H-L-Phe-L-Val-Ot-Bu | 14611-28-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-L-Phe-L-Val-Ot-Bu
• 英文别名: phenylalanyl-valine tert-butyl ester；Phe-Val-OtBu；tert-butyl (2S)-2-[[(2S)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-methylbutanoate
• CAS: 14611-28-0
• 化学式: C₁₈H₂₈N₂O₃
• 分子量: 320.432
• InChiKey: MVQQLBRFVLTSNQ-GJZGRUSLSA-N

物化性质

• 沸点：
  465.9±40.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.062±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.9
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.56
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  CBZ-L-缬氨酸 、 H-L-Phe-L-Val-Ot-Bu 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 生成 Z-L-Val-L-Phe-L-Val-O-t-Bu
  参考文献：
  名称：

  异常氨基酸及其肽的研究。十七、含有N-羧甲基氨基酸的肽的合成。二

  摘要：

  研究了由3个常用氨基酸残基和1个N-羧甲基(Cm-)氨基酸残基组成的4种四肽的合成路线。与以前使用的色谱方法相比，真空蒸馏的应用使 Cm-氨基酸二酯的分离更加方便和有效。在合适的反应条件下，酰氯法在Cm-氨基酸的亚氨基上形成肽键的效率得到显着提高。在C末端位置含有Cm-氨基酸的肽的肽链延伸中，偶联效率通常比仅由通常氨基酸残基组成的相应肽的情况差，并且取决于在耦合方法上非常重要，

  DOI：

  10.1246/bcsj.58.1976
• 作为产物：
  描述：

  Benzyloxycarbonyl-L-phenylalanin-anhydrid 在 钯 氢气 、 溶剂黄146 、 三乙胺 作用下， 以 异丙醇 、 乙腈 为溶剂， 生成 H-L-Phe-L-Val-Ot-Bu
  参考文献：
  名称：

  Wuensch,E.; Wendlberger,G., Chemische Berichte, 1967, vol. 100, p. 160 - 172

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Enzyme-Labile Protecting Groups in Peptide Synthesis: Development of Glucose- and Galactose-Derived Urethanes
  作者：Andrew G. Gum、Thomas Kappes-Roth、Herbert Waldmann

  DOI：10.1002/1521-3765(20001016)6:20<3714::aid-chem3714>3.0.co;2-z

  日期：2000.10.16

  The development of the tetra-O-acetyl-D-glucopyranosyloxycarbonyl (AGlOC) and tetra-O-acetyl-beta-D-galactopyranosyloxycarbonyl (AGalOC) protecting groups, which are fully enzyme-labile, carbohydrate-derived urethanes, is described. The protected amino acids were easily synthesized and subsequently converted into a series of model dipeptides through classical peptide couplings. Cleavage of an alpha/beta-anomeric

  描述了四-O-乙酰基-D-吡喃葡萄糖基氧羰基（AG10OC）和四-O-乙酰基-β-D-吡喃并吡喃糖基氧羰基（AGalOC）保护基的发展，它们是完全酶不稳定的，碳水化合物衍生的氨基甲酸酯。容易合成受保护的氨基酸，然后通过经典的肽偶联将其转化为一系列模型二肽。用“一锅法”方法以良好的产率实现了模型AG10C二肽的α/β-异头物混合物的切割。为了更好地理解酶促脱保护反应，通过两步生物转化（脂肪酶催化的脱乙酰基作用，然后是β-半乳糖苷酶催化的糖苷键断裂）去除了AGalOC基团。在这些非常温和的反应条件下（缓冲液pH7.0，37摄氏度），所需的N端 获得未保护的二肽缀合物。该方法被进一步用于合成高级四肽模型系统。
• Stereocontrolled [¹¹ C]Alkylation of N-Terminal Glycine Schiff Bases To Obtain Dipeptides
  作者：Ulrike Filp、Aleksandra Pekošak、Alex J. Poot、Albert D. Windhorst

