(2'-ethyl-2''-isopropyl-3-naphthalen-2-ylmethyl-[1,1',4',1'']terphenyl-4''-yloxy)-acetic acid benzyl ester | 350030-89-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (2'-ethyl-2''-isopropyl-3-naphthalen-2-ylmethyl-[1,1',4',1'']terphenyl-4''-yloxy)-acetic acid benzyl ester
• 英文别名: (2'-Ethyl-2"-isopropyl-3-naphthalen-2-ylmethyl-[1,1',4',1"]terphenyl-4"-yloxy)-acetic acid benzyl ester；Benzyl 2-[4-[3-ethyl-4-[3-(naphthalen-2-ylmethyl)phenyl]phenyl]-3-propan-2-ylphenoxy]acetate
• CAS: 350030-89-6
• 化学式: C₄₃H₄₀O₃
• 分子量: 604.789
• InChiKey: RDPDVVHWLVCCCY-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  11.7
• 重原子数：
  46
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.19
• 拓扑面积：
  35.5
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  4-碘-3-异丙基苯酚 在 咪唑 、 四丁基氟化铵 、 叔丁基锂 、 potassium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 正己烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.25h， 生成 (2'-ethyl-2''-isopropyl-3-naphthalen-2-ylmethyl-[1,1',4',1'']terphenyl-4''-yloxy)-acetic acid benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  走向蛋白质模拟：三联苯衍生物作为 α-螺旋扩展区域的结构和功能模拟物

  摘要：

  模拟蛋白质表面的大的和非连续区域的合成结构的设计仍然是一个难以实现的目标。1 在小肽模拟物领域已经取得了相当大的成功，这些小肽模拟物重现了延长 2 或 α 转角构象的短肽的特征。3 然而，在寻找蛋白质模拟物或非肽结构来模拟更大面积的蛋白质表面 4（例如 R 螺旋）方面取得的进展要少得多。 5 鉴于 R 螺旋区域在介导蛋白质 - 蛋白质中的普遍作用，这是显着的相互作用。6 困难显然在于由 2 -4 圈 R 螺旋呈现的大而细长的表面积。一种策略涉及通过侧链接触、7 封端模板以共价或非共价稳定螺旋构象的 16 -20 聚体肽，8 特定折叠9 或使用â-肽。10 作为我们对螺旋表面识别的兴趣的一部分，11,12 我们寻求一种完全非肽的支架，它可以以模块化方式合成，并具有与 R 螺旋中发现的相似距离和角度关系的侧链功能。我们在此报告了一个基于功能化三联苯支架的新蛋白质模拟物家族，它们是肌球蛋白轻链激酶

  DOI：

  10.1021/ja0025548

文献信息

• Proteomimetic compounds and methods
  申请人：——

  公开号：US20030008882A1

  公开（公告）日：2003-01-09

  The present invention relates to compounds and pharmaceutical compositions which are proteomimetic and to methods for inhibiting the interaction of an alpha-helical protein with another protein or binding site. Methods for treating diseases or conditions which are modulated through interactions between alpha helical proteins and their binding sites are other aspects of the invention.

  本发明涉及具有蛋白质拟态作用的化合物和药物组合物，以及抑制α-螺旋蛋白与另一蛋白或结合位点相互作用的方法。治疗通过α-螺旋蛋白与其结合位点之间相互作用调节的疾病或病况的方法是本发明的其他方面。
• PROTEOMIMETIC COMPOUNDS AND METHODS
  申请人：Yale University

  公开号：EP1408986B1

  公开（公告）日：2008-09-24
• US6858600B2
  申请人：——

  公开号：US6858600B2

  公开（公告）日：2005-02-22
• Toward Proteomimetics:  Terphenyl Derivatives as Structural and Functional Mimics of Extended Regions of an α-Helix
  作者：Brendan P. Orner、Justin T. Ernst、Andrew D. Hamilton

  DOI：10.1021/ja0025548

  日期：2001.6.1

  affinity to calmodulin. In R-helix-protein complexes critical interactions are often found along one face of the helix, involving side chains from the i, i + 3, andi + 7 residues. 6 The relative positions of these groups in an all-AlaR-helix are shown in Figure 1 A -D and compared to the projection of substituents in a tris-functionalized 3,2 ′,2′′terphenyl derivative. 13 This is an attractive template for

  模拟蛋白质表面的大的和非连续区域的合成结构的设计仍然是一个难以实现的目标。1 在小肽模拟物领域已经取得了相当大的成功，这些小肽模拟物重现了延长 2 或 α 转角构象的短肽的特征。3 然而，在寻找蛋白质模拟物或非肽结构来模拟更大面积的蛋白质表面 4（例如 R 螺旋）方面取得的进展要少得多。 5 鉴于 R 螺旋区域在介导蛋白质 - 蛋白质中的普遍作用，这是显着的相互作用。6 困难显然在于由 2 -4 圈 R 螺旋呈现的大而细长的表面积。一种策略涉及通过侧链接触、7 封端模板以共价或非共价稳定螺旋构象的 16 -20 聚体肽，8 特定折叠9 或使用â-肽。10 作为我们对螺旋表面识别的兴趣的一部分，11,12 我们寻求一种完全非肽的支架，它可以以模块化方式合成，并具有与 R 螺旋中发现的相似距离和角度关系的侧链功能。我们在此报告了一个基于功能化三联苯支架的新蛋白质模拟物家族，它们是肌球蛋白轻链激酶