(S)-2-methylpentanal | 82043-22-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物 - 有机氧化物
• 英文名称: (S)-2-methylpentanal
• 英文别名: (2S)-2-methylpentanal
• CAS: 82043-22-9
• 化学式: C₆H₁₂O
• 分子量: 100.161
• InChiKey: FTZILAQGHINQQR-LURJTMIESA-N

物化性质

• 沸点：
  118.1±8.0 °C(Predicted)
• 密度：
  0.799±0.06 g/cm3(Predicted)
• LogP：
  1.777 (est)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.7
• 重原子数：
  7
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  17.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-methylpentanal 在 正丁基锂 、 zinc(II) tetrahydroborate 作用下， 以 乙醚 、 正己烷 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 (2S,4S,3R,5R,6S)-3,5-dihydroxy-N-methoxy-N,2,4,6-tetramethylnonanamide
  参考文献：
  名称：

  Catalytic, Asymmetric Synthesis of Siphonarienal

  摘要：

  This paper describes the synthesis of the marine natural product, siphonarienal. The key step of this synthesis is an aldol reaction that constructs most of the skeleton and sets all three stereocenters of the target in one step from commercially available starting materials. Deoxygenation and chain homologation steps complete the synthesis.

  DOI：

  10.1021/jo0160367
• 作为产物：
  描述：

  2-甲基-1-戊醇 在 甲醇 、 Amano PS-D lipase 、 silica gel 、 pyridinium chlorochromate 、 potassium hydroxide 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 (S)-2-methylpentanal
  参考文献：
  名称：

  Drakolide和羟甲基吡嗪的特定混合物：濒临灭绝的兰花天竺葵（Drakaea micrantha）使用的一种不寻常的授粉性引诱剂。

  摘要：

  具有生物活性的天然产物支撑着具有欺骗性的兰花所采用的引人入胜的授粉策略。这些化合物模仿雌性昆虫的性信息素，以特定的混合物发出，以引诱特定物种的雄性昆虫传粉者。通过结合来自现场生物学，分析化学，电生理学，晶体学和有机合成的方法，我们报告了未描述的β-羟基内酯与两种特定的羟甲基吡嗪类结合，在罕见的锤兰兰花龙血菜中起授粉剂的作用。这一发现代表了化学上不相关的化合物一起用作性引诱剂的不寻常情况。此外，这是鉴定濒临灭绝的兰花中传粉媒介引诱剂的第一个实例，从而可以在兰花保护中使用化学方法。

  DOI：

  10.1002/anie.201911636

文献信息

• A biocatalytic method for the chemoselective aerobic oxidation of aldehydes to carboxylic acids
  作者：Tanja Knaus、Vasilis Tseliou、Luke D. Humphreys、Nigel S. Scrutton、Francesco G. Mutti

  DOI：10.1039/c8gc01381k

  日期：——

  optimised biocatalytic oxidation runs in phosphate buffer at pH 8.5 and at 40 °C. From a set of sixty-one aliphatic, aryl-aliphatic, benzylic, hetero-aromatic and bicyclic aldehydes, fifty were converted with elevated yield (up to >99%). The exceptions were a few ortho-substituted benzaldehydes, bicyclic heteroaromatic aldehydes and 2-phenylpropanal. In all cases, the expected carboxylic acid was shown

  在此，我们提出了一项使用三种重组醛脱氢酶（ALDH）将醛氧化为羧酸的研究。ALDH 以纯化形式与烟酰胺氧化酶 (NOx) 一起使用，该酶以双氧（大气压下的空气）为代价回收催化 NAD + 。为了更方便的实际应用，还使用冻干全细胞和静息细胞生物催化剂研究了该反应。优化的生物催化氧化在 pH 8.5 和 40 °C 的磷酸盐缓冲液中运行。从一组 61 种脂肪族、芳基脂肪族、苄基、杂芳族和双环醛中，其中 50 种以较高的产率转化（高达 >99%）。少数邻位取代的苯甲醛、双环杂芳醛和2-苯基丙醛除外。在所有情况下，预期的羧酸都是唯一的产物（>99% 化学选择性）。同一分子内的其他可氧化官能团（例如羟基、烯烃和杂芳族氮或硫原子）保持不变。该反应规模用于氧化 5-(羟甲基)糠醛 (2 g)（一种生物基原料），得到 5-(羟甲基)糠酸，分离收率为 61%。新的生物催化方法避免使用有毒或不安全的氧化剂、强
• Asymmetric Bioreduction of CC Bonds using Enoate Reductases OPR1, OPR3 and YqjM: Enzyme-Based Stereocontrol
  作者：Mélanie Hall、Clemens Stueckler、Heidemarie Ehammer、Eva Pointner、Gustav Oberdorfer、Karl Gruber、Bernard Hauer、Rainer Stuermer、Wolfgang Kroutil、Peter Macheroux、Kurt Faber

  DOI：10.1002/adsc.200700458

  日期：2008.2.22

  Three cloned enoate reductases from the “old yellow enzyme” family of flavoproteins were investigated in the asymmetric bioreduction of activated alkenes. 12-Oxophytodienoate reductase isoenzymes OPR1 and OPR3 from Lycopersicon esculentum (tomato), and YqjM from Bacillus subtilis displayed a remarkably broad substrate spectrum by reducing α,β-unsaturated aldehydes, ketones, maleimides and nitroalkenes

