨基作用下的动力学拆分中l-苏
氨酸由苏
氨酸脱
氨酶。因此,我们开发了一种用于实际合成这些有价值的小手性胺和d-
氨基酸的
生物催化方法。