cyanomethyl phenylalaninate hydrochloride | 32227-52-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: cyanomethyl phenylalaninate hydrochloride
• 英文别名: L-Phe-CME hydrochloride；L-phenylalanine cyanomethyl ester; hydrochloride；L-Phenylalanin-cyanmethylester; Hydrochlorid；cyanomethyl (2S)-2-amino-3-phenylpropanoate;hydrochloride
• CAS: 32227-52-4
• 化学式: C₁₁H₁₂N₂O₂*ClH
• 分子量: 240.689
• InChiKey: VYCLTDLRWROAKZ-PPHPATTJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.04
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  76.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-[N-(N-benzyloxycarbonyl-L-tyrosyl)-glycyl]-glycine 、 cyanomethyl phenylalaninate hydrochloride 在 N-甲基吗啉 、 氯甲酸异丁酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.08h， 以62%的产率得到Z-L-Tyr-Gly-Gly-Phe-OCH2CN
  参考文献：
  名称：

  酶作为合成催化剂：天然和改性胰凝乳蛋白酶的机理和活性位点考虑

  摘要：

  本文描述了{α}-胰凝乳蛋白酶和（Met{sub 192}-亚砜）-{α}-胰凝乳蛋白酶在动力学控制过程（即氨解）中催化的肽合成的机理研究以及两种酶在不同的条件。确定了与水竞争酰基酶中间体的各种亲核试剂（包括 D-和 L-氨基酸）的分配参数。这些参数提供了对天然酶和氧化酶的活性位点几何形状的深入了解。在{α}-甲基-{α}-硝基酯的水解中具有D-异构体选择性的{α}-糜蛋白酶用于合成DL假肽。分子模型与动力学结果一起用于解释由天然酶和修饰酶催化的水解和合成中的异常现象。在活性位点组氨酸的 {epsilon}{sub 2}-N 处甲基化的 {α}-胰凝乳蛋白酶被证明是动力学控制过程中肽合成的有效催化剂。没有观察到肽键水解。

  DOI：

  10.1021/ja00169a043
• 作为产物：
  描述：

  N-甲酰-L-苯丙氨酸 在 盐酸 、 乙酸乙酯 、 三乙胺 作用下， 生成 cyanomethyl phenylalaninate hydrochloride
  参考文献：
  名称：

  Peptide Syntheses Via Amino Acid Active Esters¹

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja01524a040

文献信息

• Tertiary-butoxycarbonyl (Boc) – A strategic group for N-protection/deprotection in the synthesis of various natural/unnatural N-unprotected aminoacid cyanomethyl esters
  作者：Ananta Karmakar、Mushkin Basha、G.T. Venkatesh Babu、Murali Botlagunta、Noormohamed Abdul Malik、Richard Rampulla、Arvind Mathur、Arun Kumar Gupta

  DOI：10.1016/j.tetlet.2018.10.041

  日期：2018.11

  available 4M HCl in 1,4-dioxane solution (2–4 equiv); acetonitrile, 0 °C, 2–4 h was a suitable condition. This condition was generalized and successfully applied to a variety of alkyl, alkynyl, aryl, heteroaryl, benzyl, azido, spiro amino acid cyanomethylesters irrespective of the nature of the amine (primary or secondary) and the distance between the amine and ester group to achieve final deprotected

  由于它们的合成和医学重要性，合成了许多具有未保护的氨基官能度的天然/非天然氨基酸的氰基甲基酯。彻底筛选了在不稳定（水解敏感性）氰甲基官能团存在下的重要N- Boc脱保护方法，发现在1,4-二恶烷溶液（2-4当量）中易于获得的4M HCl。乙腈，0°C，2-4 h是合适的条件。此条件已被推广，并成功应用于各种烷基，炔基，芳基，杂芳基，苄基，叠氮基，螺氨基酸氰基甲基酯，而与胺的性质（伯或仲）以及胺与酯基之间的距离无关最终脱保护的氨基酯，具有较高的收率和纯度（与其他通常已知的相比）N-保护基（Cbz，Fmoc，Ac，Bn，Bz等）。还证明了与N-未保护的对应物相比，N- Boc保护的氨基酸氰基甲基酯足够稳定以进行进一步的官能化。
• TRAP Display: A High-Speed Selection Method for the Generation of Functional Polypeptides
  作者：Takahiro Ishizawa、Takashi Kawakami、Patrick C. Reid、Hiroshi Murakami

  DOI：10.1021/ja312579u

  日期：2013.4.10

  Here, we describe a novel method that enables highspeed in vitro selection of functional peptides, peptidomimetics, and proteins via a simple procedure. We first developed a new cell-free translation system, the TRAP system (transcription translation coupled with association of Euromycin linker), which automatically produces a polypeptide library through a series of sequential reactions: transcription, association of puromycin-DNA linker, translation, and conjugation between the nascent polypeptide and puromycin-DNA linker. We then applied the TRAP system for the selection of macrocyclic peptides against human serum albumin. Six rounds of selection using TRAP display were performed in approximately 14 h, yielding macrocyclic peptides with nanomolar affinity to their target protein. Because TRAP display enables high-speed selection of functional polypeptides, it will facilitate the generation of various polypeptides that are useful for biological and therapeutic applications.
• Peptide Syntheses Via Amino Acid Active Esters¹
  作者：Murray Goodman、Kenneth C. Stueben

  DOI：10.1021/ja01524a040

  日期：1959.8
• Enzymes as synthetic catalysts: mechanistic and active-site considerations of natural and modified chymotrypsin
  作者：J. Blair West、William J. Hennen、James L. Lalonde、Jeffrey A. Bibbs、Ziyang Zhong、Edgar F. Meyer、Chi Huey Wong

  DOI：10.1021/ja00169a043

  日期：1990.6

  into the active-site geometries of both the native and the oxidized enzymes. alpha}-Chymotrypsin with D-isomer selectivity in the hydrolysis of alpha}-methyl-alpha}-nitro esters was used for the synthesis of a D-L pseudopeptide. Molecular modeling together with kinetic results was used to explain the unusual phenomena in hydrolysis and synthesis catalyzed by the native and modified enzymes. alpha}-Chymotrypsin

  本文描述了α}-胰凝乳蛋白酶和（Metsub 192}-亚砜）-α}-胰凝乳蛋白酶在动力学控制过程（即氨解）中催化的肽合成的机理研究以及两种酶在不同的条件。确定了与水竞争酰基酶中间体的各种亲核试剂（包括 D-和 L-氨基酸）的分配参数。这些参数提供了对天然酶和氧化酶的活性位点几何形状的深入了解。在α}-甲基-α}-硝基酯的水解中具有D-异构体选择性的α}-糜蛋白酶用于合成DL假肽。分子模型与动力学结果一起用于解释由天然酶和修饰酶催化的水解和合成中的异常现象。在活性位点组氨酸的 epsilon}sub 2}-N 处甲基化的 α}-胰凝乳蛋白酶被证明是动力学控制过程中肽合成的有效催化剂。没有观察到肽键水解。