β-D-glucose 1-phosphate | 76939-53-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: β-D-glucose 1-phosphate
• 英文别名: beta-D-glucopyranose 1-phosphate；[(2S,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl] phosphate
• CAS: 76939-53-2
• 化学式: C₆H₁₁O₉P
• 分子量: 258.122
• InChiKey: HXXFSFRBOHSIMQ-DVKNGEFBSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  163
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  β-D-glucose 1-phosphate 在 β-D-glucose-1,6-bisphosphate sodium salt 、 β-烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 、 D170N variant of β-phosphoglucomutase (βPGM) 、 magnesium chloride 、 glucose 6-phosphate dehydrogenase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 1.2h， 生成 glucose 6-phosphate
  参考文献：
  名称：

  通过催化镁配位的酶促生产β-葡萄糖1,6-二磷酸酯

  摘要：

  操纵酶的行为代表了一种可持续的技术，可以利用它来提高有价值的代谢产物和化学前体的产生。β-葡萄糖1,6-双磷酸酯（βG16BP）是β-磷酸葡糖突变酶（βPGM）催化循环中的天然反应中间体，已被提议用于治疗人类先天性糖基化疾病，涉及磷酸甘露糖突变酶2。迄今为止的合成策略βG16BP的产量低或使用对环境有重大影响的化学品和程序。本文中，我们报道了使用βPGM的D170N变体（βPGMD170N），残基170处的天冬氨酸取代天冬酰胺会扰乱催化镁离子的配位。通过结合使用NMR光谱法和动力学测定法，结果表明，βPGMD170N对βG16BP的亲和力和反应性减弱，导致两步催化循环中第二步的明显延迟，这导致βG16BP明显积聚，特别是在升高的MgCl 2下浓度。使用简单的，环境友好的沉淀程序进行纯化，仅需使用标准的生化工具集，即可得到具有高纯度和高收率的βG16BP产品。总的来说，这种合成策略说明了如何

  DOI：

  10.1039/d0gc03290e
• 作为产物：
  描述：

  麦芽糖 在 maltose phosphorylase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 β-D-glucose 1-phosphate
  参考文献：
  名称：

  通过催化镁配位的酶促生产β-葡萄糖1,6-二磷酸酯

  摘要：

  操纵酶的行为代表了一种可持续的技术，可以利用它来提高有价值的代谢产物和化学前体的产生。β-葡萄糖1,6-双磷酸酯（βG16BP）是β-磷酸葡糖突变酶（βPGM）催化循环中的天然反应中间体，已被提议用于治疗人类先天性糖基化疾病，涉及磷酸甘露糖突变酶2。迄今为止的合成策略βG16BP的产量低或使用对环境有重大影响的化学品和程序。本文中，我们报道了使用βPGM的D170N变体（βPGMD170N），残基170处的天冬氨酸取代天冬酰胺会扰乱催化镁离子的配位。通过结合使用NMR光谱法和动力学测定法，结果表明，βPGMD170N对βG16BP的亲和力和反应性减弱，导致两步催化循环中第二步的明显延迟，这导致βG16BP明显积聚，特别是在升高的MgCl 2下浓度。使用简单的，环境友好的沉淀程序进行纯化，仅需使用标准的生化工具集，即可得到具有高纯度和高收率的βG16BP产品。总的来说，这种合成策略说明了如何

  DOI：

  10.1039/d0gc03290e

文献信息

• Characterization of Trehalose Phosphorylase from<i>Bacillus stearothermophilus</i>SK-1 and Nucleotide Sequence of the Corresponding Gene
  作者：Yasushi INOUE、Keiko ISHII、Tetsuji TOMITA、Tsuneya YATAKE、Fumio FUKUI

  DOI：10.1271/bbb.66.1835

  日期：2002.1

  A bacterial trehalose phosphorylase (TPase; EC 2.4.1.64) was purified from the culture supernatant of Bacillus stearothermophilus SK-1 to apparent homogeneity, and some properties were investigated. Furthermore, a gene from SK-1 responsible for the TPase was cloned by Southern hybridization with a degenerate oligonucleotide probe synthesized on the basis of the N-terminal sequence of the purified enzyme. The Mr of the enzyme was estimated to be 150,000 by gel filtration and 83,000 by SDS-PAGE, so the enzyme is likely to be a homodimer. The enzyme had optimum activity at pH 7.0-8.0 or nearby and the optimum temperature was about 75°C. The deduced amino acid sequence of the SK-1 TPase encodes a theoretical protein with a Mr of 87,950. Alignment of amino acid sequences with a maltose phosphorylase from Lactobacillus brevis the crystal structure and active site of which had been analyzed suggested that these two phosphorylases evolved from a common ancestor. The Escherichia coli cells harboring the plasmid containing the cloned TPase gene had about 100 times the activity of SK-1.

