Ac-(4R)Azp-OMe | 917107-60-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-(4R)Azp-OMe
• 英文别名: N-acetyl-(4R)-azidoproline methyl ester；methyl (2S,4R)-1-acetyl-4-azidopyrrolidine-2-carboxylate
• CAS: 917107-60-9
• 化学式: C₈H₁₂N₄O₃
• 分子量: 212.208
• InChiKey: MOSNISIZWMRDTO-RQJHMYQMSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.7
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  61
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ac-(4R)Azp-OMe 在 N,N-二异丙基乙胺 、 三苯基膦 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 methyl (2S,4R)-1-acetyl-4-[(4-formamidobenzoyl)amino]pyrrolidine-2-carboxylate
  参考文献：
  名称：

  脯氨酸垂体对多异氰酸酯的手性的显着结构影响

  摘要：

  具有简单化学结构和高螺旋构象稳定性的手性聚合物对于它们作为手性载体和不对称催化剂的应用很重要。我们在此报道了一系列带有不同手性脯氨酸侧基的脂族多异氰酸酯的合成，以及这些侧基的化学结构对聚合物的手性的影响的研究。脯氨酸侧链4位的手性中心构型从S更改为R检查其对螺旋构象的惯用性的影响。为了检查空间位阻对这些脂肪族代表的螺旋构象稳定性的影响，设计了在羧基和胺端均具有各种取代基的脯氨酸侧基。为了进一步检查脯氨酸侧基的空间效应，还制备了芳香族对应物。在后一种情况下，通过从酯键转变为酰胺键，研究了侧链单元之间的氢键对螺旋构象的增强和稳定性的影响。基于侧基的庞大，溶剂极性和溶液温度，比较了圆二色光谱法测定的脂肪族和芳香族多异氰酸酯的棉花效应和信号强度。

  DOI：

  10.1002/asia.201300297
• 作为产物：
  描述：

  L-羟基脯氨酸 在 甲醇 、 氯化亚砜 、 sodium azide 、 potassium carbonate 、 三苯基膦 、 偶氮二甲酸二乙酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 Ac-(4R)Azp-OMe
  参考文献：
  名称：

  Two prolines with a difference: contrasting stereoelectronic effects of 4R/S-aminoproline on triplex stability in collagen peptides [Pro(X)-Pro(Y)-Gly]nElectronic supplementary information (ESI) available: 1H NMR spectra and coupling constant analysis of 3 and 4; synthetic schemes for 3, 4, 5 and 6; FABMS of 3 and 4; MALDI-TOF MS of 5 and 6; HPLC of peptides 5 and 6. See http://www.rsc.org/suppdata/cc/b3/b308581c/

  摘要：

  在胶原肽[pro(X)-pro(Y)-Gly]n中，当4R/S-氨基脯氨酸位于X位置时，对三重螺旋稳定性表现出pH和立体化学依赖性效应。

  DOI：

  10.1039/b308581c

文献信息

• Effect of Sterically Demanding Substituents on the Conformational Stability of the Collagen Triple Helix
  作者：Roman S. Erdmann、Helma Wennemers

  DOI：10.1021/ja3066418

  日期：2012.10.17

  relative measure for the conformational stability of the corresponding collagen triple helices. The results show that sterically demanding substituents are tolerated in the collagen triple helix when they are attached to (4R)-configured amidoprolines in the Xaa position or to (4S)-configured amidoprolines in the Yaa position. Structural studies in which the preferred conformation of (4R)- or (4S)-configured

  检查了脯氨酸残基处的空间要求基团对胶原三螺旋结构稳定性的影响。确定了源自胶原模型肽的八种不同三重螺旋的热稳定性（T(m) 和 ΔG），其中 (4R)-或 (4S)-配置的酰氨基脯氨酸在 Xaa 或 Yaa 位置带有甲基或较大的叔丁基并作为相应胶原三螺旋构象稳定性的相对量度。结果表明，当它们连接到 Xaa 位置的 (4R) 配置的酰氨基脯氨酸或 Yaa 位置的 (4S) 配置的酰氨基脯氨酸时，在胶原三螺旋中可以耐受空间要求的取代基。结构研究中（4R）-或（4S）-配置的酰胺脯氨酸的优选构象与胶原晶体结构内的 Pro 和 Hyp 残基重叠显示，空间要求基团指向这两个三螺旋的外部，因此不干扰三螺旋的形成。在所有其他检查的具有较低三螺旋稳定性的胶原衍生物中，乙酰基或新戊酰基残基指向三螺旋的内部并与相邻链的残基发生冲突。结果还表明，与脯氨酸残基的不利环褶皱相比，不利的位阻布置对胶原三螺旋结构的构象稳
• The “Azido Gauche Effect”Implications for the Conformation of Azidoprolines
  作者：Louis-Sebastian Sonntag、Sabine Schweizer、Christian Ochsenfeld、Helma Wennemers

