Boc-[(S,S)-β^2,3-hAla]-CO2Me | 113806-44-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: Boc-[(S,S)-β^2,3-hAla]-CO2Me
• 英文别名: methyl (2S,3S)-2-methyl-3-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoate
• CAS: 113806-44-3
• 化学式: C₁₁H₂₁NO₄
• 分子量: 231.292
• InChiKey: SWXYOPSEKFUWNQ-YUMQZZPRSA-N

物化性质

• 沸点：
  313.4±25.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.020±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.82
• 拓扑面积：
  64.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-[(S,S)-β^2,3-hAla]-CO2Me 在 盐酸 、 sodium hydroxide 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 、 三乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 氯仿 为溶剂， 反应 69.5h， 生成 (S)-3-{(S)-3-[(R)-3-((2S,3S)-3-{(S)-3-[(S)-3-((R)-3-tert-Butoxycarbonylamino-4-methyl-pentanoylamino)-butyrylamino]-5-methyl-hexanoylamino}-2-methyl-butyrylamino)-4-methyl-pentanoylamino]-butyrylamino}-5-methyl-hexanoic acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  探索短链β肽的螺旋二级结构†

  摘要：

  可以通过检查模型（图1和2）来定义3个1肽螺旋的稳定性的结构先决条件：3-氨基酸残基的2位和3位侧向非H取代基允许使用螺旋形的，螺旋形的则是禁止的。为了检验这一预测，我们合成了一系列七肽衍生物Boc-（β-HVal-β-HAla-β-HLeu-Xaa-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）-OMe 13-22（ Xaa =α-或β-氨基酸残基）和带有中央（S）-3-羟基丁酸残基的X-二肽25（Xaa = –OCH（Me）CH 2 C（O）–）（方案1 3）。β-六肽H（-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）2 -OH（1）和甲醇的β-六肽甲醇溶液的详细NMR分析（DQF-COSY，HSQC，HMBC，ROESY和TOCSY实验）β-七肽H-β-HVal-β-HAla-β-HLeu-（S，S）-β-HAla（αMe）-β-HVal-β-HAla-β-HLeu-OH（22） （2 S，3

  DOI：

  10.1002/hlca.19960790802
• 作为产物：
  描述：

  Boc-L-beta-高丙氨酸 在 caesium carbonate 、 lithium diisopropyl amide 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 7.5h， 生成 Boc-[(S,S)-β^2,3-hAla]-CO2Me
  参考文献：
  名称：

  α-螺旋状构象的β-氨基酸残基倾向的热力学尺度

  摘要：

  硫醇-硫酯交换系统已被用于测量不同 β-氨基酸残基参与α-螺旋状构象的倾向。当两个肽段通过硫酯形成连接时，这些测量取决于平行卷曲螺旋三级结构的形成。一个肽段包含一个“客体”位点，可容纳不同的 β 残基，位于卷曲螺旋界面的远端。我们发现螺旋倾向受 β 残基内侧链位置的影响 [β3（与氮相邻的侧链）相对于 β2（与羰基相邻的侧链）略微有利]。先前公认的由五元环掺入产生的螺旋稳定性被量化。

  DOI：

  10.1021/jacs.8b05162

文献信息

• EPC-Synthesis of β-Amino Acid Derivatives through Lithiated Hydropyrimidines
  作者：Dieter Seebach、Alois Boog、W. Bernd Schweizer

  DOI：10.1002/(sici)1099-0690(199901)1999:1<335::aid-ejoc335>3.0.co;2-a

  日期：1999.1
• Brown, John M.; Cutting, Ian; James, Alun P., Bulletin de la Societe Chimique de France, 1988, # 2, p. 211 - 217
  作者：Brown, John M.、Cutting, Ian、James, Alun P.

  DOI：——

  日期：——
• Thermodynamic Scale of β-Amino Acid Residue Propensities for an α-Helix-like Conformation
  作者：Brian F. Fisher、Seong Ho Hong、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/jacs.8b05162

  日期：2018.8.1

  These measurements depend on formation of a parallel coiled-coil tertiary structure when two peptide segments become linked by thioester formation. One peptide segment contains a "guest" site that accommodates diverse β residues and is distal to the coiled-coil interface. We find that helix propensity is influenced by side chain placement within the β residue [β3 (side chain adjacent to nitrogen) slightly

  硫醇-硫酯交换系统已被用于测量不同 β-氨基酸残基参与α-螺旋状构象的倾向。当两个肽段通过硫酯形成连接时，这些测量取决于平行卷曲螺旋三级结构的形成。一个肽段包含一个“客体”位点，可容纳不同的 β 残基，位于卷曲螺旋界面的远端。我们发现螺旋倾向受 β 残基内侧链位置的影响 [β3（与氮相邻的侧链）相对于 β2（与羰基相邻的侧链）略微有利]。先前公认的由五元环掺入产生的螺旋稳定性被量化。
• Probing the Helical Secondary Structure of Short-Chain ?-Peptides
  作者：Dieter Seebach、Paola E. Ciceri、Mark Overhand、Bernhard Jaun、Dario Rigo、Lukas Oberer、Ulrich Hommel、Ren� Amstutz、Hans Widmer

  DOI：10.1002/hlca.19960790802

  日期：1996.12.11

  u-(S,S)-β-HAla(αMe)-β-HVal-β-HAla- β-HLeu-OH (22), with a central (2S,3S)-3-amino-2-methylbutanoic-acid residue, confirm the helical structure of such β-peptides (previously discovered in pyridine solution) (Fig.3 and Tables 1–5). The CD spectra of helical β-peptides, the residues of which were prepared by (retentive) Arndt-Eistert homologation of the (S)- or L-α-amino acids, show a trough at 215 nm

  可以通过检查模型（图1和2）来定义3个1肽螺旋的稳定性的结构先决条件：3-氨基酸残基的2位和3位侧向非H取代基允许使用螺旋形的，螺旋形的则是禁止的。为了检验这一预测，我们合成了一系列七肽衍生物Boc-（β-HVal-β-HAla-β-HLeu-Xaa-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）-OMe 13-22（ Xaa =α-或β-氨基酸残基）和带有中央（S）-3-羟基丁酸残基的X-二肽25（Xaa = –OCH（Me）CH 2 C（O）–）（方案1 3）。β-六肽H（-β-HVal-β-HAla-β-HLeu）2 -OH（1）和甲醇的β-六肽甲醇溶液的详细NMR分析（DQF-COSY，HSQC，HMBC，ROESY和TOCSY实验）β-七肽H-β-HVal-β-HAla-β-HLeu-（S，S）-β-HAla（αMe）-β-HVal-β-HAla-β-HLeu-OH（22） （2 S，3