methyl 4-methylamino-2,4,6-trideoxy-D-ribo-hexopyranoside | 937386-66-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: methyl 4-methylamino-2,4,6-trideoxy-D-ribo-hexopyranoside
• 英文别名: (2R,3S,4S)-6-methoxy-2-methyl-3-(methylamino)oxan-4-ol
• CAS: 937386-66-8
• 化学式: C₈H₁₇NO₃
• 分子量: 175.228
• InChiKey: XSTKPCFYJQNUSK-JJFBUQMESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.28
• 重原子数：
  12.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  50.72
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  methyl 4-methylamino-2,4,6-trideoxy-D-ribo-hexopyranoside 在 吡啶 、 potassium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 0.5h， 生成
  参考文献：
  名称：

  毒死Me，一种具有细胞毒性的20元大环内酰胺糖苷的合成与构效关系。

  摘要：

  我们已经开发了维斯他汀及其类似物的两种合成物。我们的第一代策略包括通过在C3–C13片段与C1–C2，C14–C19片段之间进行分子间的Horner–Wadsworth–Emmons反应，快速顺序地组装大环内酰胺，然后进行分子内Stille偶联反应。第二代策略利用己烯中间体的闭环复分解反应生成所需的20元大环内酰胺。第二代策略使制备维斯他汀的合成类似物成为可能，包括C20-和/或C23-去甲基类似物。对这些类似物的细胞毒性作用的评估表明，糖苷配基的固定构象对于测定反尼他汀的生物活性很重要。

  DOI：

  10.1002/asia.201200615
• 作为产物：
  描述：

  (4R,5S)-4-[(1R)-1-hydroxyethyl]-3-methyl-5-prop-2-enyl-1,3-oxazolidin-2-one 在 臭氧 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 水 为溶剂， 反应 3.58h， 生成 methyl 4-methylamino-2,4,6-trideoxy-D-ribo-hexopyranoside
  参考文献：
  名称：

  毒死Me，一种具有细胞毒性的20元大环内酰胺糖苷的合成与构效关系。

  摘要：

  我们已经开发了维斯他汀及其类似物的两种合成物。我们的第一代策略包括通过在C3–C13片段与C1–C2，C14–C19片段之间进行分子间的Horner–Wadsworth–Emmons反应，快速顺序地组装大环内酰胺，然后进行分子内Stille偶联反应。第二代策略利用己烯中间体的闭环复分解反应生成所需的20元大环内酰胺。第二代策略使制备维斯他汀的合成类似物成为可能，包括C20-和/或C23-去甲基类似物。对这些类似物的细胞毒性作用的评估表明，糖苷配基的固定构象对于测定反尼他汀的生物活性很重要。

  DOI：

  10.1002/asia.201200615

文献信息

• Substrate Flexibility of Vicenisaminyltransferase VinC Involved in the Biosynthesis of Vicenistatin
  作者：Atsushi Minami、Tadashi Eguchi

  DOI：10.1021/ja0685250

  日期：2007.4.1

  A glycosyltransferase VinC is involved in the biosynthesis of antitumor beta-glycoside antibiotic vicenistatin. It catalyzes a glycosyl transfer reaction between dTDP-alpha-D-vicenisamine and vicenilactam. Previous identification of its broad substrate specificity toward various glycosyl acceptors enabled us to explore the potential of VinC for glycodiversification. In vitro study of the substrate specificity toward several dTDP-sugars with vicenilactam established that VinC displayed activities with alpha-anomers of several dTDP-2-deoxy-D-sugars such as mycarose, digitoxose, olivose, and 2-deoxyglucose to afford respective beta-glycosides. Notably, beta-anomers of dTDP-2-deoxy-D-sugars also appeared to be accepted by VinC to form alpha-glycosides. Furthermore, VinC is capable of catalyzing glycosyl transfer reactions from both the alpha-anomer and beta-anomer of dTDP-L-mycarose, respectively, into beta-glycoside and alpha-glycoside. These results indicate that VinC is a unique glycosyltransferase possessing broad substrate specificity. The mechanism of this axially oriented glycosidic bond formation from the equatorially oriented dTDP-sugar might be explained by conformational change of dTDP-sugar to a boat conformation during the glycosyl transfer reaction. To apply these features of VinC for glycodiversification, 22 sets of structurally diverse glycosides were constructed using unnatural glycosyl donors and acceptors.