L-谷氨酸对硝基酰苯胺 | 24032-35-7

• 物质功能分类: 生物化工 - 氨基酸及其衍生物 - 谷氨酸类衍生物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: L-谷氨酸对硝基酰苯胺
• 中文别名: Gamma-L-谷氨酰对硝基苯胺一水合物；Γ-L-谷氨酰对硝基苯胺一水合物
• 英文名称: α-glutamyl p-nitroanilide
• 英文别名: glutamic acid-p-nitroanilide；H-Glu-pNA；Glu-p-nitroanilide；Glu-pNA；(S)-4-amino-5-[(4-nitrophenyl)amino]-5-oxovaleric acid；L-glutamic acid 1-(4-nitroanilide)；(4S)-4-azaniumyl-5-(4-nitroanilino)-5-oxopentanoate
• CAS: 24032-35-7
• 化学式: C₁₁H₁₃N₃O₅
• 分子量: 267.241
• InChiKey: JXQXNQKTUGNZLD-VIFPVBQESA-N

物化性质

• 熔点：
  184-186 °C
• 沸点：
  592.4±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.463±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  溶于氯仿、二氯甲烷、乙酸乙酯、DMSO、丙酮等。

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.4
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  138
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

安全信息

• 安全说明：
  S22,S24/25
• WGK Germany：
  3
• 海关编码：
  2924299090
• 储存条件：
  2-8℃

SDS

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模块 1. 化学品
1.1 产品标识符
: L-Glutamic acid 1-(4-nitroanilide)
产品名称
1.2 鉴别的其他方法
无数据资料
1.3 有关的确定了的物质或混合物的用途和建议不适合的用途
仅用于研发。不作为药品、家庭或其它用途。

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模块 2. 危险性概述
2.1 GHS-分类
根据全球协调系统(GHS)的规定，不是危险物质或混合物。
2.3 其它危害物 - 无

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模块 3. 成分/组成信息
3.1 物 质
: C11H13N3O5
分子式
: 267.24 g/mol
分子量
无

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模块 4. 急救措施
4.1 必要的急救措施描述
吸入
如果吸入,请将患者移到新鲜空气处。 如呼吸停止,进行人工呼吸。
皮肤接触
用肥皂和大量的水冲洗。
眼睛接触
用水冲洗眼睛作为预防措施。
食入
切勿给失去知觉者通过口喂任何东西。 用水漱口。
4.2 主要症状和影响，急性和迟发效应
4.3 及时的医疗处理和所需的特殊处理的说明和指示
无数据资料

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模块 5. 消防措施
5.1 灭火介质
灭火方法及灭火剂
用水雾,抗乙醇泡沫,干粉或二氧化碳灭火。
5.2 源于此物质或混合物的特别的危害
碳氧化物, 氮氧化物
5.3 给消防员的建议
如必要的话,戴自给式呼吸器去救火。
5.4 进一步信息
无数据资料

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模块 6. 泄露应急处理
6.1 作业人员防护措施、防护装备和应急处置程序
避免粉尘生成。 避免吸入蒸气、烟雾或气体。
6.2 环境保护措施
不要让产品进入下水道。
6.3 泄漏化学品的收容、清除方法及所使用的处置材料
扫掉和铲掉。 放入合适的封闭的容器中待处理。
6.4 参考其他部分
丢弃处理请参阅第13节。

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模块 7. 操作处置与储存
7.1 安全操作的注意事项
在有粉尘生成的地方,提供合适的排风设备。
7.2 安全储存的条件,包括任何不兼容性
贮存在阴凉处。 使容器保持密闭，储存在干燥通风处。
建议的贮存温度： 2 - 8 °C
保存在干燥处。
7.3 特定用途
无数据资料

