CoA-S-Phe | 229171-29-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: CoA-S-Phe
• 英文别名: L-phenylalanoyl-CoA；L-phenylalanyl-CoA；S-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] (2S)-2-amino-3-phenylpropanethioate
• CAS: 229171-29-3
• 化学式: C₃₀H₄₅N₈O₁₇P₃S
• 分子量: 914.718
• InChiKey: GGOOLELBJVBBGP-WDMCVEARSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.8
• 重原子数：
  59
• 可旋转键数：
  23
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  415
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  23

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  CoA-S-Phe 在 enccP disrupted mutant mWHU₂₄₅₁ 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 肉桂酸
  参考文献：
  名称：

  从脾菌素和肠菌素的生物合成中发现苄基丙二酰辅酶 A 的形成和选择，揭示了将氨基酸引入聚酮化合物碳支架的通用方法

  摘要：

  通过生物合成工程选择性修饰碳支架对于聚酮化合物结构多样化很重要。然而，这一范围目前仅限于简单的脂肪族基团，因为 (1) CoA 连接的扩展单元种类有限，缺乏芳香结构和化学反应性，以及 (2) 酰基转移酶 (AT) 特异性窄，仅限于脂肪族 CoA连接的扩展器单元。在本报告中，我们发现并表征了来自链霉菌属中脾脏素和肠毒素的生物合成途径的第一个芳香 CoA 连接的扩展单元苄基丙二酰辅酶 A。CNQ431。其合成采用脱氨/还原羧化策略将苯丙氨酸转化为苄基丙二酰辅酶 A，从而在氨基酸和辅酶 A 连接的扩展单元合成之间建立联系。通过对其选择的表征，我们进一步验证了脾脏的 AT 结构域和抗霉素聚酮化合物合酶能够选择该扩展单元将苯基引入其双内酯支架中。参与形成这种扩展单元的生物合成机制是高度通用的，可以潜在地针对酪氨酸、组氨酸和天冬氨酸进行定制。所公开的芳香族扩展单元、面向氨基酸的合成途径和芳香族选择性 AT

  DOI：

  10.1021/jacs.5b00728
• 作为产物：
  描述：

  pantetheine dimethyl ketal 在 CoaA, CoaD and CoaE enzymes were amplified from a colony of E_. coli BL₂₁(DE₃) 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 40.0h， 生成 CoA-S-Phe
  参考文献：
  名称：

  酰基辅酶A底物的化学酶法合成使小分子和蛋白质的原位标记成为可能。

  摘要：

  描述了一种化学酶促方法，其产生全功能的酰基辅酶A分子，然后将其用作底物以驱动原位酰基转移反应。还说明了基于质谱的测定法，以验证酰基辅酶A酶产物的身份。该方法响应于可以修饰为其相应的辅酶A硫酯的各种羧酸，在利用酰基辅酶A底物的广泛化学生物学研究中具有潜在的应用前景。

  DOI：

  10.1021/acs.orglett.5b02113

文献信息

• Stereospecific Synthesis of <i>threo</i>- and <i>erythro</i>-β-Hydroxyglutamic Acid During Kutzneride Biosynthesis
  作者：Matthias Strieker、Elizabeth M. Nolan、Christopher T. Walsh、Mohamed A. Marahiel

  DOI：10.1021/ja9054417

  日期：2009.9.23

  D-3-hydroxyglutamic acid, which is found in the threo and erythro isomers in mature kutznerides. In this study, two putative nonheme iron oxygenase enzymes, KtzO and KtzP, were recombinantly expressed, characterized biochemically in vitro, and found to stereospecifically hydroxylate the beta-position of glutamic acid. KtzO generates threo-L-hydroxyglutamic acid and KtzP catalyzes the formation of the erythro-isomer