  在活化烯烃的不对称生物还原中，研究了从黄素蛋白“老黄酶”家族中克隆的三个烯酸还原酶。来自番茄的Lycopersicon esculentum（番茄）的12-氧代乙二酸酯还原酶同工酶OPR1和OPR3 ，以及枯草芽孢杆菌的YqjM通过还原α，β-不饱和醛，酮，马来酰亚胺和硝基烯烃显示出非常宽的底物谱。反应以绝对的化学选择性进行-仅还原了共轭CC键，而分离的烯烃和羰基仍保持完整-具有出色的立体选择性（ee高达> 99％）。还原硝基烯烃后，可以通过选择适当的酶（OPR1与OPR3或YqjM相比），后者以优异的ee值提供了相应的对映体硝基烷。分子建模表明，这种“基于酶的立体控制”是由活性位点几何形状内的细微差异引起的。
• Biocatalysis with Thermostable Enzymes: Structure and Properties of a Thermophilic ‘ene’-Reductase related to Old Yellow Enzyme
  作者：Björn V. Adalbjörnsson、Helen S. Toogood、Anna Fryszkowska、Christopher R. Pudney、Thomas A. Jowitt、David Leys、Nigel S. Scrutton

  DOI：10.1002/cbic.200900570

  日期：2010.1.25

  A hot, new Old Yellow Enzyme: We describe the X‐ray crystal structure of a new thermostable Old Yellow Enzyme, and report its kinetic properties, thermo‐ and solvent stability, and biocatalytic potential. The markedly improved solvent stability of the enzyme shows great potential for applications in industrial‐scale biotransformations.

  一种热的新旧黄色酶：我们描述了一种新的耐热旧黄色酶的 X 射线晶体结构，并报告了其动力学特性、热稳定性和溶剂稳定性以及生物催化潜力。该酶显着改善的溶剂稳定性显示出在工业规模生物转化中的巨大应用潜力。
• Asymmetric Reduction of Activated Alkenes by Pentaerythritol Tetranitrate Reductase: Specificity and Control of Stereochemical Outcome by Reaction Optimisation
  作者：Anna Fryszkowska、Helen Toogood、Michiyo Sakuma、John M. Gardiner、Gill M. Stephens、Nigel S. Scrutton

  DOI：10.1002/adsc.200900574

  日期：2009.11

  We show that pentaerythritol tetranitrate reductase (PETNR), a member of the ‘ene’ reductase old yellow enzyme family, catalyses the asymmetric reduction of a variety of industrially relevant activated α,β-unsaturated alkenes including enones, enals, maleimides and nitroalkenes. We have rationalised the broad substrate specificity and stereochemical outcome of these reductions by reference to molecular

  我们显示季戊四醇四硝酸盐还原酶（PETNR），'烯'还原酶老黄色酶家族的成员，催化各种工业相关的活化α，β-不饱和烯烃包括烯酮，烯醛，马来酰亚胺和硝基烯烃的不对称还原。通过参考基于PETNR与2-环己烯酮4a的晶体复合物的酶-底物复合物的分子模型，我们合理化了这些还原反应的广泛的底物特异性和立体化学结果。产品的光学纯度是可变的（49–99％ee），具体取决于底物类型和取代基的性质。通常，对于立体定位中心在Cβ（> 99％ee的反应产物）观察到高对映体选择性）。不过，现有的在两种异构形式（例如，柠檬醛基板11A或硝基烯烃18 - 19A），减少的enantiodivergent当然E / Z -forms可能导致降低产品的enantiopurities。我们还证明，对于具有Cα立体定位中心的产品，其光学纯度差是由于非酶消旋作用。在与酮异佛尔酮3a的反应中，我们表明通过优化反应，特别是通过缩短
• Aqueous chemoenzymatic one-pot enantioselective synthesis of tertiary α-aryl cycloketones <i>via</i> Pd-catalyzed C–C formation and enzymatic CC asymmetric hydrogenation
  作者：Pengqian Luan、Yunting Liu、Yongxing Li、Ran Chen、Chen Huang、Jing Gao、Frank Hollmann、Yanjun Jiang

  DOI：10.1039/d1gc00372k

  日期：——

  An aqueous chemoenzymatic cascade reaction combining Pd-catalyzed C–C formation and enzymatic CC asymmetric hydrogenation (AH) was developed for enantioselective synthesis of tertiary α-aryl cycloketones in good yields and excellent enantioselectivities. The stereopreference of the enzyme in AH of α-aryl cyclohexenones was studied. An enantiocomplementary enzyme was obtained by site-directed mutation

  结合Pd催化的CC形成和酶促C C不对称氢化（AH）的水化学级联反应被开发出来，用于以高收率和优异的对映选择性对叔α-芳基环酮进行对映选择性合成。研究了该酶在α-芳基环己烯酮的AH中的立体偏好。通过定点突变获得对映体互补酶。