glucosamine malate | 1326706-30-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: glucosamine malate
• 英文别名: 2-(S)-(2-amino-2-deoxy-α-D-glucopyranosyl)-butan-1,4-dioicacid；D-GlcN-L-Mal；(S)-malyl alpha-D-glucosaminide；(2S)-2-[(2R,3R,4R,5S,6R)-3-amino-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxybutanedioic acid
• CAS: 1326706-30-2
• 化学式: C₁₀H₁₇NO₉
• 分子量: 295.246
• InChiKey: DFSUVSNIIHLGAX-NKQVSKEESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.5
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  180
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  glucosamine malate 在 三乙基硅烷 、 碳酸氢铵 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 7.33h， 生成 bacillithiol disulfide
  参考文献：
  名称：

  bacillithiol的化学和化学酶促合成：低G + C革兰氏阳性细菌中独特的低分子量硫醇

  摘要：

  全员：最近发现的硫醇辅因子杆菌硫醇（BSH），其生物合成前体和对称的二硫键有两种制备方法。磷霉素抗性蛋白（FosB）被证明是利用BSH的酶。它显示出杆菌硫醇S转移酶活性，比B半胱氨酸作为其硫醇底物，对BSH的偏爱性强。

  DOI：

  10.1002/anie.201100196
• 作为产物：
  描述：

  N-acetylglucosamine malate 在 3-吗啉丙磺酸 、 Bacillus anthracis N-deacetylase BA₁₅₅₇ 作用下， 生成 glucosamine malate
  参考文献：
  名称：

  Cross-functionalities of Bacillus deacetylases involved in bacillithiol biosynthesis and bacillithiol-S-conjugate detoxification pathways

  摘要：

  BshB 是杆菌硫醇生物合成过程中的一种关键酶，它水解 N-乙酰氨基葡萄糖苹果酸盐中的乙酰基，生成氨基葡萄糖苹果酸盐。在炭疽芽孢杆菌（Bacillus anthracis）中，BA1557 已被确定为 N-乙酰葡糖胺苹果酸盐脱乙酰酶（BshB）；然而，在炭疽芽孢杆菌 ∆BA1557 菌株中仍然观察到较高含量的杆菌硫醇（约 70%）。基因组分析结果表明，另一种脱乙酰酶可能在枯草硫酚的生物合成过程中表现出交叉功能。在本研究中，BA1557、其旁系亲属 BA3888 以及蜡样芽孢杆菌的直向同源酶 BC1534 和 BC3461 对 N-乙酰氨基葡萄糖苹果酸盐的脱乙酰酶活性进行了鉴定，从而为这一提议提供了生物化学证据。此外，预计脱乙酰酶还会通过形成 S-巯基加合物参与巴氏硫醇脱毒途径。杆菌硫醇-S-双烷共轭物的动力学分析表明，BA3888 是炭疽杆菌的杆菌硫醇-S-共轭物氨化酶（Bca）。这组酶对其生理底物的高度特异性，以及它们相似的 pH 活性曲线和 Zn2+ 依赖性催化酸碱反应，进一步证明了它们的跨功能性。

  DOI：

  10.1042/bj20130415

文献信息

• Chemical and Chemoenzymatic Syntheses of Bacillithiol: A Unique Low-Molecular-Weight Thiol amongst Low G + C Gram-Positive Bacteria
  作者：Sunil V. Sharma、Vishnu K. Jothivasan、Gerald L. Newton、Heather Upton、Judy I. Wakabayashi、Melissa G. Kane、Alexandra A. Roberts、Mamta Rawat、James J. La Clair、Chris J. Hamilton

  DOI：10.1002/anie.201100196

  日期：2011.7.25

  The full monty: The recently discovered thiol cofactor bacillithiol (BSH), its biosynthetic precursors, and its symmetrical disulfide are prepared in two ways. The fosfomycin resistance protein (FosB) is shown to be a BSH‐utilizing enzyme. It displays bacillithiol‐S‐transferase activity with a strong preference for BSH over L‐cysteine as its thiol substrate.

  全员：最近发现的硫醇辅因子杆菌硫醇（BSH），其生物合成前体和对称的二硫键有两种制备方法。磷霉素抗性蛋白（FosB）被证明是利用BSH的酶。它显示出杆菌硫醇S转移酶活性，比B半胱氨酸作为其硫醇底物，对BSH的偏爱性强。
• Cross-functionalities of <i>Bacillus</i> deacetylases involved in bacillithiol biosynthesis and bacillithiol-S-conjugate detoxification pathways
  作者：Zhong Fang、Alexandra A. Roberts、Karissa Weidman、Sunil V. Sharma、Al Claiborne、Christopher J. Hamilton、Patricia C. Dos Santos

  DOI：10.1042/bj20130415

  日期：2013.9.1

  BshB, a key enzyme in bacillithiol biosynthesis, hydrolyses the acetyl group from N-acetylglucosamine malate to generate glucosamine malate. In Bacillus anthracis, BA1557 has been identified as the N-acetylglucosamine malate deacetylase (BshB); however, a high content of bacillithiol (~70%) was still observed in the B. anthracis ∆BA1557 strain. Genomic analysis led to the proposal that another deacetylase could exhibit cross-functionality in bacillithiol biosynthesis. In the present study, BA1557, its paralogue BA3888 and orthologous Bacillus cereus enzymes BC1534 and BC3461 have been characterized for their deacetylase activity towards N-acetylglucosamine malate, thus providing biochemical evidence for this proposal. In addition, the involvement of deacetylase enzymes is also expected in bacillithiol-detoxifying pathways through formation of S-mercapturic adducts. The kinetic analysis of bacillithiol-S-bimane conjugate favours the involvement of BA3888 as the B. anthracis bacillithiol-S-conjugate amidase (Bca). The high degree of specificity of this group of enzymes for its physiological substrate, along with their similar pH–activity profile and Zn2+-dependent catalytic acid–base reaction provides further evidence for their cross-functionalities.

  BshB 是杆菌硫醇生物合成过程中的一种关键酶，它水解 N-乙酰氨基葡萄糖苹果酸盐中的乙酰基，生成氨基葡萄糖苹果酸盐。在炭疽芽孢杆菌（Bacillus anthracis）中，BA1557 已被确定为 N-乙酰葡糖胺苹果酸盐脱乙酰酶（BshB）；然而，在炭疽芽孢杆菌 ∆BA1557 菌株中仍然观察到较高含量的杆菌硫醇（约 70%）。基因组分析结果表明，另一种脱乙酰酶可能在枯草硫酚的生物合成过程中表现出交叉功能。在本研究中，BA1557、其旁系亲属 BA3888 以及蜡样芽孢杆菌的直向同源酶 BC1534 和 BC3461 对 N-乙酰氨基葡萄糖苹果酸盐的脱乙酰酶活性进行了鉴定，从而为这一提议提供了生物化学证据。此外，预计脱乙酰酶还会通过形成 S-巯基加合物参与巴氏硫醇脱毒途径。杆菌硫醇-S-双烷共轭物的动力学分析表明，BA3888 是炭疽杆菌的杆菌硫醇-S-共轭物氨化酶（Bca）。这组酶对其生理底物的高度特异性，以及它们相似的 pH 活性曲线和 Zn2+ 依赖性催化酸碱反应，进一步证明了它们的跨功能性。