  抗真菌和抗微生物 kutznerides，由一种 α-羟基酸和五种非蛋白质氨基酸组成的六肽，是在非核糖体生产的天然产物中发现的结构多样性的显着例子。它们含有 D-3-羟基谷氨酸，它存在于成熟库兹奈德的苏式和赤式异构体中。在这项研究中，两种假定的非血红素铁加氧酶 KtzO 和 KtzP 被重组表达，在体外进行生化表征，并发现可以立体特异性地将谷氨酸的 β 位羟基化。KtzO 生成苏-L-羟基谷氨酸，KtzP 催化与非核糖体肽合成酶 KtzH 的第三个模块的肽基载体蛋白结合的赤型异构体的形成。该模块具有截短的腺苷酸化结构域，无法激活和整合谷氨酸。在第三个 KtzH 模块中缺乏功能性腺苷酸化结构域由独立的腺苷酸化结构域 KtzN 反式补偿，KtzN 在截短的腺苷酸化结构域和 KtzO 或 KtzP 存在的情况下激活谷氨酸并将其转移到 KtzH 的载体上。开发了一种使用不可水解辅酶 A 类似物的方法，用于确定
• Aminoacyl-coenzyme A synthesis catalyzed by a CoA ligase from<i>Penicillium chrysogenum</i>
  作者：Martijn J. Koetsier、Peter A. Jekel、Hein J. Wijma、Roel A.L. Bovenberg、Dick B. Janssen

  DOI：10.1016/j.febslet.2011.02.018

  日期：2011.3.23

  activation of carboxylic acids. In this study we describe the synthesis of aminoacyl‐coenzyme As (CoAs) catalyzed by a CoA ligase from Penicillium chrysogenum. The enzyme accepted medium‐chain length fatty acids as the best substrates, but the proteinogenic amino acids l‐phenylalanine and l‐tyrosine, as well as the non‐proteinogenic amino acids d‐phenylalanine, d‐tyrosine and (R)‐ and (S)‐β‐phenylalanine were

  辅酶 A 连接酶通过催化羧酸的活化在代谢中发挥重要作用。在这项研究中，我们描述了由产黄青霉 CoA 连接酶催化的氨酰辅酶 As (CoAs) 的合成。该酶接受中链脂肪酸作为最佳底物，但蛋白质氨基酸 l-苯丙氨酸和 l-酪氨酸，以及非蛋白质氨基酸 d-苯丙氨酸、d-酪氨酸和 (R)-和 ( S)-β-苯丙氨酸也被接受。在这些氨基酸中，(R)-β-苯丙氨酸的活性最高，形成 (R)-β-苯丙氨酰-CoA。同源模型表明丙氨酸 312 是活性位点腔的一部分，诱变 (A312G) 产生了一种变体，该变体对 β-苯丙氨酸和 d-α-苯丙氨酸具有更高的催化效率。
• Cytotoxic Tetramic Acid Derivative Produced by a Plant Type-III Polyketide Synthase
  作者：Toshiyuki Wakimoto、Takahiro Mori、Hiroyuki Morita、Ikuro Abe

  DOI：10.1021/ja2006737

  日期：2011.4.6

  The tetramic acid (2,4-pyrrolidinedione) scaffold has been recognized as an important structural feature because of its mycotoxic, antibacterial, antiviral, and antioxidant activities. This important class of natural products is reportedly produced by the type-I polyketide synthase/nonribosomal peptide synthetase (PKS/NRPS) hybrid megaenzyme systems. In contrast, the benzalacetone synthase (BAS) from Rheum palmatum is a structurally simple, plant-specific type-III PKS that catalyzes the one-step decarboxylative condensation of malonyl-CoA with 4-coumaroyl-CoA. The type-III PKS exhibits unusually broad substrate specificity and notable catalytic versatility. Here we report that R. palmatum BAS efficiently produces a series of unnatural, novel tetramic acid derivatives by the condensation of malonyl-CoA with aminoacyl-CoA thioesters chemically synthesized from L- and D-amino acids. Remarkably, the novel tetramic acid dimer ID-S formed from D-phenylalanoyl-CoA showed moderate antiproliferative activity against murine leukemia P388 cells.