  从嗜热芽孢杆菌 SK-1 的培养上清液中纯化了一种细菌海藻糖磷酸化酶（TPase; EC 2.4.1.64）至明显的同质性，并对其一些特性进行了研究。此外，利用基于纯化酶 N 端序列合成的退化寡核苷酸探针，通过南方杂交技术克隆了一个与 TPase 相关的 SK-1 基因。通过凝胶过滤法估计该酶的相对分子质量为 150,000，而通过 SDS-PAGE 估计为 83,000，因此该酶可能是一个同源二聚体。该酶在 pH 7.0-8.0 或附近具有最佳活性，最佳温度约为 75°C。SK-1 TPase 的推测氨基酸序列编码的理论蛋白质相对分子质量为 87,950。与已分析其晶体结构和活性位点的乳酸菌麦芽糖磷酸化酶的氨基酸序列比对表明，这两种磷酸化酶源自一个共同的祖先。转化了包含克隆 TPase 基因质粒的大肠杆菌细胞，其活性约为 SK-1 的 100 倍。
• Substrate-induced activation of maltose phosphorylase: Interaction with the anomeric hydroxyl group of α-maltose and α-d-glucose controls the enzyme's glucosyltransferase activity
  作者：Yoichi Tsumuraya、Curtis F. Brewer、Edward J. Hehre

  DOI：10.1016/0003-9861(90)90412-r

  日期：1990.8

  (e.g., alpha-maltosyl fluoride) lacking an axial 1-OH group. These results indicate that interaction of the axial 1-OH group of the disaccharide donor or sugar acceptor with a particular protein group near the reaction center is required for effective catalysis. This interaction appears to be the means that leads maltose phosphorylase to promote a narrowly defined set of glucosyl transfer reactions

  麦芽糖磷酸化酶，长期以来一直被认为严格针对β-D-葡萄糖基吡喃糖基磷酸酯（β-D-葡萄糖1-P），被发现可催化反应β-D-葡萄糖基氟+α-D-葡萄糖----α-麦芽糖+ HF，快速反应，V = 11.2 +/- 1.2μmol/（min.mg），K = 13.1 +/- 4.4 mM，α-D-葡萄糖在0°C饱和。该反应类似于由β-D-葡萄糖1-P + D-葡萄糖合成麦芽糖（麦芽糖磷解的逆过程）。在作用于β-D-葡萄糖基氟化物时，发现麦芽糖磷酸化酶使用α-D-葡萄糖作为共底物，但不使用β-D-葡萄糖或其他缺乏轴向1-β的紧密类似物（例如，α-D-葡萄糖基氟化物）。 OH组。类似地，显示该酶使用α-麦芽糖作为底物，但不使用缺少轴向1-OH基团的β-麦芽糖或紧密类似物（例如α-麦芽糖基氟化物）。这些结果表明，有效催化需要二糖供体或糖受体的轴向1-OH基团与反应中心附近的特定蛋白质基团的相互作用。
• Enzymatic Synthesis of Kojioligosaccharides Using Kojibiose Phosphorylase
  作者：HIROTO CHAEN、TOMOYUKI NISHIMOTO、TETSUYA NAKADA、SHIGEHARU FUKUDA、MASASHI KURIMOTO、YOSHIO TSUJISAKA

  DOI：10.1263/jbb.92.177

  日期：——

  glycosidic linkage at the nonreducing end) using two methods. In the first, mixtures of various proportions of glucose and beta-D-glucose-1-phosphate (beta-G1P) were allowed to react in the presence of kojibiose phosphorylase (KPase). In the second, maltose was allowed to react with KPase and maltose phosphorylase (MPase) simultaneously. In the former method, kojioligosaccharides having only the alpha-1,2

