4-chloro-N-(4-cyanobenzyl)-2-hydroxybenzamide | 915380-64-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 4-chloro-N-(4-cyanobenzyl)-2-hydroxybenzamide
• 英文别名: 4-chloro-N-[(4-cyanophenyl)methyl]-2-hydroxybenzamide
• CAS: 915380-64-2
• 化学式: C₁₅H₁₁ClN₂O₂
• 分子量: 286.718
• InChiKey: KFZSJEQQHJWIHH-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  521.2±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.39±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.85
• 重原子数：
  20.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.07
• 拓扑面积：
  73.12
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-chloro-N-(4-cyanobenzyl)-2-hydroxybenzamide 在 sodium hydroxide 、 potassium carbonate 作用下， 以 乙醇 、 丙酮 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 (5-chloro-2{[(4-cyanobenzyl)amino]carbonyl}phenoxy) acetic acid
  参考文献：
  名称：

  半胱氨酸硫醇到硫氰酸酯的位点特异性转化为蛋白质中的电场创建红外探针

  摘要：

  硫氰酸酯部分的腈拉伸模式是测量蛋白质内部有组织环境产生的局部电场的近乎理想的探针。通过将半胱氨酸残基转化为硫氰酸基丙氨酸的简便合成方案，将腈引入三种蛋白质：核糖核酸酶 S (RNase S)、人醛糖还原酶 (hALR2) 和荚膜红杆菌的反应中心 (RC)。改性蛋白质的振动斯塔克效应光谱和傅里叶变换红外光谱表明，硫氰酸盐残基是探测蛋白质静电场的通用工具。

  DOI：

  10.1021/ja0650403
• 作为产物：
  描述：

  4-氯水杨酸 在 草酰氯 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N,N-二甲基甲酰胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 48.0h， 生成 4-chloro-N-(4-cyanobenzyl)-2-hydroxybenzamide
  参考文献：
  名称：

  半胱氨酸硫醇到硫氰酸酯的位点特异性转化为蛋白质中的电场创建红外探针

  摘要：

  硫氰酸酯部分的腈拉伸模式是测量蛋白质内部有组织环境产生的局部电场的近乎理想的探针。通过将半胱氨酸残基转化为硫氰酸基丙氨酸的简便合成方案，将腈引入三种蛋白质：核糖核酸酶 S (RNase S)、人醛糖还原酶 (hALR2) 和荚膜红杆菌的反应中心 (RC)。改性蛋白质的振动斯塔克效应光谱和傅里叶变换红外光谱表明，硫氰酸盐残基是探测蛋白质静电场的通用工具。

  DOI：

  10.1021/ja0650403

文献信息

• Site-Specific Conversion of Cysteine Thiols into Thiocyanate Creates an IR Probe for Electric Fields in Proteins
  作者：Aaron T. Fafarman、Lauren J. Webb、Jessica I. Chuang、Steven G. Boxer

  DOI：10.1021/ja0650403

  日期：2006.10.1

  thiocyanate moiety is a nearly ideal probe for measuring the local electric field arising from the organized environment of the interior of a protein. Nitriles were introduced into three proteins: ribonuclease S (RNase S), human aldose reductase (hALR2), and the reaction center (RC) of Rhodobacter capsulatus, through a facile synthetic scheme for the transformation of cysteine residues into thiocyanatoalanine

  硫氰酸酯部分的腈拉伸模式是测量蛋白质内部有组织环境产生的局部电场的近乎理想的探针。通过将半胱氨酸残基转化为硫氰酸基丙氨酸的简便合成方案，将腈引入三种蛋白质：核糖核酸酶 S (RNase S)、人醛糖还原酶 (hALR2) 和荚膜红杆菌的反应中心 (RC)。改性蛋白质的振动斯塔克效应光谱和傅里叶变换红外光谱表明，硫氰酸盐残基是探测蛋白质静电场的通用工具。