如在神经退行性疾病中观察到的,淀粉样蛋白生成肽被认为是神经退行性病变的主要病理学贡献[例如,阿尔茨海默氏病(AD)中的淀粉样蛋白-β(Aβ)肽];然而,由于它们的异质性和内在的无序结构,使它们成为有待研究的目标,因此尚未充分阐明它们在此类疾病的病理中的作用。修饰淀粉样蛋白生成肽的
化学方法在推进我们对其在神经退行性病变中的作用的分子
水平理解方面将是有价值的。在这里,我们报告的Aβ肽的修改有效的
化学策略(即,协调和coordination- /照片介导的氧化),由单一的Ir实施(III)以光依赖的方式复杂。可以通过我们合理设计的Ir(III)配合物(Ir-Me,Ir-H,Ir-F和Ir-F2)实现这种肽变异,从而显着调节两种主要Aβ亚型Aβ40和Aβ的聚集途径。42,以及有毒的Aβ物质的产生。总的来说,我们证明了利用过渡
金属配合物的配位能力和光物理性质,以有效和可管理的方式修饰淀粉样蛋白肽的
化学策略。