  我们试图用两种方法合成曲寡糖（在非还原端具有α-1,2糖苷键的寡糖）。首先，使各种比例的葡萄糖和β-D-葡萄糖-1-磷酸酯（β-G1P）的混合物在曲二糖磷酸化酶（KPase）的存在下反应。在第二步中，使麦芽糖同时与KPase和麦芽糖磷酸化酶（MPase）反应。在前一种方法中，合成仅具有α-1,2糖苷键的曲寡糖，并且寡糖的平均聚合度（DP）随着葡萄糖比例的降低而增加。在第二种方法中，在最佳条件下以约70％的收率获得了低聚糖。4-alpha-D-Kojibiosyl-葡萄糖，Kojitriose和kojitetraose，
• 2-O-α-D-Glucosylglycerol Phosphorylase from Bacillus selenitireducens MLS10 Possessing Hydrolytic Activity on β-D-Glucose 1-Phosphate
  作者：Takanori Nihira、Yuka Saito、Ken’ichi Ohtsubo、Hiroyuki Nakai、Motomitsu Kitaoka

  DOI：10.1371/journal.pone.0086548

  日期：——

  The glycoside hydrolase family (GH) 65 is a family of inverting phosphorylases that act on α-glucosides. A GH65 protein (Bsel_2816) from Bacillus selenitireducens MLS10 exhibited inorganic phosphate (Pi)-dependent hydrolysis of kojibiose at the rate of 0.43 s−1. No carbohydrate acted as acceptor for the reverse phosphorolysis using β-d-glucose 1-phosphate (βGlc1P) as donor. During the search for a suitable acceptor, we found that Bsel_2816 possessed hydrolytic activity on βGlc1P with a kcat of 2.8 s−1; moreover, such significant hydrolytic activity on sugar 1-phosphate had not been reported for any inverting phosphorylase. The H218O incorporation experiment and the anomeric analysis during the hydrolysis of βGlc1P revealed that the hydrolysis was due to the glucosyl-transferring reaction to a water molecule and not a phosphatase-type reaction. Glycerol was found to be the best acceptor to generate 2-O-α-d-glucosylglycerol (GG) at the rate of 180 s−1. Bsel_2816 phosphorolyzed GG through sequential Bi-Bi mechanism with a kcat of 95 s−1. We propose 2-O-α-d-glucopyranosylglycerol: phosphate β-d-glucosyltransferase as the systematic name and 2-O-α-d-glucosylglycerol phosphorylase as the short name for Bsel_2816. This is the first report describing a phosphorylase that utilizes polyols, and not carbohydrates, as suitable acceptor substrates.

  糖苷水解酶家族（GH）65是一个作用于α-葡萄糖苷的倒置磷酸化酶家族。来自硒雷氏芽孢杆菌 MLS10 的一种 GH65 蛋白（Bsel_2816）以 0.43 s-1 的速度水解芋螺糖，其过程依赖于无机磷酸（Pi）。在以β-d-葡萄糖-1-磷酸（βGlc1P）为供体的反向磷解过程中，没有碳水化合物作为受体。在寻找合适受体的过程中，我们发现 Bsel_2816 对 βGlc1P 具有水解活性，其 kcat 为 2.8 s-1；此外，还没有报道过任何一种反向磷酸化酶对一磷酸葡萄糖具有如此显著的水解活性。在 βGlc1P 的水解过程中进行的 H218O 结合实验和同分异构体分析表明，水解是由于葡萄糖基转移到水分子的反应，而不是磷酸酶类型的反应。研究发现，甘油是生成 2-O-α-d-glucosylglycerol (GG) 的最佳受体，其速率为 180 s-1。Bsel_2816 通过 Bi-Bi 顺序机制磷酸化甘油，其 kcat 为 95 s-1。我们建议将 2-O-α-d-glucopyranosylglycerol: phosphate β-d-glucosyltransferase 作为 Bsel_2816 的系统名称，将 2-O-α-d-glucosylglycerol phosphorylase 作为其简称。这是首次报道利用多元醇而非碳水化合物作为合适接受底物的磷酸化酶。
• Golicnik, Marko; Olguin, Luis F.; Feng, Guoqiang, Journal of the American Chemical Society, 2009, vol. 131, p. 1575 - 1588
  作者：Golicnik, Marko、Olguin, Luis F.、Feng, Guoqiang、Baxter, Nicola J.、Waltho, Jonathan P.、et al.

  DOI：——

  日期：——