Boc-[Aib-γ⁴(R)Val]₂-OMe | 1402819-82-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: Boc-[Aib-γ⁴(R)Val]₂-OMe
• 英文别名: Boc[U-γ(4)(R)V]2-OMe; U = Aib; V = Val；methyl (4R)-5-methyl-4-[[2-methyl-2-[[(4R)-5-methyl-4-[[2-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoyl]amino]hexanoyl]amino]propanoyl]amino]hexanoate
• CAS: 1402819-82-2
• 化学式: C₂₈H₅₂N₄O₇
• 分子量: 556.743
• InChiKey: UOCXGPUIXJGWNE-WOJBJXKFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.4
• 重原子数：
  39
• 可旋转键数：
  17
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.82
• 拓扑面积：
  152
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-[Aib-γ⁴(R)Val]₂-OMe 在 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 生成 Boc-[Aib-γ⁴(R)Val]₂-OH
  参考文献：
  名称：

  (αγ)n 序列中的 C12-螺旋发育 - Boc-[Aib-γ4(R)Val]-OMe 低聚物的光谱表征

  摘要：

  已通过 NMR、IR 和 CD 光谱方法探测了杂合寡肽 Boc-Aib-4(R)Val]n-OMe (n = 1-8) 在有机溶剂中的溶液构象。在固态下，该肽系列有利于 C12 螺旋构象，它是肽序列中 310 个螺旋的骨架扩展类似物。6- (n = 3) 和 16-残基 (n = 8) 肽的 NMR 研究表明，只有两个 NH 质子连接到 N 末端残基 Aib(1) 和 4(R)Val(2) 是溶剂暴露的. 在残基处也观察到具有局部螺旋构象特征的连续 NiH-Ni+1H NOE。IR 研究表明，链延长导致氢键 NH 伸缩带 (3343-3280 cm-1) 的强度大幅增强，这表明分子内氢键结构的伸长。NMR 和 IR 观察结果支持序列延长后 C12 螺旋结构的发展。()n 肽的 CD 谱显示在约 2 处为负最大值。206 nm 和在约的正最大值。192 nm，光谱特征与 β 肽中的 310 个螺旋不同。

  DOI：

  10.1002/ejoc.201300264
• 作为产物：
  描述：

  N-叔丁氧羰基-2-甲基丙氨酸 在 N-甲基吗啉 、 1-羟基苯并三唑 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 6.17h， 生成 Boc-[Aib-γ⁴(R)Val]₂-OMe
  参考文献：
  名称：

  (αγ)n 序列中的 C12-螺旋发育 - Boc-[Aib-γ4(R)Val]-OMe 低聚物的光谱表征

  摘要：

  已通过 NMR、IR 和 CD 光谱方法探测了杂合寡肽 Boc-Aib-4(R)Val]n-OMe (n = 1-8) 在有机溶剂中的溶液构象。在固态下，该肽系列有利于 C12 螺旋构象，它是肽序列中 310 个螺旋的骨架扩展类似物。6- (n = 3) 和 16-残基 (n = 8) 肽的 NMR 研究表明，只有两个 NH 质子连接到 N 末端残基 Aib(1) 和 4(R)Val(2) 是溶剂暴露的. 在残基处也观察到具有局部螺旋构象特征的连续 NiH-Ni+1H NOE。IR 研究表明，链延长导致氢键 NH 伸缩带 (3343-3280 cm-1) 的强度大幅增强，这表明分子内氢键结构的伸长。NMR 和 IR 观察结果支持序列延长后 C12 螺旋结构的发展。()n 肽的 CD 谱显示在约 2 处为负最大值。206 nm 和在约的正最大值。192 nm，光谱特征与 β 肽中的 310 个螺旋不同。

  DOI：

  10.1002/ejoc.201300264

文献信息

• Structural Characterization of Backbone-Expanded Helices in Hybrid Peptides: (αγ)n and (αβ)n Sequences with Unconstrained β and γ Homologues of L-Val
  作者：Krishnayan Basuroy、Bhimareddy Dinesh、Narayanaswamy Shamala、Padmanabhan Balaram

  DOI：10.1002/anie.201204436

  日期：2012.8.27

  Learning your αβγ′s: The diversity of hydrogen‐bonding patterns in backbone‐expanded hybrid helices is shown by crystal‐structure determination of several oligomeric peptides (see scheme; C=gray; H=white; O=red; N=blue). C12 helices were observed in the αγ peptide series for n=2–8. In comparison, the αα peptide and αβ peptide sequences show C10 and mixed C14/C15 helices, respectively.

  学习您αβγ的：在主链扩展混合螺旋氢键性图案的多样性是由几个寡聚肽的晶体结构测定所示（参见方案; C =灰色; H =白色; O =红色; N =蓝色） 。Ç 12 在用于αγ肽系列中观察到螺旋Ñ = 2-8。相比较而言，αα肽和αβ肽序列播放c 10和混合的C 14 / C 15分别螺旋，。