3-carboxypropanoyl-alanyl-alanyl-prolyl-valine p-nitroanilide | 72682-76-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 3-carboxypropanoyl-alanyl-alanyl-prolyl-valine p-nitroanilide
• 英文别名: succinyl-alanyl-alanyl-prolyl-valine-4-nitroanilide；Suc-AAPV-pNA；Suc-Ala-Ala-Pro-Val-p-nitroanilide；succinyl-Ala-Ala-Pro-Val-p-nitroanilide；Suc-ala-ala-pro-val-pna；4-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[(2S)-2-[[(2S)-3-methyl-1-(4-nitroanilino)-1-oxobutan-2-yl]carbamoyl]pyrrolidin-1-yl]-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-oxobutanoic acid
• CAS: 72682-76-9
• 化学式: C₂₆H₃₆N₆O₉
• 分子量: 576.607
• InChiKey: BDVVLNPNJZWEDW-ZLFOXAAKSA-N

物化性质

• 沸点：
  1005.4±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.340±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.2
• 重原子数：
  41
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.54
• 拓扑面积：
  220
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-carboxypropanoyl-alanyl-alanyl-prolyl-valine p-nitroanilide 在 Bacillus subtilis subtilisin A 作用下， 生成 4-硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  The molecular basis of the effect of temperature on enzyme activity

  摘要：

  实验数据表明，温度对酶的影响无法用基于活性增加和变性的双态模型来充分解释。平衡模型通过引入与活性形式快速平衡的非活性（但未变性）中间体，对反应条件下的酶热行为提供了定量解释。两种形式之间快速平衡的温度中点（Teq）与生物体的生长温度有关，而平衡焓（ΔHeq）与生物体在不同温度范围内发挥作用的能力有关。在本研究中，我们发现活性和非活性形式之间的区别在于酶的活性位点。研究结果揭示了一种与酶的反应或结构无关的、基于活性位点或活性位点附近的明显普遍机制，通过这种机制，酶的活性随着温度的升高而丧失，而变性则是全球性的。研究结果表明，低于 Teq 的活性损失可能会导致根据双态（"经典"）模型确定的 ΔG*cat 出现重大误差，因此测得的 kcat 无法真实反映酶的催化能力。总之，这些结果为观察到的活性位点往往比酶整体更灵活、变性前会出现活性损失等现象提供了分子原理，并从分子角度为温度对酶活性的影响提供了一般性解释。

  DOI：

  10.1042/bj20091254
• 作为产物：
  描述：

  N-(苄氧羰基)-L-丙氨酰-L-丙氨酸 在 N-乙基吗啉 、 sodium hydroxide 、 氢溴酸 、 氯甲酸异丁酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 、 乙腈 、 三氟乙酸 为溶剂， 反应 73.0h， 生成 3-carboxypropanoyl-alanyl-alanyl-prolyl-valine p-nitroanilide
  参考文献：
  名称：

  Martynov, V. F.; Leont'eva, L. I.; Sorochinskaya, E. I., Journal of general chemistry of the USSR, 1984, vol. 54, # 2, p. 384 - 388

  摘要：

  DOI：

文献信息

• The molecular basis of the effect of temperature on enzyme activity
  作者：Roy M. Daniel、Michelle E. Peterson、Michael J. Danson、Nicholas C. Price、Sharon M. Kelly、Colin R. Monk、Cristina S. Weinberg、Matthew L. Oudshoorn、Charles K. Lee

  DOI：10.1042/bj20091254

  日期：2010.1.15

  Experimental data show that the effect of temperature on enzymes cannot be adequately explained in terms of a two-state model based on increases in activity and denaturation. The Equilibrium Model provides a quantitative explanation of enzyme thermal behaviour under reaction conditions by introducing an inactive (but not denatured) intermediate in rapid equilibrium with the active form. The temperature midpoint (Teq) of the rapid equilibration between the two forms is related to the growth temperature of the organism, and the enthalpy of the equilibrium (ΔHeq) to its ability to function over various temperature ranges. In the present study, we show that the difference between the active and inactive forms is at the enzyme active site. The results reveal an apparently universal mechanism, independent of enzyme reaction or structure, based at or near the active site, by which enzymes lose activity as temperature rises, as opposed to denaturation which is global. Results show that activity losses below Teq may lead to significant errors in the determination of ΔG*cat made on the basis of the two-state (‘Classical’) model, and the measured kcat will then not be a true indication of an enzyme's catalytic power. Overall, the results provide a molecular rationale for observations that the active site tends to be more flexible than the enzyme as a whole, and that activity losses precede denaturation, and provide a general explanation in molecular terms for the effect of temperature on enzyme activity.

  实验数据表明，温度对酶的影响无法用基于活性增加和变性的双态模型来充分解释。平衡模型通过引入与活性形式快速平衡的非活性（但未变性）中间体，对反应条件下的酶热行为提供了定量解释。两种形式之间快速平衡的温度中点（Teq）与生物体的生长温度有关，而平衡焓（ΔHeq）与生物体在不同温度范围内发挥作用的能力有关。在本研究中，我们发现活性和非活性形式之间的区别在于酶的活性位点。研究结果揭示了一种与酶的反应或结构无关的、基于活性位点或活性位点附近的明显普遍机制，通过这种机制，酶的活性随着温度的升高而丧失，而变性则是全球性的。研究结果表明，低于 Teq 的活性损失可能会导致根据双态（"经典"）模型确定的 ΔG*cat 出现重大误差，因此测得的 kcat 无法真实反映酶的催化能力。总之，这些结果为观察到的活性位点往往比酶整体更灵活、变性前会出现活性损失等现象提供了分子原理，并从分子角度为温度对酶活性的影响提供了一般性解释。
• Martynov, V. F.; Leont'eva, L. I.; Sorochinskaya, E. I., Journal of general chemistry of the USSR, 1984, vol. 54, # 2, p. 384 - 388
  作者：Martynov, V. F.、Leont'eva, L. I.、Sorochinskaya, E. I.、Smirnov, A. O.

  DOI：——

  日期：——