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模块 8. 接触控制和个体防护
8.1 容许浓度
最高容许浓度
没有已知的国家规定的暴露极限。
8.2 暴露控制
适当的技术控制
常规的工业卫生操作。
个体防护设备
眼/面保护
请使用经官方标准如NIOSH (美国) 或 EN 166(欧盟) 检测与批准的设备防护眼部。
皮肤保护
所选择的保护手套必须符合EU的89/686/EEC规定和从它衍生出来的EN 376标准。
戴手套取 手套在使用前必须受检查。
请使用合适的方法脱除手套(不要接触手套外部表面),避免任何皮肤部位接触此产品.
使用后请将被污染过的手套根据相关法律法规和有效的实验室规章程序谨慎处理. 请清洗并吹干双手
身体保护
根据危险物质的类型，浓度和量，以及特定的工作场所选择身体保护措施。,
防护设备的类型必须根据特定工作场所中的危险物的浓度和数量来选择。
呼吸系统防护
不需要保护呼吸。如需防护粉尘损害，请使用N95型（US）或P1型（EN 143)防尘面具。
呼吸器使用经过测试并通过政府标准如NIOSH（US）或CEN（EU）的呼吸器和零件。

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模块 9. 理化特性
9.1 基本的理化特性的信息
a) 外观与性状
形状: 粉末
颜色: 浅褐色
b) 气味
无数据资料
c) 气味阈值
无数据资料
d) pH值
无数据资料
e) 熔点/凝固点
熔点/凝固点: 184 - 186 °C
f) 沸点、初沸点和沸程
无数据资料
g) 闪点
无数据资料
h) 蒸发速率
无数据资料
i) 易燃性(固体,气体)
无数据资料
j) 高的/低的燃烧性或爆炸性限度 无数据资料
k) 蒸气压
无数据资料
l) 蒸汽密度
无数据资料
m) 密度/相对密度
无数据资料
n) 水溶性
无数据资料
o) n-辛醇/水分配系数
无数据资料
p) 自燃温度
无数据资料
q) 分解温度
无数据资料
r) 粘度
无数据资料

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模块 10. 稳定性和反应活性
10.1 反应性
无数据资料
10.2 稳定性
无数据资料
10.3 危险反应
无数据资料
10.4 应避免的条件
无数据资料
10.5 不相容的物质
无数据资料
10.6 危险的分解产物
其它分解产物 - 无数据资料

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模块 11. 毒理学资料
11.1 毒理学影响的信息
急性毒性
无数据资料
皮肤刺激或腐蚀
无数据资料
眼睛刺激或腐蚀
无数据资料
呼吸道或皮肤过敏
无数据资料
生殖细胞致突变性
无数据资料
致癌性
IARC:
此产品中没有大于或等于 0。1%含量的组分被 IARC鉴别为可能的或肯定的人类致癌物。
生殖毒性
无数据资料
特异性靶器官系统毒性（一次接触）
无数据资料
特异性靶器官系统毒性（反复接触）
无数据资料
吸入危险
无数据资料
潜在的健康影响
吸入 吸入可能有害。 可能引起呼吸道刺激。
摄入 如服入是有害的。
皮肤 通过皮肤吸收可能有害。 可能引起皮肤刺激。
眼睛 可能引起眼睛刺激。
附加说明
化学物质毒性作用登记: 无数据资料

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模块 12. 生态学资料
12.1 生态毒性
无数据资料
12.2 持久性和降解性
无数据资料
12.3 潜在的生物累积性
无数据资料
12.4 土壤中的迁移性
无数据资料
12.5 PBT 和 vPvB的结果评价
无数据资料
12.6 其它不良影响
无数据资料

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模块 13. 废弃处置
13.1 废物处理方法
产品
将剩余的和不可回收的溶液交给有许可证的公司处理。
受污染的容器和包装
按未用产品处置。

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模块 14. 运输信息
14.1 联合国危险货物编号
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.2 联合国运输名称
欧洲陆运危规: 非危险货物
国际海运危规: 非危险货物
国际空运危规: 非危险货物
14.3 运输危险类别
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.4 包裹组
欧洲陆运危规: - 国际海运危规: - 国际空运危规: -
14.5 环境危险
欧洲陆运危规: 否 国际海运危规 国际空运危规: 否
海洋污染物（是/否）: 否
14.6 对使用者的特别提醒
无数据资料

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模块 15 - 法规信息
N/A

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模块16 - 其他信息
N/A

制备方法与用途

用途：用于生化研究，特别是作为氨肽酶A（aminopeptidase A）的显色底物，在410 nm波长下测定酶催化产生的4-硝基苯胺的释放量。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-谷氨酸对硝基酰苯胺 在 sodium tetrahydroborate 作用下， 生成 L-谷氨酸 、 对苯二胺
  参考文献：
  名称：

