5-氨基-2,5-二氧代戊酸 | 18465-19-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 中文名称: 5-氨基-2,5-二氧代戊酸
• 英文名称: 2-keto-glutaramic acid
• 英文别名: 2-oxoglutaric acid；2-oxoglutaramate；Gln；α-Ketoglutarsaeure；alpha-Ketoglutaramate；5-amino-2,5-dioxopentanoic acid
• CAS: 18465-19-5
• 化学式: C₅H₇NO₄
• mdl: MFCD19203624
• 分子量: 145.115
• InChiKey: COJBGNAUUSNXHX-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  158-160℃ (isopropanol )
• 沸点：
  405.4±28.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.400±0.06 g/cm3(Predicted)
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  97.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 海关编码：
  2922509090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5-氨基-2,5-二氧代戊酸 在 Tf transaminase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 L-谷氨酰胺
  参考文献：
  名称：

  Natural transaminase fusions for biocatalysis

  摘要：

  This work describes novel transaminase fusions, with potential for converting fatty acids into amines and more complex natural products.

  DOI：

  10.1039/d3ra07081f
• 作为产物：
  描述：

  L-谷氨酰胺 在 recombinant Pseudoalteromonas luteoviolacea L-amino acid oxidase 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 0.25h， 生成 5-氨基-2,5-二氧代戊酸
  参考文献：
  名称：

  具有抗菌活性的假单胞菌luteoviolacea L-氨基酸氧化酶是一种黄酶。

  摘要：

  海洋环境是抗菌化合物的丰富来源，具有广阔的制药和生物技术应用前景。假单胞菌属具有产生抗菌分子的细菌物种的最高比例之一。几十年来，已知在黄假假单胞菌中存在具有L-氨基酸氧化酶（LAAO）和抗微生物活性的蛋白质。在这里，我们首次提出了P1-LAAO的鉴定，克隆，表征和系统发育分析，P1-LAAO是兼具P. luteoviolacea菌株CPMOR-2的LAAO和抗菌活性的酶。P1-LAAO是一种广泛的底物范围的黄素蛋白，其中在LAAO反应中产生的过氧化氢负责抗菌活性。至今，没有克隆或鉴定与P1-LAAO具有序列相似性的蛋白质，这是关于含有黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的具有海洋微生物抗菌活性的LAAO的首次报道。我们的研究结果表明，测序的假单胞菌菌株中有20.4％（特别是黄皮假单胞菌菌株的66.6％）含有Pl-laao相似基因，构成了一个明确的系统发育群体。总而言之，这项工作提供了对假单孢菌属中

  DOI：

  10.3390/md16120499

文献信息

• Hydrophilicity‐Based Engineering of the Active Pocket of D‐Amino Acid Oxidase Leading to Highly Improved Specificity toward D‐Glufosinate
  作者：Kai Yang、Bin Huang、Charles Amanze、Zhen Yan、Guanzhou Qiu、Xueduan Liu、Hongbo Zhou、Weimin Zeng

  DOI：10.1002/anie.202212720

  日期：2022.11.14

  to the wild-type enzyme RgDAAO, leading to a mutant Zn7 with greater than 2000-fold improvement in specific activity toward the unnatural substrate D-glufosinate, which was converted into PPO, a precursor of an excellent herbicide, L-PPT. Computational analysis revealed that the higher activity was mainly caused by an extended reaction pocket with greater hydrophilicity.

  基于亲水性的三重代码定点诱变 (STQ) 应用于野生型酶Rg DAAO，导致突变体 Zn7 对非天然底物 D-草铵膦的比活性提高超过 2000 倍，后者被转化PPO 是一种优良的除草剂 L-PPT 的前体。计算分析表明，较高的活性主要是由具有更大亲水性的扩展反应袋引起的。
• Crystal Structure of the ATPPase Subunit and Its Substrate-Dependent Association with the GATase Subunit: A Novel Regulatory Mechanism for a Two-Subunit-Type GMP Synthetase from Pyrococcus horikoshii OT3
  作者：Shintaro Maruoka、Shoichiro Horita、Woo Cheol Lee、Koji Nagata、Masaru Tanokura

  DOI：10.1016/j.jmb.2009.10.053

  日期：2010.1

  Guanosine 5'-monophosphate synthetase(s) (GMPS) catalyzes the final step of the de novo synthetic pathway of purine nucleotides. GMPS consists of two functional units that are present as domains or subunits: glutamine amidotransferase (GATase) and ATP pyrophosphatase (ATPPase). GATase hydrolyzes glutamine to yield glutamate and ammonia, while ATPPase utilizes ammonia to convert adenyl xanthosine 5'-monophosphate (adenyl-XMP) into guanosine 5'-monophosphate. Here we report the crystal structure of PH-ATPPase (the ATPPase subunit of the two-subunit-type GMPS from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii OT3). PH-ATPPase consists of two domains (N-domain and C-domain) and exists as a homodimer in the crystal and in solution. The N-domain contains an ATP-binding platform called P-loop, whereas the C-domain contains the xanthosine 5'-monophosphate (XMP)-binding site and also contributes to homodimerization. We have also demonstrated that PH-GATase (the glutamine amidotransferase subunit of the two-subunit-type GMPS from the hyperthermophilic archaeon P. horikoshii OT3) alone is inactive, and that all substrates of PH-ATPPase except for ammonia (Mg2+, ATP and XMP) are required to stabilize the active complex of PH-ATPPase and PH-GATase subunits. (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• Waelsch, 1952, vol. 13, p. 282 - 284
  作者：Waelsch

  DOI：——

  日期：——
• Meister in S.P. Colowick; N.O.Kaplan, Methods in Enzymology,Bd.2<New York 1955>S.380
  作者：Meister in S.P. Colowick、N.O.Kaplan

  DOI：——

  日期：——
• Varner in P.D.Boyer; H.Lardy; K.Myrbaeck, The Enzymes,Bd.4 <New York 1960>S.244
  作者：Varner in P.D.Boyer、H.Lardy、K.Myrbaeck

  DOI：——

  日期：——