tert-butyl {4-[((2S)-2-{[N-(5-phenylisoxazol-3-yl)-L-leucyl]amino}butyl)amino]phenoxy}acetate | 757976-04-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: tert-butyl {4-[((2S)-2-{[N-(5-phenylisoxazol-3-yl)-L-leucyl]amino}butyl)amino]phenoxy}acetate
• 英文别名: tert-butyl 2-[4-[[(2S)-2-[[(2S)-4-methyl-2-[(5-phenyl-1,2-oxazol-3-yl)amino]pentanoyl]amino]butyl]amino]phenoxy]acetate
• CAS: 757976-04-8
• 化学式: C₃₁H₄₂N₄O₅
• 分子量: 550.698
• InChiKey: WBJSMTWWHYPZLI-OZXSUGGESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.9
• 重原子数：
  40
• 可旋转键数：
  16
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.45
• 拓扑面积：
  115
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl {4-[((2S)-2-{[N-(5-phenylisoxazol-3-yl)-L-leucyl]amino}butyl)amino]phenoxy}acetate 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 {4-[((2S)-2-{[N-(5-phenylisoxazol-3-yl)-L-leucyl]amino}butyl)amino]phenoxy}acetic acid
  参考文献：
  名称：

  Arylamine based cathepsin K inhibitors: Investigating P3 heterocyclic substituents

  摘要：

  A modification of novel cathepsin K inhibitors I was carried out. The structural design was aimed at reducing the lipophilic character of compounds I for obtaining better pharmacokinetic profiles. This modification afforded several less lipophilic compounds with good inhibitory activities and pharmacokinetic profiles, although the enzyme selectivity over cathepsin S was left at issue. (c) 2006 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2006.06.031
• 作为产物：
  描述：

  4-苯甲氧基苯胺盐酸盐 在 盐酸 、 sodium hydride 、 potassium carbonate 、 1-羟基苯并三唑 、 溶剂黄146 、 苯硫酚 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三乙胺 、 三苯基膦 、 偶氮二甲酸二乙酯 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 tert-butyl {4-[((2S)-2-{[N-(5-phenylisoxazol-3-yl)-L-leucyl]amino}butyl)amino]phenoxy}acetate
  参考文献：
  名称：

  Arylamine based cathepsin K inhibitors: Investigating P3 heterocyclic substituents

  摘要：

  A modification of novel cathepsin K inhibitors I was carried out. The structural design was aimed at reducing the lipophilic character of compounds I for obtaining better pharmacokinetic profiles. This modification afforded several less lipophilic compounds with good inhibitory activities and pharmacokinetic profiles, although the enzyme selectivity over cathepsin S was left at issue. (c) 2006 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2006.06.031