(S,E)-2-amino-3-(1H-indol-3-yl)-N'-(2,4,6-trimethylbenzylidene)propanehydrazide | 1587732-50-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吲哚及其衍生物
• 英文名称: (S,E)-2-amino-3-(1H-indol-3-yl)-N'-(2,4,6-trimethylbenzylidene)propanehydrazide
• 英文别名: (2s)-2-Azanyl-3-(3h-Indol-3-Yl)-N-[(E)-(2,4,6-Trimethylphenyl)methylideneamino]propanamide；(2S)-2-amino-3-(1H-indol-3-yl)-N-[(E)-(2,4,6-trimethylphenyl)methylideneamino]propanamide
• CAS: 1587732-50-0
• 化学式: C₂₁H₂₄N₄O
• 分子量: 348.448
• InChiKey: KKEDWXLWEPQNQM-OGBFJMLUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.24
• 拓扑面积：
  83.3
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  L-色氨酸甲酯盐酸盐 在 一水合肼 作用下， 以 乙醇 、 甲醇-d3 为溶剂， 反应 20.0h， 生成 (S,E)-2-amino-3-(1H-indol-3-yl)-N'-(2,4,6-trimethylbenzylidene)propanehydrazide
  参考文献：
  名称：

  利用动态组合化学方法设计基于结构的天冬氨酸蛋白酶内皮抑素抑制剂

  摘要：

  基于结构的设计（SBD）可用于设计和/或优化针对生物靶标的新抑制剂。尽管很少使用从头开始的SBD，但有关SBD的大多数报告都在处理初始匹配的优化。动态组合化学（DCC）已成为鉴定生物活性配体的有力策略，因为它使靶标能够指导其最强结合剂的合成。我们设计了一个由五种醛和五种酰肼生成的潜在抑制剂（酰基hydr）的文库，并使用DCC来确定最佳的粘合剂。加入天冬氨酸蛋白酶内皮抑素后，我们通过饱和转移差NMR光谱对蛋白质结合的文库成员进行了表征。共结晶实验验证了两种最有效抑制剂的预测结合方式，

  DOI：

  10.1002/anie.201309682

文献信息

• Structure-Based Design of Inhibitors of the Aspartic Protease Endothiapepsin by Exploiting Dynamic Combinatorial Chemistry
  作者：Milon Mondal、Nedyalka Radeva、Helene Köster、Ahyoung Park、Constantinos Potamitis、Maria Zervou、Gerhard Klebe、Anna K. H. Hirsch

  DOI：10.1002/anie.201309682

  日期：2014.3.17

  potential inhibitors (acylhydrazones) generated from five aldehydes and five hydrazides and used DCC to identify the best binder(s). After addition of the aspartic protease endothiapepsin, we characterized the protein‐bound library member(s) by saturation‐transfer difference NMR spectroscopy. Cocrystallization experiments validated the predicted binding mode of the two most potent inhibitors, thus demonstrating

  基于结构的设计（SBD）可用于设计和/或优化针对生物靶标的新抑制剂。尽管很少使用从头开始的SBD，但有关SBD的大多数报告都在处理初始匹配的优化。动态组合化学（DCC）已成为鉴定生物活性配体的有力策略，因为它使靶标能够指导其最强结合剂的合成。我们设计了一个由五种醛和五种酰肼生成的潜在抑制剂（酰基hydr）的文库，并使用DCC来确定最佳的粘合剂。加入天冬氨酸蛋白酶内皮抑素后，我们通过饱和转移差NMR光谱对蛋白质结合的文库成员进行了表征。共结晶实验验证了两种最有效抑制剂的预测结合方式，