N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide | 14235-15-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide
• 英文别名: Z-D-Phe-pNA；benzyl N-[(2R)-1-(4-nitroanilino)-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]carbamate
• CAS: 14235-15-5
• 化学式: C₂₃H₂₁N₃O₅
• 分子量: 419.437
• InChiKey: JZPHGMKKKDRFSU-OAQYLSRUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.2
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.13
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide 在 盐酸 、 氢溴酸 、 sodium carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 溶剂黄146 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 、 乙酸乙酯 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of .ALPHA.-chymotrypsin by Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA, a stereoisomer of a specific substrate.

  摘要：

  采用传统的溶液法合成了多种酶的特定发色底物的立体异构体。其中，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA 是一种有效的α-糜蛋白酶特异性抑制剂。然而，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe 对α-糜蛋白酶没有任何抑制作用。对上述立体异构体中 pNA 分子的作用进行了研究，发现 pNA 分子参与了与酶的某些部分的结合，从而导致抑制活性的显现。

  DOI：

  10.1248/cpb.33.5301
• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基-D-苯丙氨酸 、 4-硝基苯胺 以35%的产率得到N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of .ALPHA.-chymotrypsin by Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA, a stereoisomer of a specific substrate.

  摘要：

  采用传统的溶液法合成了多种酶的特定发色底物的立体异构体。其中，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA 是一种有效的α-糜蛋白酶特异性抑制剂。然而，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe 对α-糜蛋白酶没有任何抑制作用。对上述立体异构体中 pNA 分子的作用进行了研究，发现 pNA 分子参与了与酶的某些部分的结合，从而导致抑制活性的显现。

  DOI：

  10.1248/cpb.33.5301

文献信息

• Fairly Marked Enantioselectivity for the Hydrolysis of Amino Acid Esters by Chemically Modified Enzymes¹
  作者：Yoshihiro Yano、Kenji Shimada、Jiro Okai、Koichi Goto、Yoko Matsumoto、Ryuichi Ueoka

  DOI：10.1021/jo0265075

  日期：2003.2.1

  The hydrolysis (deacylation) of enantiomeric substrates by the chemically modified enzymes decanoyl-alpha-chymotrypsin and decanoyl-trypsin was studied. Reaction activity for decanoyl-alpha-chymotrypsin was lower than that for the native enzyme, although intriguingly the enantioselectivity was markedly enhanced as compared with the native enzyme. In particular, the apparently complete enantioselective

  研究了化学修饰的癸酰基-α-胰凝乳蛋白酶和癸酰基-胰蛋白酶对映体底物的水解（脱酰作用）。癸酰基-α-胰凝乳蛋白酶的反应活性低于天然酶，尽管有趣的是，与天然酶相比，对映选择性显着提高。特别地，对于对硝基苯基N-十二烷酰基-D（L）-苯丙氨酸酯的水解裂解，获得了显然完全的对映选择性催化。然而，癸酰基胰蛋白酶未观察到对映选择性的增强。这些结果表明通过添加疏水基团的化学修饰的α-胰凝乳蛋白酶已经促进了对疏水酯水解的对映选择性。
• Inhibition of .ALPHA.-chymotrypsin by Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA, a stereoisomer of a specific substrate.
  作者：YOSHIO OKADA、YUKO TSUDA、NAOKI TENO、YOKO NAGAMATSU、UTAKO OKAMOTO、NORIO NISHI

  DOI：10.1248/cpb.33.5301

  日期：——

  Stereoisomers of specific chromogenic substrates for various enzymes were synthesized by a conventional solution method. Among them, Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA was found to be an effective and specific inhibitor of α-chymotrypsin. However, Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe did not show any inhibitory effect on α-chymotrypsin. The role of the pNA moiety of the above stereoisomer was investigated, and it was found that the pNA moiety participated in binding with some part of the enzyme, resulting in the manifestation of the inhibitory activity.

  采用传统的溶液法合成了多种酶的特定发色底物的立体异构体。其中，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA 是一种有效的α-糜蛋白酶特异性抑制剂。然而，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe 对α-糜蛋白酶没有任何抑制作用。对上述立体异构体中 pNA 分子的作用进行了研究，发现 pNA 分子参与了与酶的某些部分的结合，从而导致抑制活性的显现。