(S)-3-(4-Hydroxy-phenyl)-2-(2-mercapto-acetylamino)-N-methyl-propionamide | 771490-16-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-3-(4-Hydroxy-phenyl)-2-(2-mercapto-acetylamino)-N-methyl-propionamide
• 英文别名: (2S)-3-(4-hydroxyphenyl)-N-methyl-2-[(2-sulfanylacetyl)amino]propanamide
• CAS: 771490-16-5
• 化学式: C₁₂H₁₆N₂O₃S
• 分子量: 268.337
• InChiKey: AYDXKXCGKMZRBN-JTQLQIEISA-N

物化性质

• 沸点：
  629.1±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.259±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  79.4
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-3-(4-Hydroxy-phenyl)-2-(2-mercapto-acetylamino)-N-methyl-propionamide 、 在 三(2-羰基乙基)磷盐酸盐 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过硫酯交换的氨基酸残基的螺旋倾向

  摘要：

  我们描述了使用硫酯交换平衡来测量氨基酸残基在室温下在没有变性剂的情况下参与螺旋二级结构的倾向。先前已采用热或化学诱导解折叠来测量蛋白质原 α-氨基酸残基之间的 α-螺旋倾向，与先例的定量比较表明，硫酯交换系统对于缺乏侧链电荷的残基是可靠的。该系统允许测量 d-α-氨基酸残基的 α-螺旋倾向和具有非蛋白质主链的残基的倾向，例如来自 β-氨基酸的残基，参与α-螺旋状二级结构。

  DOI：

  10.1021/jacs.7b07930
• 作为产物：
  描述：

  [(S)-2-(4-tert-Butoxy-phenyl)-1-methylcarbamoyl-ethyl]-carbamic acid 9H-fluoren-9-ylmethyl ester 在 palladium on activated charcoal 三乙基硅烷 、 甲酸铵 、 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 18.0h， 生成 (S)-3-(4-Hydroxy-phenyl)-2-(2-mercapto-acetylamino)-N-methyl-propionamide
  参考文献：
  名称：

  苯丙氨酸的稳定和去稳定作用 → F5-苯丙氨酸突变对小蛋白折叠的影响

  摘要：

  我们报告了苯丙氨酸到五氟苯丙氨酸 (Phe --> F5-Phe) 突变体的 35 个残留鸡绒毛头饰子域 (c-VHP) 的系统评估，其疏水核心具有三个 Phe 侧链的簇（残基 6、10 和 17)。Phe --> F5-Phe 突变很有趣，因为最佳几何形状的芳基-全氟芳基相互作用本质上比芳基-芳基相互作用更有利，并且因为全氟芳基单元比类似的芳基单元更疏水。一种突变体 Phe-10 --> F5-Phe 提供了相对于天然序列增强的三级结构稳定性。分析的其他六个突变体导致稳定性下降。

  DOI：

  10.1021/ja0634573

文献信息

• Helix Propensities of Amino Acid Residues via Thioester Exchange
  作者：Brian F. Fisher、Seong Ho Hong、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/jacs.7b07930

  日期：2017.9.27

  describe the use of thioester exchange equilibria to measure the propensities of amino acid residues to participate in helical secondary structure at room temperature in the absence of denaturants. Thermally or chemically induced unfolding has previously been employed to measure α-helix propensities among proteinogenic α-amino acid residues, and quantitative comparison with precedents indicates that the thioester

  我们描述了使用硫酯交换平衡来测量氨基酸残基在室温下在没有变性剂的情况下参与螺旋二级结构的倾向。先前已采用热或化学诱导解折叠来测量蛋白质原 α-氨基酸残基之间的 α-螺旋倾向，与先例的定量比较表明，硫酯交换系统对于缺乏侧链电荷的残基是可靠的。该系统允许测量 d-α-氨基酸残基的 α-螺旋倾向和具有非蛋白质主链的残基的倾向，例如来自 β-氨基酸的残基，参与α-螺旋状二级结构。
• Stabilizing and Destabilizing Effects of Phenylalanine → F₅-Phenylalanine Mutations on the Folding of a Small Protein
  作者：Matthew G. Woll、Erik B. Hadley、Sandro Mecozzi、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/ja0634573

  日期：2006.12.1

  --> F5-Phe) mutants for the 35-residue chicken villin headpiece subdomain (c-VHP), the hydrophobic core of which features a cluster of three Phe side chains (residues 6, 10, and 17). Phe --> F5-Phe mutations are interesting because aryl-perfluoroaryl interactions of optimal geometry are intrinsically more favorable than aryl-aryl interactions and because perfluoroaryl units are more hydrophobic than are

  我们报告了苯丙氨酸到五氟苯丙氨酸 (Phe --> F5-Phe) 突变体的 35 个残留鸡绒毛头饰子域 (c-VHP) 的系统评估，其疏水核心具有三个 Phe 侧链的簇（残基 6、10 和 17)。Phe --> F5-Phe 突变很有趣，因为最佳几何形状的芳基-全氟芳基相互作用本质上比芳基-芳基相互作用更有利，并且因为全氟芳基单元比类似的芳基单元更疏水。一种突变体 Phe-10 --> F5-Phe 提供了相对于天然序列增强的三级结构稳定性。分析的其他六个突变体导致稳定性下降。