C-(2,6-dibromo-[4]pyridyl)-methylamine | 408352-56-7

• 物质功能分类: 医药中间体 - 杂环化合物 - 吡啶类化合物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡啶及其衍生物
• 英文名称: C-(2,6-dibromo-[4]pyridyl)-methylamine
• 英文别名: C-(2,6-Dibrom-[4]pyridyl)-methylamin；(2,6-Dibromopyridin-4-yl)methanamine；(2,6-dibromopyridin-4-yl)methanamine
• CAS: 408352-56-7
• 化学式: C₆H₆Br₂N₂
• 分子量: 265.935
• InChiKey: GFMSLHDSQFMSOB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.17
• 拓扑面积：
  38.9
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  2

安全信息

• 海关编码：
  2933399090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  C-(2,6-dibromo-[4]pyridyl)-methylamine 在 copper(I) oxide 、 盐酸 、 氨 、 potassium carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N,N'-二甲基乙二胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 、 乙二醇二甲醚 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 21.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  胰蛋白酶和凝血酶结合过程中蛋白质诱导的配体质子化变化：是否暗示两种蛋白质的选择性决定因素不同？

  摘要：

  胰蛋白酶和凝血酶是结构相似的丝氨酸蛋白酶，可识别不同的底物。凝血酶在Arg后裂解，而胰蛋白酶在Lys / Arg后裂解。两者都通过S1口袋底部的Asp189识别基本的基板头基。通过晶体学和等温滴定热法（ITC），我们研究了一系列d -Phe / d-DiPhe-Pro-（氨基）吡啶。相同的配体对显示相同的结合姿势。出人意料的是，一种配体在P1处以质子化状态的胰蛋白酶和未质子化状态的凝血酶结合，并残留溶剂化方式不同。虽然胰蛋白酶结合是由有序的水分子介导的，但在凝血酶中，水却分散在三个水合位点上。尽管具有高度相似的S1口袋，我们的结果表明Asp189的不同静电性质可能有助于选择性的决定因素。凝血酶与胰蛋白酶中不存在的Asp189旁的特定Na +离子结合。凝血酶中S1边缘的带电Glu192进一步削弱了整个S1袋的静电特性，而胰蛋白酶中的不带电Gln192代替了该电荷。

  DOI：

  10.1021/acs.jmedchem.9b02061
• 作为产物：
  描述：

  柠嗪酸 在 sodium tetrahydroborate 、 sodium azide 、 三溴化磷 、 三溴氧磷 、 三甲基膦 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 44.0h， 生成 C-(2,6-dibromo-[4]pyridyl)-methylamine
  参考文献：
  名称：

  胰蛋白酶和凝血酶结合过程中蛋白质诱导的配体质子化变化：是否暗示两种蛋白质的选择性决定因素不同？

  摘要：

  胰蛋白酶和凝血酶是结构相似的丝氨酸蛋白酶，可识别不同的底物。凝血酶在Arg后裂解，而胰蛋白酶在Lys / Arg后裂解。两者都通过S1口袋底部的Asp189识别基本的基板头基。通过晶体学和等温滴定热法（ITC），我们研究了一系列d -Phe / d-DiPhe-Pro-（氨基）吡啶。相同的配体对显示相同的结合姿势。出人意料的是，一种配体在P1处以质子化状态的胰蛋白酶和未质子化状态的凝血酶结合，并残留溶剂化方式不同。虽然胰蛋白酶结合是由有序的水分子介导的，但在凝血酶中，水却分散在三个水合位点上。尽管具有高度相似的S1口袋，我们的结果表明Asp189的不同静电性质可能有助于选择性的决定因素。凝血酶与胰蛋白酶中不存在的Asp189旁的特定Na +离子结合。凝血酶中S1边缘的带电Glu192进一步削弱了整个S1袋的静电特性，而胰蛋白酶中的不带电Gln192代替了该电荷。

  DOI：

  10.1021/acs.jmedchem.9b02061

文献信息

• Wibaut; Overhoff, Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas, 1933, vol. 52, p. 55,59
  作者：Wibaut、Overhoff

  DOI：——

  日期：——
• Protein-Induced Change in Ligand Protonation during Trypsin and Thrombin Binding: Hint on Differences in Selectivity Determinants of Both Proteins?
  作者：Khang Ngo、Chelsey Collins-Kautz、Stefan Gerstenecker、Björn Wagner、Andreas Heine、Gerhard Klebe

  DOI：10.1021/acs.jmedchem.9b02061

  日期：2020.3.26

  (ITC), we studied a series of d-Phe/d-DiPhe-Pro-(amino)pyridines. Identical ligand pairs show the same binding poses. Surprisingly, one ligand binds to trypsin in protonated state and to thrombin in unprotonated state at P1 along with differences in the residual solvation pattern. While trypsin binding is mediated by an ordered water molecule, in thrombin, water is scattered over three hydration sites

  胰蛋白酶和凝血酶是结构相似的丝氨酸蛋白酶，可识别不同的底物。凝血酶在Arg后裂解，而胰蛋白酶在Lys / Arg后裂解。两者都通过S1口袋底部的Asp189识别基本的基板头基。通过晶体学和等温滴定热法（ITC），我们研究了一系列d -Phe / d-DiPhe-Pro-（氨基）吡啶。相同的配体对显示相同的结合姿势。出人意料的是，一种配体在P1处以质子化状态的胰蛋白酶和未质子化状态的凝血酶结合，并残留溶剂化方式不同。虽然胰蛋白酶结合是由有序的水分子介导的，但在凝血酶中，水却分散在三个水合位点上。尽管具有高度相似的S1口袋，我们的结果表明Asp189的不同静电性质可能有助于选择性的决定因素。凝血酶与胰蛋白酶中不存在的Asp189旁的特定Na +离子结合。凝血酶中S1边缘的带电Glu192进一步削弱了整个S1袋的静电特性，而胰蛋白酶中的不带电Gln192代替了该电荷。