n-butyl N-benzyloxycarbonylalaninoate | 117402-81-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: n-butyl N-benzyloxycarbonylalaninoate
• 英文别名: Z-L-Ala n-butyl ester；(S)-Cbz-alanine n-butyl ester；Cbz-Ala-OnBu；L-Z-Ala-OBu；l-Alanine, N-benzyloxycarbonyl-, butyl ester；butyl (2S)-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoate
• CAS: 117402-81-0
• 化学式: C₁₅H₂₁NO₄
• 分子量: 279.336
• InChiKey: NGNFMKOLTTXJDB-LBPRGKRZSA-N

物化性质

• 沸点：
  408.4±38.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.099±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  64.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  n-butyl N-benzyloxycarbonylalaninoate 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 作用下， 以 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 (S)-2-氨基丙酸丁酯
  参考文献：
  名称：

  Asymmetric α-2-tosylethenylation of N,N-dialkyl-l-amino acid estersvia the formation of non-racemic ammonium enolates

  摘要：

  不对称α-2-托索乙烯化(S)-2-(吡咯烷-1-基)丙酸酯显示出良好的产率和高的对映选择性。该反应通过形成非外消旋的铵烯醇盐进行，而无需外源性的手性。

  DOI：

  10.1039/c1ob06074k
• 作为产物：
  描述：

  苄氧羰基-L-丙氨酸 在 zinc trifluoromethanesulfonate 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 碳酸二乙酯 作用下， 反应 45.0h， 生成 n-butyl N-benzyloxycarbonylalaninoate
  参考文献：
  名称：

  锌催化的酰胺裂解和β-羟基乙酰胺的酯化

  摘要：

  剪切工具：Zn（OTf）2是一种有效的催化剂，用于选择性裂解氮原子上带有β-羟乙基的酰胺。该机制涉及N，O-酰基重排和酯交换。这种新的催化系统可用于丝氨酸残基胺侧的序列特异性肽键断裂。Tf ＝三氟甲磺酰基。

  DOI：

  10.1002/anie.201201789

文献信息

• Transesterification of α-Amino Esters Catalyzed by a Tetranuclear Zinc Cluster: Zn4(OCOCF3)6O
  作者：Takashi Ohshima、Kazushi Mashima、Yusuke Maegawa、Kazushi Agura、Yukiko Hayashi

  DOI：10.1055/s-0031-1290096

  日期：2012.1

  Transesterification of amino acid ester derivatives was developed using a tetranuclear zinc cluster, Zn4(OCOCF3)6O, as the catalyst. Because the reaction conditions were very mild, a variety of N-protective groups and functional groups on side chains were tolerated.

  氨基酸酯衍生物的转酯化反应采用四核锌簇 Zn4(OCOCF3)6O 作为催化剂得以发展。由于反应条件非常温和，多种 N-保护基团和侧链上的功能团均可耐受。
• Broadening of the substrate tolerance of α-chymotrypsin by using the carbamoylmethyl ester as an acyl donor in kinetically controlled peptide synthesis
  作者：Toshifumi Miyazawa、Kayoko Tanaka、Eiichi Ensatsu、Ryoji Yanagihara、Takashi Yamada

  DOI：10.1039/b004180g

  日期：——

  In the kinetically controlled approach of peptide synthesis mediated by α-chymotrypsin, the broadening of the protease’s substrate tolerance is achieved by switching the acyl donor from the conventional methyl ester to the carbamoylmethyl ester. Thus, as a typical example, the extremely low coupling efficiency obtained by employing the methyl ester of an inherently poor amino acid substrate, Ala, is

  在动力学控制方法中 肽 通过α-胰凝乳蛋白酶介导的合成，可通过切换蛋白酶来实现蛋白酶底物耐受性的扩大。 酰基供体从常规的甲酯到氨基甲酰基甲酯。因此，作为典型实例，通过使用固有不良的甲基酯获得极低的偶联效率。氨基酸 基质， 翼，通过使用此特殊功能得到了显着改善 酯。在其他氨基酸残基如Gly和Ser的偶联中也观察到其改善作用。羧基 成分。
• Remarkable effects of donor esters on the α-chymotrypsin-catalyzed couplings of inherently poor amino acid substrates
  作者：Toshifumi Miyazawa、Kayoko Tanaka、Eiichi Ensatsu、Ryoji Yanagihara、Takashi Yamada

  DOI：10.1016/s0040-4039(97)10798-5

  日期：1998.2

  The extremely low efficiency during the α-chymotrypsin-catalyzed coupling of an inherently poor amino acid substrate, e.g., alanine, using the methyl ester as an acyl donor was significantly improved using esters such as the 2,2,2-trifluoroethyl or carbamoylmethyl ester. The ameliorating effect of the latter ester was especially significant.

  使用酯类（例如2,2,2-三氟乙基或氨基甲酰基甲基酯）可显着改善α-胰凝乳蛋白酶催化的固有不良氨基酸底物（如丙氨酸）在使用甲基酯作为酰基供体时的极低效率。后一种酯的改善作用特别显着。
• The role of conformational flexibility of enzymes in the discrimination between amino acid and ester substrates for the subtilisin-catalyzed reaction in organic solvents
  作者：Keiichi Watanabe、Takashi Yoshida、Shin-ichi Ueji

  DOI：10.1016/j.bioorg.2004.05.001

  日期：2004.12

  substrates for the subtilisin-catalyzed reaction in an organic solvent, the flexibility around the active site and the surface of subtilisin was estimated from the mobility of a spin label bound to subtilisin by ESR spectroscopy. Many studies on enzyme flexibility focus on the active site. Both the surface and active site flexibility play an important role in the enantioselectivity enhancement of the enzyme-catalyzed

  为了研究枯草杆菌蛋白酶的构象柔韧性如何影响其区分在有机溶剂中枯草杆菌蛋白酶催化反应的对映体氨基酸和酯底物的能力，通过旋转的迁移率估算了活性中心和枯草杆菌蛋白酶表面的柔韧性ESR光谱法将与枯草杆菌蛋白酶结合的标记。关于酶柔韧性的许多研究都集中在活性位点上。表面和活性位点的柔韧性在酶催化反应的对映选择性增强中都起着重要作用。然而，发现在氨基酸和酯底物之间观察到的对映选择性的不同行为可能与表面周围的柔韧性而不是枯草杆菌蛋白酶活性位点的柔韧性有关。换一种说法，对于酯底物，由于存在添加剂如DMSO而引起的构象变化引起的枯草杆菌蛋白酶表面周围更大的柔韧性对于增强对映选择性是必不可少的。每个对映体底物的Michaelis-Menten动力学参数也支持该模型。我们的发现为有机溶剂中酶催化反应的对映异构体拆分提供了深入的对映选择性的见解。
• Moriniere, J. L.; Danree, B.; Lemoine, J., Synthetic Communications, 1988, vol. 18, # 4, p. 441 - 444
  作者：Moriniere, J. L.、Danree, B.、Lemoine, J.、Guy, A.

  DOI：——

  日期：——