H-(N²-Boc)aVal-OH | 57463-33-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: H-(N²-Boc)aVal-OH
• 英文别名: (2S)-3-methyl-2-[2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonyl]hydrazinyl]butanoic acid
• CAS: 57463-33-9
• 化学式: C₁₀H₂₀N₂O₄
• 分子量: 232.28
• InChiKey: NBKQJILCEFUQJU-ZETCQYMHSA-N

物化性质

• 密度：
  1.105±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.6
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  87.7
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-(N²-Boc)aVal-OH 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 HVal hydrazino-valine
  参考文献：
  名称：

  咪唑并[1,2-b]吡唑-2-酮（一种有趣的5,5-稠合杂环系统）的溶液相合成

  摘要：

  描述了一系列基于肼基酸和丙二腈的咪唑并[1,2-b]吡唑-2-酮（稠合的5,5-环系统）的溶液相合成。该方法包括形成5-氨基吡唑，然后进行分子内环脱水。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2003.10.177
• 作为产物：
  描述：

  D-缬氨酸 在 2,6-二甲基吡啶 、 lithium hydroxide monohydrate 、 水 、 potassium carbonate 、 溶剂黄146 、 sodium nitrite 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 67.0h， 生成 H-(N²-Boc)aVal-OH
  参考文献：
  名称：

  四氢哒嗪二酮限制肽的固相合成

  摘要：

  报道了衍生自骨架胺化肽的四氢哒嗪-3,6-二酮 (Tpd) 肽模拟物的设计和固相合成。所描述的协议的特点是手性 α-肼酸的合成适用于化学选择性掺入不断增长的肽链。在裂解过程中酸催化环化形成 Tpd 环以良好的产率和纯度提供目标肽模拟物。Tpd 掺入的范围通过合成具有亲核/亲电侧链和空间位阻的 α-取代肼酸残基的受限肽来证明。

  DOI：

  10.1021/ol5026684

文献信息

• Synthesis and β-sheet propensity of constrained N-amino peptides
  作者：Matthew P. Sarnowski、Kyle P. Pedretty、Nicole Giddings、H. Lee Woodcock、Juan R. Del Valle

  DOI：10.1016/j.bmc.2017.08.017

  日期：2018.3

  The stabilization of β-sheet secondary structure through peptide backbone modification represents an attractive approach to protein mimicry. Here, we present strategies toward stable β-hairpin folds based on peptide strand N-amination. Novel pyrazolidinone and tetrahydropyridazinone dipeptide constraints were introduced via on-resin Mitsunobu cyclization between α-hydrazino acid residues and a serine

  通过肽主链修饰来稳定β-折叠二级结构代表了一种模仿蛋白质的诱人方法。在这里，我们提出了基于肽链N-氨基化的稳定β-发夹折叠的策略。通过在α-肼基酸残基与丝氨酸或高丝氨酸侧链之间的Mitsunobu树脂上的环化作用，引入了新的吡唑烷酮和四氢哒嗪酮二肽约束条件。然后使用GB1衍生的模型系统评估无环和环状N-氨基肽结构单元对水中β-发夹稳定性的影响。我们的结果证明了肽N具有很强的β折叠稳定作用-氨基取代基，并为共价二肽约束对β-折叠折叠的影响提供有用的见解。
• Access to Enantiopure α-Hydrazino Acids for <i>N</i>-Amino Peptide Synthesis
  作者：Chang Won Kang、Matthew P. Sarnowski、Yassin M. Elbatrawi、Juan R. Del Valle

  DOI：10.1021/acs.joc.6b02718

  日期：2017.2.3

  amide substituents have received less attention due, in part, to the lack of practical synthetic strategies. Here, we report the synthesis of α-hydrazino acids derived from 19 out of the 20 canonical proteinogenic amino acids and demonstrate their use in the solid-phase synthesis of N-amino peptide derivatives.

  α-肽的骨干N-甲基化已被广泛用于增强亲本序列的生物利用度和生物活性。杂原子肽酰胺取代基受到的关注较少，部分原因是缺乏实用的合成策略。在这里，我们报告了20种典型蛋白氨基酸中19种衍生的α-肼基酸的合成，并证明了它们在N-氨基肽衍生物的固相合成中的用途。
• N-amination of amino acids and its derivatives using N-Boc-O-tosyl hydroxylamine as an efficient NH-Boc transfer reagent: electrophilic amination
  作者：Thankappan Baburaj、Sivalingam Thambidurai

  DOI：10.1016/j.tetlet.2012.02.075

  日期：2012.5

  biologically active heterocyclic derivatives, were synthesized by electrophilic amination methodology using N-Boc-O-tosyl hydroxylamine as an efficient NH-Boc transfer reagent. Also, we have demonstrated the conversion of other amino acid derivatives such as amino esters and amino alcohols into β-Boc-hydrazino derivatives using this reagent.

  使用N -Boc- O-甲苯磺酰基羟胺作为有效的NH-Boc转移试剂，通过亲电胺化方法合成了末端叔丁氧羰基（Boc）保护的肼基酸，这些肽是修饰肽和生物活性杂环衍生物的有用中间体。另外，我们已经证明了使用该试剂将其他氨基酸衍生物如氨基酯和氨基醇转化为β-Boc-肼基衍生物。
• <i>N</i>-Amino peptide scanning reveals inhibitors of Aβ₄₂aggregation
  作者：Khalilia C. Tillett、Juan R. Del Valle

  DOI：10.1039/d0ra02009e

  日期：——

  shown that peptide backbone amination stabilizes β-sheet-like conformations and precludes β-strand aggregation. Here, we report the synthesis of N-aminated hexapeptides capable of inhibiting the fibrillization of full-length Aβ42. A key feature of our design is N-amino substituents at alternating backbone amides within the aggregation-prone Aβ16–21 sequence. This strategy allows for maintenance of an

  淀粉样蛋白聚集成毒性低聚物被认为是阿尔茨海默病发病的关键致病事件。能够破坏β-折叠原纤维扩展网络传播的拟肽调节剂代表了一种潜在的干预策略。对源自核心结构域的淀粉样蛋白-β (Aβ) 肽的修饰提供了既能拮抗聚集又能降低淀粉样蛋白毒性的抑制剂。我们实验室以前的工作表明，肽骨架胺化可以稳定β-折叠状构象并阻止β-链聚集。在这里，我们报告了能够抑制全长Aβ 42原纤维化的N-胺化六肽的合成。我们设计的一个关键特征是N- 易于聚集的 Aβ 16-21序列中交替主链酰胺上的氨基取代基。该策略允许维持完整的氢键骨架边缘以及对有利的疏水相互作用很重要的侧链部分。Aβ 16-21的N-氨基扫描导致在几种生物物理测定中鉴定出阻断 Aβ 42原纤维化的肽模拟物。
• β-Strand mimics based on tetrahydropyridazinedione (tpd) peptide stitching
  作者：Chang Won Kang、Matthew P. Sarnowski、Sujeewa Ranatunga、Lukasz Wojtas、Rainer S. Metcalf、Wayne C. Guida、Juan R. Del Valle

  DOI：10.1039/c5cc07189e

  日期：——

  Covalent peptide stitching using tetrahydropyridazinedione subunits leads to novel constrained β-strand mimics.

  共价肽缝合使用四氢吡啶二酮亚基可导致新型约束的β-折链类似物。