Fmoc-Asn(GlcNAc)-OH

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: Fmoc-Asn(GlcNAc)-OH
• 英文别名: (2S)-4-[[(2R,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]amino]-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-4-oxobutanoic acid
• 化学式: C₂₇H₃₁N₃O₁₀
• 分子量: 557.557
• InChiKey: HDNZZXLCJIXZDX-XZBRGTMRSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.2
• 重原子数：
  40
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.41
• 拓扑面积：
  204
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  O-[(α-D-mannopyranosyl)-(1->6)-(α-D-mannopyranosyl)-(1->3)-β-D-mannopyranosyl]-(1->4)-(1,2-dideoxy-α-D-glucopyrano)-[2,1-d]-2-methyloxazoline 、 Fmoc-Asn(GlcNAc)-OH 在 endo-β-N-acetylglucosaminidase WT Endo M 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 8.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Endo-β-N-Acetylglucosaminidase catalysed glycosylation: tolerance of enzymes to structural variation of the glycosyl amino acid acceptor

  摘要：

  内转β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶（ENGases）是一类非常有用的生物催化剂，可以以汇聚的方式合成各种定义明确的均相N-连接糖 conjugates。我们研究了几种GH85家族ENGases的合成效率，并改变了受体底物的结构。合成了几种不同的GlcNAc-天冬氨酸受体，并与五糖和十糖的噁唑啉供体结合使用。不同的酶对GlcNAc受体的修改有不同的耐受性。尽管没有一种酶能耐受4-或6-羟基的修饰，但Endo M和Endo D都能耐受OH-3的修饰。对于Endo D，通过使用3-O-苄基保护的受体，提高了可实现的合成效率，增加了三倍。任何被检测的酶都不能耐受在3位的岩藻糖存在。

  DOI：

  10.1039/c3ob42104j
• 作为产物：
  描述：

  D-GlcNAc 在 碳酸氢铵 、 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 苯甲醚 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 二甲基亚砜 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 20.0~40.0 ℃ 、1.72 MPa 条件下， 反应 29.5h， 生成 Fmoc-Asn(GlcNAc)-OH
  参考文献：
  名称：

  一种有效的合成途径，可用于糖肽合成的糖氨基酸结构单元。

  摘要：

  [反应：见正文]化学糖肽合成需要获得克量的糖基化氨基酸构件。因此，这种结构单元的合成效率非常重要。在这里，我们报告了一种快速高效的合成路线，可分三步以高收率从未保护的糖中合成Fmoc保护的天冬酰胺基糖苷。通过标准的Fmoc固相肽合成，将糖基化的氨基酸成功地掺入靶糖肽7和8中。

  DOI：

  10.1021/ol048342n

文献信息

• Enzyme-cleavable linkers for peptide and glycopeptide synthesis
  作者：Beatrice A. Maltman、Mallesham Bejugam、Sabine L. Flitsch

  DOI：10.1039/b506154g

  日期：——

  Hydroxymethylphenoxy linkers that are commonly used in solid phase peptide synthesis are surprisingly susceptible to efficient cleavage by the protease chymotrypsin with a broad range of amino acid residues being tolerated at the scissile bond; this enzyme-cleavable linker system has been applied to peptide and glycopeptide synthesis.

  在固相肽合成中常用的羟甲基苯氧基连接剂出人意料地容易被胰凝乳蛋白酶有效切割，且在切断键上可容忍广泛的氨基酸残基；这种酶可切割的连接剂系统已应用于肽和糖肽的合成。
• Generation of a glycosylated asparagine residue through chemoselective acylation of a glycosylhydrazide
  作者：Katie A. Rykaczewski、Kate E. Sabourin、Paul J. Goo、Lydia H. Griggs、Saumya Jain、Paxton A.M. Reed、Joseph M. Langenhan

  DOI：10.1016/j.carres.2020.108022

  日期：2020.7

  anomeric N-acylation of a glycosylhydrazide. We show that this transformation can be harnessed to generate amino acid building blocks including FmocAsn(GlcNAc)OH (1), a residue that has been previously shown to be a competent reagent in the solid-phase peptide synthesis of N-linked glycopeptides.

  在此，我们报告了糖基酰肼的第一个选择性异头 N-酰化。我们表明，可以利用这种转化来生成氨基酸构建块，包括 FmocAsn(GlcNAc)OH (1)，该残基之前已被证明是 N 连接糖肽固相肽合成中的有效试剂。
• Designer α1,6-Fucosidase Mutants Enable Direct Core Fucosylation of Intact N-Glycopeptides and N-Glycoproteins
  作者：Chao Li、Shilei Zhu、Christopher Ma、Lai-Xi Wang

  DOI：10.1021/jacs.7b07906

  日期：2017.10.25

  and generation of potential α1,6-fucosynthase and fucoligase for direct core fucosylation of intact N-glycoproteins. We found that mutation at the nucleophilic residue (D200) did not provide a typical glycosynthase from this bacterial enzyme, but several mutants with mutation at the general acid/base residue E274 of the Lactobacillus casei α1,6-fucosidase, including E274A, E274S, and E274G, acted as

