N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide | 14235-15-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide
• 英文别名: Z-D-Phe-pNA；benzyl N-[(2R)-1-(4-nitroanilino)-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]carbamate
• CAS: 14235-15-5
• 化学式: C₂₃H₂₁N₃O₅
• 分子量: 419.437
• InChiKey: JZPHGMKKKDRFSU-OAQYLSRUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.2
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.13
• 拓扑面积：
  113
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide 在 盐酸 、 氢溴酸 、 sodium carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 溶剂黄146 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 、 乙酸乙酯 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of .ALPHA.-chymotrypsin by Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA, a stereoisomer of a specific substrate.

  摘要：

  采用传统的溶液法合成了多种酶的特定发色底物的立体异构体。其中，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA 是一种有效的α-糜蛋白酶特异性抑制剂。然而，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe 对α-糜蛋白酶没有任何抑制作用。对上述立体异构体中 pNA 分子的作用进行了研究，发现 pNA 分子参与了与酶的某些部分的结合，从而导致抑制活性的显现。

  DOI：

  10.1248/cpb.33.5301
• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基-D-苯丙氨酸 、 4-硝基苯胺 以35%的产率得到N-(benzyloxycarbonyl)-D-phenylalanine p-nitroanilide
  参考文献：
  名称：

  Inhibition of .ALPHA.-chymotrypsin by Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA, a stereoisomer of a specific substrate.

  摘要：

  采用传统的溶液法合成了多种酶的特定发色底物的立体异构体。其中，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-pNA 是一种有效的α-糜蛋白酶特异性抑制剂。然而，Suc-L-Tyr-D-Leu-D-Phe-Pipe 对α-糜蛋白酶没有任何抑制作用。对上述立体异构体中 pNA 分子的作用进行了研究，发现 pNA 分子参与了与酶的某些部分的结合，从而导致抑制活性的显现。

  DOI：

  10.1248/cpb.33.5301

文献信息

• Fairly Marked Enantioselectivity for the Hydrolysis of Amino Acid Esters by Chemically Modified Enzymes¹
  作者：Yoshihiro Yano、Kenji Shimada、Jiro Okai、Koichi Goto、Yoko Matsumoto、Ryuichi Ueoka

  DOI：10.1021/jo0265075

  日期：2003.2.1

  The hydrolysis (deacylation) of enantiomeric substrates by the chemically modified enzymes decanoyl-alpha-chymotrypsin and decanoyl-trypsin was studied. Reaction activity for decanoyl-alpha-chymotrypsin was lower than that for the native enzyme, although intriguingly the enantioselectivity was markedly enhanced as compared with the native enzyme. In particular, the apparently complete enantioselective

  研究了化学修饰的癸酰基-α-胰凝乳蛋白酶和癸酰基-胰蛋白酶对映体底物的水解（脱酰作用）。癸酰基-α-胰凝乳蛋白酶的反应活性低于天然酶，尽管有趣的是，与天然酶相比，对映选择性显着提高。特别地，对于对硝基苯基N-十二烷酰基-D（L）-苯丙氨酸酯的水解裂解，获得了显然完全的对映选择性催化。然而，癸酰基胰蛋白酶未观察到对映选择性的增强。这些结果表明通过添加疏水基团的化学修饰的α-胰凝乳蛋白酶已经促进了对疏水酯水解的对映选择性。