磷酸精胺酸 | 1189-11-3

• 物质功能分类: 化学试剂 - 有机试剂 - 脂肪酸
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 磷酸精胺酸
• 中文别名: (S)-2-氨基-5-(3-膦酰基胍基)戊酸；2-氨基-5-(3-膦酰基胍基)戊酸；精胺酸磷酸
• 英文名称: N5-[imino(phosphonoamino)methyl]L-ornithine
• 英文别名: pArg；Phospho-L-arginine；(2S)-2-amino-5-[[amino-(phosphonoamino)methylidene]amino]pentanoic acid
• CAS: 1189-11-3
• 化学式: C₆H₁₅N₄O₅P
• 分子量: 254.183
• InChiKey: CCTIOCVIZPCTGO-BYPYZUCNSA-N

物化性质

• 熔点：
  >205°C (dec)
• 沸点：
  521.1±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.82±0.1 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  可溶于酸性水溶液（轻微）、水（轻微）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.4
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  171
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  7

安全信息

• 危险品标志：
  Xi
• 安全说明：
  S26
• 危险类别码：
  R36/37/38
• WGK Germany：
  3
• 海关编码：
  2931900090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  磷酸精胺酸 在 recombinant Bacillus subtilis protein arginine phosphatase YwlE 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 L-精氨酸
  参考文献：
  名称：

  金属阳离子和氧阴离子在枯草芽孢杆菌YwlE蛋白精氨酸磷酸酶活性的调节中的作用。

  摘要：

  蛋白精氨酸磷酸化（pArg）是一种相对新颖的翻译后修饰。蛋白精氨酸磷酸酶YwlE负调节精氨酸磷酸化，因此诱导了应激反应基因的表达，这对于细菌的耐压力和致病性同源金黄色葡萄球菌毒力至关重要。然而，除了氧化应激的影响外，关于影响YwlE酶活性的因素知之甚少。本文中，基于YwlE水解发色底物对硝基苯基磷酸酯（p NPP），我们研究了金属阳离子和氧阴离子在YwlE活性调节中的作用。有趣的是，在我们测试的各种阳离子中，Ca 2+激活YwlE，而其他阳离子（包括Ag +，Co 2 +，Cd 2+和Zn 2+）具有抑制作用。此外，作为磷酸盐的化学类似物，氧阴离子在磷酸酶活性中起多种作用。催化位点内的调节开关Cys调节YwlE活性。具体地，该Cys的硫醇可以被IAM（碘乙酰胺）烷基化或被H 2 O 2氧化，从而导致酶促抑制。相反，还原剂，例如DTT（二硫苏糖醇），β-me（β-巯基乙醇）和TCEP（三（2

  DOI：

  10.1016/j.bbagen.2020.129698
• 作为产物：
  描述：

  L-精氨酸 在 potassium monophosphoramidate 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 48.0h， 生成 磷酸精胺酸
  参考文献：
  名称：

  硫代磷酰胺酸根离子对游离氨基酸和酶蛋白的硫代磷酸化

  摘要：

  为了寻找保持活性的蛋白质硫代磷酸化方法，以胸苷酸合酶重组蛋白为底物，在基于Tris和碳酸铵的缓冲溶液中使用了硫代磷酸氨基钾钾和硫代磷酸氨基二铵盐，事实证明可以用作无损环境。使用氨基磷酸钾或硫代磷酸氨基二铵制备了一系列磷酸化和硫代磷酸化的氨基酸衍生物，并与31 P NMR化学位移的计算（使用密度泛函理论，DFT）估计一起，帮助确定了硫代磷酸化蛋白的NMR共振并证明了其存在。硫代磷酸化的赖氨酸，丝氨酸和组氨酸部分。对31个预测有用的方法还介绍了硫代磷酸化的氨基酸部分和通常的硫代磷酸酯的1 H NMR化学位移。从胰蛋白酶消化酶获得的初步结果显示，峰位于m / z 1825.805，与TVQQQVHLNQDEYK的单硫代磷酸酯的模拟同位素模式分布完全吻合，其中硫代磷酸酯部分连接至组氨酸（His 26）或赖氨酸（Lys 33）侧。链。

  DOI：

  10.1016/j.bioorg.2009.11.002

文献信息

• Synthesis of<i>N</i>_ω-Phospho-<scp>l</scp>-arginine by Biocatalytic Phosphorylation of<scp>l</scp>-Arginine
  作者：Bernhard Schoenenberger、Agata Wszolek、Thomas Milesi、Henrike Brundiek、Markus Obkircher、Roland Wohlgemuth

  DOI：10.1002/cctc.201601080

  日期：2017.1.9

  selected for the selective phosphorylation of l‐arginine. The Arg gene has been cloned and expressed in E. coli and a highly active arginine kinase has been prepared. A simple synthesis of Nω‐phospho‐l‐arginine has been developed by arginine kinase catalyzed phosphorylation of l‐arginine combined with the recycling of the phosphorylating agent ATP by using the phosphoenolpyruvate/pyruvate kinase system

  所述Ñ ω -phospho-升精氨酸能量缓冲系统主要存在于无脊椎动物为当它在医学上重要的原生动物是高度需要的，例如在昆虫的飞行肌或当能量供应波动，作为调节能量需求锥虫布鲁氏菌，克鲁斯锥虫和大利什曼原虫。缺乏此重要的代谢物的可用性是由于乏味的化学过程，通过该Ñ ω -phospho-升在超过5个反应步骤中以低收率制备了精氨酸。因此，我们旨在改进用于制备这种重要代谢物的合成方法。由于定点和对映选择性激酶在磷酸化代谢产物的直接合成中一直是生物催化磷酸化的非常有用的催化剂，因此已经选择了稳定且选择性的精氨酸激酶用于l精氨酸的选择性磷酸化。Arg基因已经被克隆并在大肠杆菌中表达，并且已经制备了高活性的精氨酸激酶。的一个简单的合成Ñ ω -phospho-升精氨酸已由精氨酸激酶催化的磷酸化开发的升-精氨酸结合磷酸烯醇丙酮酸/丙酮酸激酶系统的磷酸化剂ATP的回收。后标准后处理，所希望的产物Ñ ω -p
• Cramer,F. et al., Chemische Berichte, 1962, vol. 95, p. 1670 - 1682
  作者：Cramer,F. et al.

  DOI：——

  日期：——
• Lehmann, Biochemische Zeitschrift, 1935, vol. 281, p. 279,282
  作者：Lehmann

  DOI：——

  日期：——
• Cramer,F. et al., Angewandte Chemie, 1960, vol. 72, p. 211
  作者：Cramer,F. et al.

  DOI：——

  日期：——
• Lohmann, Biochemische Zeitschrift, 1936, vol. 286, p. 28 Anm. 5
  作者：Lohmann

  DOI：——

  日期：——