  N-糖蛋白的核心岩藻糖基化在调节糖蛋白的生物学功能中起着至关重要的作用。然而，由于多步化学合成的复杂性或生物合成α1,6-岩藻糖基转移酶（FUT8）无法直接岩藻糖化全尺寸成熟N-聚糖，结构明确的核心岩藻糖基化糖蛋白的合成仍然是一项艰巨的任务。在化学酶学方法中。我们在本文中报道了完整的N-糖蛋白直接核心岩藻糖基化的潜在α1,6-岩藻糖合酶和岩藻糖酶的设计和生成。我们发现亲核残基（D200）上的突变并未从该细菌酶中提供典型的糖合酶，而是几个干酪乳杆菌的一般酸/碱残基E274处具有突变的突变体α1,6-岩藻糖苷酶（包括E274A，E274S和E274G）可作为有效的糖基化酶，通过使用α-岩藻糖基氟化物作为简单的供体底物，可以岩藻糖基化多种复杂的N-糖肽和完整的糖蛋白。对底物特异性的研究表明，α1,6-岩藻糖苷酶突变体不仅可以在Asn连接的GlcNAc部分上引入一个α1,6-岩藻糖部分，不仅对Gl
• 糖アミノ酸誘導体または糖ペプチド誘導体の製造方法
  申请人：公益財団法人野口研究所

  公开号：JP2016124830A

  公开（公告）日：2016-07-11

  【課題】 糖アミノ酸誘導体または糖ペプチド誘導体の製造方法において、糖水酸基の保護基としては、（１）糖水酸基への導入が容易であり、（２）原料とする糖誘導体または糖アミノ酸誘導体の合成が容易であり、（３）酸処理によりアミノ酸部位またはペプチド部位の保護基と同時に脱保護でき、グリコシド結合に影響を与えず、（４）Ｎ−結合型、Ｏ−結合型の両方に使用できることが望ましい。そのような糖水酸基の保護基を用いる、糖アミノ酸誘導体または糖ペプチド誘導体の製造方法を提供すること。【解決手段】 糖アミノ酸誘導体または糖ペプチド誘導体の製造方法であって、糖残基中の全ての官能基を、酸性条件下で除去可能なカルバメート系保護基で保護した糖誘導体または／および糖アミノ酸誘導体を原料として用いることを特徴とする製造方法。【選択図】なし

  【问题】在制备糖氨酸诱导体或糖肽诱导体时，作为糖酸基的保护基，应具有以下特点：（1）易于引入糖酸基，（2）易于合成糖诱导体或糖氨酸诱导体的原料，（3）能够同时去除氨基酸或肽部位的保护基，并且不影响糖苷键，（4）最好能够用于N-连接型和O-连接型。提供使用此类糖酸基保护基的糖氨酸诱导体或糖肽诱导体的制备方法。 【解决方案】一种制备糖氨酸诱导体或糖肽诱导体的方法，其特征在于使用以卡巴酯保护基为保护基的糖诱导体和/或糖氨酸诱导体，该保护基可以在酸性条件下去除糖残基中的所有官能基。 【选定图】无
• Remarkable Transglycosylation Activity of Glycosynthase Mutants of Endo-D, an Endo-β-N-acetylglucosaminidase from Streptococcus pneumoniae
  作者：Shu-Quan Fan、Wei Huang、Lai-Xi Wang

  DOI：10.1074/jbc.m112.340497

  日期：2012.3

  significantly enhanced transglycosylation efficiency over the wild type enzyme. Two mutants (N322Q and N322A) were identified as typical glycosynthases that demonstrated remarkable transglycosylation activity with only marginal or no product hydrolysis activity. Kinetic studies revealed that the N322Q [corrected]and N322A glycosynthases had much higher catalytic efficiency for glycosylating the nonfucosylated

  来自肺炎链球菌的内切-β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶 (Endo-D) 是一种内切糖苷酶，能够在连续去除 N-聚糖中的唾液酸、半乳糖和内部 GlcNAc 残基后水解完整 IgG 抗体的 Fc N-聚糖。Endo-D 也具有以糖恶唑啉作为供体底物的转糖基化活性，但由于供体底物和产物的酶促水解，转糖基化产率较低。我们在此报告我们对重组 Endo-D 及其选定突变体的水解和转糖基化活性的研究。我们发现 Endo-D 首选核心岩藻糖基化 N-聚糖进行水解，但偏爱非岩藻糖基化 GlcNAc 受体进行转糖基化。与野生型酶相比，几个突变体显示出显着增强的转糖基化效率。两个突变体（N322Q 和 N322A）被鉴定为典型的糖合酶，它们表现出显着的转糖基化活性，只有边缘或没有产物水解活性。动力学研究表明，N322Q [校正] 和 N322A 糖合酶对非岩藻糖基化 GlcNAc 受体的糖基化具有更高的催化效率。相比之下，N322Q