  DOI：10.1021/ja0654938

  日期：2006.11.1

  significantly higher s-trans:s-cis amide conformer ratio is observed for (4R)Azp compared to (4S)Azp derivatives (e.g., 6.1:1 versus 2.6:1 in D(2)O for Ac-(4R)Azp-OCH(3) (5R) compared to Ac-(4S)Azp-OCH(3) (5S)). These conformational preferences are reflected in the higher tendency of (4S)Azp-containing peptides to form cyclic peptides with all-cis amide bonds compared to (4R)Azp derivatives. Ab initio calculations

  “叠氮基效应”在实验和理论上都得到了检验，发现它可以确定例如 (4R)-和 (4S)-叠氮脯氨酸 (Azp) 衍生物的构象。对于 (4R)Azp 衍生物，叠氮基效应诱导吡咯烷环的优选 C(4)-exo 构象，这导致稳定的 s-反式酰胺构象异构体，例如 Ac-(4R)Azp-OCH( 3) (5R) 通过乙酰基氧的非键电子与酯的羰基之间的 n-->pi 相互作用。对于 (4S)Azp 衍生物，叠氮基效应导致吡咯烷环的 C(4)-endo 构象不允许这种稳定的 n--> s-trans 构象异构体的 pi 相互作用。因此，显着更高的 s-trans：观察到 (4R)Azp 与 (4S)Azp 衍生物的 s-顺式酰胺构象比（例如，Ac-(4R)Azp-OCH(3) (5R) 在 D(2)O 中为 6.1:1 对 2.6:1） ) 与 Ac-(4S)Azp-OCH(3) (5S) 相比）。这些构象偏好反映在与
• Tuning the cis/trans Conformer Ratio of Xaa-Pro Amide Bonds by Intramolecular Hydrogen Bonds: The Effect on PPII Helix Stability
  作者：Michael Kuemin、Yvonne A. Nagel、Sabine Schweizer、Fabien W. Monnard、Christian Ochsenfeld、Helma Wennemers

  DOI：10.1002/anie.201001851

  日期：2010.8.23

  ring pucker and a preference for the trans amide conformer are introduced as building blocks to tune the cis/trans amide conformer ratio in Xaa‐Pro bonds within peptides. Noncovalent interactions, such as hydrogen bonding between the substituent at C4 of the proline ring and the amide backbone are key for favoring or disfavoring the trans conformer (see picture).

  氢键的吸引力：脯氨酸用C4-衍生物内环皱褶和用于偏好反式构象异构体被引入作为积木调谐酰胺顺式/反式肽内的Xaa-Pro的键的酰胺构象异构体的比例。非共价相互作用，例如脯氨酸环C4上的取代基与酰胺主链之间的氢键，是促进或不利于反式构象异构体的关键（参见图片）。
• Oligoprolines guide the self-assembly of quaterthiophenes
  作者：Nellie A. K. Ochs、Urszula Lewandowska、Wojciech Zajaczkowski、Stefano Corra、Stephan Reger、Andreas Herdlitschka、Sylvia Schmid、Wojciech Pisula、Klaus Müllen、Peter Bäuerle、Helma Wennemers

  DOI：10.1039/c8sc05742g

  日期：——

  Control over the molecular organization of π-conjugated oligothiophenes into different types of supramolecular assemblies is key to their use in organic electronics but difficult to achieve as these chromophores have a pronounced tendency to aggregate. Herein we show that oligoprolines, which do not self-assemble on their own, control the self-assembly of quaterthiophenes. Spectroscopic, microscopic

  控制π-共轭低聚噻吩进入不同类型的超分子组装体的分子组织是将其用于有机电子学的关键，但由于这些生色团具有明显的聚集趋势，因此难以实现。本文中，我们表明寡聚脯氨酸不能自行自行组装，而是控制四噻吩的自行组装。用四噻吩-寡脯氨酸偶联物进行的光谱，显微和衍射研究表明，取决于寡脯氨酸的长度，单层或双层薄板或螺旋扭曲的条带的形成。延伸到微米范围的纳米物体的尺寸与四噻吩-寡脯氨酸结构单元的分子尺寸相关。
• Isonitrile‐Proline ‐ A Versatile Handle for the Chemoselective Derivatization of Collagen Peptides
  作者：Giuseppe Antoniazzi、Rebecca J. B. Schäfer、Maurice Biedermann、Eric Rüttimann、Helma Wennemers

  DOI：10.1002/chem.202302389

  日期：2023.11.8

  Isonitrileproline (Inp) is introduced as the first isonitrile-containing amino acid for solid-phase peptide synthesis. The conformation directing properties of the isonitrile group and its effect on the collagen triple helix were elucidated. The value of Inp for peptide derivatization was showcased by a chemoselective ligation with a functional chlorooxime.

  异腈脯氨酸 (Inp) 是第一个用于固相肽合成的含异腈氨基酸。阐明了异腈基团的构象导向特性及其对胶原三螺旋的影响。Inp 对于肽衍生化的价值通过与功能性氯肟的化学选择性连接来展示。