  DOI：10.1002/ejoc.201701129

  日期：2017.10.10

  stereoselective radiochemical [11C]alkylation to obtain functionalized dipeptides. We herein report a broadly applicable procedure for the asymmetric [11C]alkylation of dipeptides to give labeled N-terminal peptides by using different [11C]alkyl halides. Contended stereoselectivities of the reactions were observed by using 11C-labeled alkyl halides, [11C]methyl iodide and [11C]benzyl iodide, and diastereomeric

  使用各种季铵盐作为手性相转移催化剂可以进行有效的立体选择性放射化学 [11C] 烷基化，以获得功能化的二肽。我们在此报告了一种广泛适用的程序，用于二肽的不对称 [11C] 烷基化，通过使用不同的 [11C] 烷基卤化物得到标记的 N 端肽。通过使用 11C 标记的烷基卤化物、[11C] 甲基碘和 [11C] 苄基碘，观察到反应的立体选择性，并分别实现了 95:5 和 90:10 的不同专用催化剂的非对映体比例。因此，对映体富集化合物的直接合成应该在基于肽的放射性药物开发和正电子发射断层扫描成像中发挥重要作用。
• Development of a temporary marker for peptidesElectronic supplementary information (ESI) available: IR, UV, 1H NMR and 13C NMR spectra of compounds 2a–i, 3b–h, 4b–h, 5, 6c and h, 7h, 8–12, 13c and h, and 14. See http://www.rsc.org/suppdata/ob/b2/b212470j/
  作者：M. Sameiro T. Gonçalves、Hernâni L. S. Maia

  DOI：10.1039/b212470j

  日期：2003.4.23

  3-[(N,N-Dimethylaminophenyl)-4′-diazenyl]benzoic acid was coupled with several amino acid esters and the product acylated further with Boc. The material thus obtained was then submitted to cleavage by electrolysis and nucleophilic attack in order to evaluate the possibility of using this chromophore as a temporary marker.

  3-[（N，N-二甲氨基苯基）-4′-偶氮基]苯甲酸与几种氨基酸酯偶联，产物进一步用Boc酰化。所得到的材料随后通过电解和亲核攻击断裂，以评估将该生色团用作临时标记的可能性。
• Chromophoric Azo Reagents for Amino Acid and Peptide Labelling
  作者：Susana M. B. Fraga、Maria S. T. Gonçalves、João C. V. P. Moura、Kavitha Rani

  DOI：10.1002/ejoc.200300692

  日期：2004.4

  Four carboxylic azo dyes, with spectroscopic absorption peaks ranging from 400 to 500 nm, are presented as new markers for amino acid and peptide labelling at their N-terminus. Labelling can also be performed at side-chain residues as is exemplified with lysine and serine. (© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 69451 Weinheim, Germany, 2004)

  四种羧基偶氮染料的光谱吸收峰范围为 400 到 500 nm，作为 N 端氨基酸和肽标记的新标记。也可以在侧链残基上进行标记，例如赖氨酸和丝氨酸。(© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 69451 Weinheim, Germany, 2004)
• Peptide Bond Formation of Amino Acids by Transient Masking with Silylating Reagents
  作者：Wataru Muramatsu、Hisashi Yamamoto

  DOI：10.1021/jacs.1c02600

  日期：2021.5.12

  A one-pot peptide bond-forming reaction has been developed using unprotected amino acids and peptides. Two different silylating reagents, HSi[OCH(CF3)2]3 and MTBSTFA, are instrumental for the successful implementation of this approach, being used for the activation and transient masking of unprotected amino acids and peptides at C-termini and N-termini, respectively. Furthermore, CsF and imidazole

  使用未受保护的氨基酸和肽开发了一种一锅式肽键形成反应。两种不同的甲硅烷基化试剂 HSi[OCH(CF 3 ) 2 ] 3和 MTBSTFA 有助于成功实施该方法，用于激活和瞬时掩蔽C端和N端未受保护的氨基酸和肽， 分别。此外，CsF 和咪唑用作催化剂，活化 HSi[OCH(CF 3 ) 2 ] 3并且还加速化学选择性硅烷化。这种方法是通用的，因为它可以容忍带有一系列官能团的侧链，同时提供高达 99% 以上的相应肽收率，而无需任何外消旋或聚合。