3-O-acetyl-5,6-diazido-5,6-dideoxy-1,2-O-isopropylidene-α-D-glucofuranose | 241148-80-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 3-O-acetyl-5,6-diazido-5,6-dideoxy-1,2-O-isopropylidene-α-D-glucofuranose
• 英文别名: [(3aR,5R,6S,6aR)-5-[(1R)-1,2-diazidoethyl]-2,2-dimethyl-3a,5,6,6a-tetrahydrofuro[2,3-d][1,3]dioxol-6-yl] acetate
• CAS: 241148-80-1
• 化学式: C₁₁H₁₆N₆O₅
• 分子量: 312.285
• InChiKey: GUMCENPTBNBDEN-HOTMZDKISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.1
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.91
• 拓扑面积：
  82.7
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-O-acetyl-5,6-diazido-5,6-dideoxy-1,2-O-isopropylidene-α-D-glucofuranose 在 sodium methylate 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 以100%的产率得到5,6-diazido-5,6-dideoxy-1,2-O-isopropylidene-α-D-glucofuranose
  参考文献：
  名称：

  作用中的广义端基作用：合成和评估稳定的还原型吲哚并咪唑糖模拟物作为糖苷酶抑制剂。

  摘要：

  合成了一系列在缩氨基立体中心（C-5）上结合了立体电子锚定轴向羟基的氨基缩酮栗精胺类似物，以满足对α-葡糖苷酶具有高度选择性的葡糖苷酶抑制剂的需求。多羟基化的双环体系是由合成后的方案由现成的六呋喃糖衍生物构建而成，该方案涉及（i）在非还原端构建五元环状（硫代）氨基甲酸酯或（硫代）脲部分，以及（ii）分子内亲核加成硫代氨基甲酸酯氮原子与单糖的掩蔽醛基的关系。报道了针对几种糖苷酶的还原性2-氧杂-和2-氮杂吲哚并核苷的生物学筛选。

  DOI：

  10.1021/jo991242o
• 作为产物：
  描述：

  [(2R)-2-[(3aR,5R,6S,6aR)-6-hydroxy-2,2-dimethyl-3a,5,6,6a-tetrahydrofuro[2,3-d][1,3]dioxol-5-yl]-2-azidoethyl] 4-methylbenzenesulfonate 在 吡啶 、 sodium azide 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 3-O-acetyl-5,6-diazido-5,6-dideoxy-1,2-O-isopropylidene-α-D-glucofuranose
  参考文献：
  名称：

  作用中的广义端基作用：合成和评估稳定的还原型吲哚并咪唑糖模拟物作为糖苷酶抑制剂。

  摘要：

  合成了一系列在缩氨基立体中心（C-5）上结合了立体电子锚定轴向羟基的氨基缩酮栗精胺类似物，以满足对α-葡糖苷酶具有高度选择性的葡糖苷酶抑制剂的需求。多羟基化的双环体系是由合成后的方案由现成的六呋喃糖衍生物构建而成，该方案涉及（i）在非还原端构建五元环状（硫代）氨基甲酸酯或（硫代）脲部分，以及（ii）分子内亲核加成硫代氨基甲酸酯氮原子与单糖的掩蔽醛基的关系。报道了针对几种糖苷酶的还原性2-氧杂-和2-氮杂吲哚并核苷的生物学筛选。

  DOI：

  10.1021/jo991242o

文献信息

• Binding and catalysis by yeast aldose reductase: A substrate-analog approach with new aldose derivatives
  作者：Philipp Hadwiger、Peter Mayr、Andreas Tauss、Arnold E Stütz、Bernd Nidetzky

  DOI：10.1016/s0960-894x(99)00255-3

  日期：1999.6

  5-Deoxy-D-xylofuranose derivatives and a range of new 5,6-dideoxy analogs of D-glucofuranose bearing azido or fluoro substituents were synthesised and employed as substrates of the NADH-dependent aldehyde reduction catalysed by yeast aldose reductase. In terms of catalytic efficiencies, these products proved to be superior to the parent compounds. (C) 1999 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.