  氨肽酶包封的铂纳米颗粒：多功能生物无机纳米杂化催化剂。

  摘要：

  两只鸟一块一块石头：当铂纳米颗粒被细菌氨基肽酶包裹时，这种新型杂交体将铂催化的氢化作用和肽酶催化的水解作用结合在一起，以进行多步合成（见图）。生物无机整合的概念可以扩展到各种酶和无机材料，从而可以设计和制造新型多功能材料。

  DOI：

  10.1002/anie.201101833
• 作为产物：
  描述：

  (S)-4-({(S)-1-[(S)-2-((S)-2-Amino-propionylamino)-propionyl]-pyrrolidine-2-carbonyl}-amino)-4-(4-nitro-phenylcarbamoyl)-butyric acid 在 musk melon protease 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 L-谷氨酸对硝基酰苯胺
  参考文献：
  名称：

  Kaneda, Makoto; Yonezawa, Hiroo; Uchikoba, Tetsuya, Bioscience, Biotechnology and Biochemistry, 1997, vol. 61, # 12, p. 2100 - 2102

  摘要：

  DOI：

文献信息

• [EN] GLUTAMINE TRANSPORT INHIBITORS AND METHODS FOR TREATING CANCER<br/>[FR] INHIBITEURS DE TRANSPORT DE GLUTAMINE ET PROCÉDÉS DE TRAITEMENT DU CANCER
  申请人：UNIV VANDERBILT

  公开号：WO2018107173A1

  公开（公告）日：2018-06-14

  Novel compounds, compositions, and methods for modulating ASCT2 function in a patient in need thereof.

  用于调节ASCT2功能的新化合物、组合物和方法，适用于需要的患者。
• Purification and Characterization of an N-Terminal Acidic Amino Acid-Specific Aminopeptidase from Soybean Cotyledons (Glycine max)
  作者：Minao ASANO、Nami NAKAMURA、Misako KAWAI、Tetsuya MIWA、Noriki NIO

  DOI：10.1271/bbb.90617

  日期：2010.1.23

  A novel enzyme that catalyzes the efficient hydrolysis of Glu-Glu was isolated from soybean cotyledons by ammonium sulfate fractionation and successive column chromatographies of Q-sepharose, Phenyl sepharose, and Superdex 200. The apparent molecular mass of this enzyme was found to be 56 kDa and 510 kDa by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and Superdex 200 HR 10/30 column chromatography respectively. The enzyme had high activity against Glu-p-nitroanilide (pNA) and Asp-pNA, whereas Leu-pNA, Phe-pNA, Ala-pNA, and Pro-pNA were not hydrolyzed. The synthetic dipeptides Glu-Xxx and Asp-Xxx were hydrolyzed, but Xxx-Glu was not. The digestion of a Glu-rich oligopeptide, chromogranin A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2) using this purified enzyme was also investigated. Glutamic acid residues were cleaved one by one from the N-terminus. These observations indicate that the enzyme removes glutamyl or aspartyl residues from N-terminal acidic amino acid-containing peptides. It is thought that it was an N-terminal acidic amino acid-specific aminopeptidase from a plant.

  通过硫酸铵分级和 Q-sepharose、Phenyl sepharose 和 Superdex 200 连续柱层析，从大豆子叶中分离出一种催化 Glu-Glu 高效水解的新型酶。该酶的表观分子量为 56 kDa分别通过 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和 Superdex 200 HR 10/30 柱层析得出 510 kDa 和 510 kDa。该酶对 Glu-p-硝基苯胺 (pNA) 和 Asp-pNA 具有高活性，而 Leu-pNA、Phe-pNA、Ala-pNA 和 Pro-pNA 不被水解。合成的二肽 Glu-Xxx 和 Asp-Xxx 被水解，但 Xxx-Glu 没有被水解。使用这种纯化酶消化富含 Glu 的寡肽嗜铬粒蛋白 A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2)也被调查。谷氨酸残基从N末端一一被切割。这些观察结果表明该酶从 N 末端含酸性氨基酸的肽中去除谷氨酰或天冬氨酰残基。人们认为它是一种来自植物的 N 末端酸性氨基酸特异性氨肽酶。
• ——
  作者：I. Yu. Filippova、E. N. Lysogorskaya

  DOI：10.1023/a:1026061828077

  日期：——

  proteases could catalyze synthesis of a wide variety of peptides of various lengths and structures both in solution and on solid phase in organic solvents. The following modified proteases were studied as catalysts for enzymatic peptide synthesis in polar organic solvents (acetonitrile, dimethylformamide, and ethanol): pepsin sorbed on celite, a noncovalent complex of subtilisin with sodium dodecylsulfate

  我们表明，修饰的蛋白酶可以在有机溶剂中的溶液和固相上催化各种长度和结构各异的肽的合成。研究了以下修饰的蛋白酶，作为在极性有机溶剂（乙腈，二甲基甲酰胺和乙醇）中酶促肽合成的催化剂：吸附在硅藻土上的胃蛋白酶，枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠的非共价复合物，以及枯草杆菌蛋白酶或嗜热菌蛋白酶共价固定在聚乙烯基冷冻凝胶上醇。枯草杆菌蛋白酶与十二烷基硫酸钠和固定的枯草杆菌蛋白酶的非共价复合物的使用对于多肽片段的片段缩合特别有希望，该片段包含侧链中带有未保护离子源基团的三官能氨基酸残基，例如Lys，Arg，His，Glu和Asp 。
• Compounds for Treating Urinary Incontinence
  申请人：Thompson Martin Jeffrey

  公开号：US20080090916A1

  公开（公告）日：2008-04-17

  The invention relates to compounds of formula (I) or a pharmaceutically acceptable solvate or salt thereof, including a solvate of such a salt, wherein R 1 is a group such that a compound of formula (I) is a prodrug of 1R,2S-methoxamine that is converted within the kidney tubules into its active form or an active metabolite thereof. The compounds find particular use in the treatment or prophylaxis of urinary incontinence.

  本发明涉及公式(I)的化合物或其药学上可接受的溶剂或盐，包括该盐的溶剂，其中R1是一种基团，使得公式(I)的化合物是1R,2S-甲氧肾上腺素的前药，在肾小管内转化为其活性形式或其活性代谢物。这些化合物在治疗或预防尿失禁方面具有特殊用途。
• A process for the identification of bacteria and a kit of reagents for use in this process
  申请人：NATIONAL RESEARCH DEVELOPMENT CORPORATION

  公开号：EP0018825A1

  公开（公告）日：1980-11-12

  A procedure for identification of bacteria comprises subjecting the bacteria to a combination of tests for determination of 26 bacterial enzymes, permitting rapid identification by use of tests generally adapted for determination of constitutive enzymes. The procedure generally permits more rapid identification than previous bacterial identification procedures and is universally applicable to a very wide range of bacteria including most bacteria which are commonly encountered clinically. In a particular embodiment the invention includes a procedure for rapid differentation of the bacterial groups Escherichia, Klebsiella spp., Proteus and Pseudomonas spp., comprising subjecting the bacteria to a combination of tests for determination of bacterial acid phosphatase. beta-galactosidase, glutamate decarboxylase, phenylalanine deaminase, cytochrome oxidase, diacetyl producing enzymes and urease. Additionally the invention includes kits for carrying out the procedures of the invention. typically comprising separate specific substrates for each of the enzymes which it is desired to determine, the kit being preferably in the form of a test card or other suitable apparatus comprising a plurality of wells or compartments which separately contain the enzyme substrates.

  细菌鉴定程序包括对细菌进行测定 26 种细菌酶的组合试验，通过使用一般适用于测定组成酶的试验，可快速鉴定细菌。与以前的细菌鉴定程序相比，该程序一般能更快地鉴定细菌，而且普遍适用于各种细菌，包括临床上常见的大多数细菌。在一个特定的实施方案中，本发明包括一种用于快速鉴别埃希氏菌、克雷伯氏菌属、变形杆菌和假单胞菌属细菌的程序，包括对细菌进行测定细菌酸性磷酸酶、β-半乳糖苷酶、谷氨酸脱羧酶、苯丙氨酸脱氨酶、细胞色素氧化酶、双乙酰产酶和脲酶的组合试验。此外，本发明还包括用于执行本发明程序的试剂盒。试剂盒通常包括用于需要测定的每种酶的单独特异性底物，试剂盒最好采用测试卡或其他适当装置的形式，该装置包括多个分别含有酶底物的孔或隔室。