6-azido-2(S)-hydroxyhexanoic acid | 1196835-38-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 6-azido-2(S)-hydroxyhexanoic acid
• 英文别名: AHHA；(2S)-6-azido-2-hydroxyhexanoic acid
• CAS: 1196835-38-7
• 化学式: C₆H₁₁N₃O₃
• 分子量: 173.172
• InChiKey: HNCXRURLKPKZMU-YFKPBYRVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  71.9
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  6-azido-2(S)-hydroxyhexanoic acid 、 氯乙腈 在 三乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 72.0h， 以84%的产率得到6-azido-2(S)-hydroxyhexanoic acid cyanomethyl ester
  参考文献：
  名称：

  Simultaneous and site-directed incorporation of an ester linkage and an azide group into a polypeptide by in vitro translation

  摘要：

  本文介绍了一种方法，通过体外翻译技术，将含有叠氮的侧链引入多肽链的任意内部位置。为此，利用6-叠氮-2(S)-羟基己酸（AHHA）——L-赖氨酸的α-羟基和ε-叠氮衍生物，对2′-脱氧胞苷酰-(3′→5′)-腺苷酸的腺苷3′(2′)-羟基进行酰化。通过酶促连接反应，将酰化的二核苷酸与tRNA转录本结合，形成化学稳定的AHHA-tRNACys(CUA)大肠杆菌抑制子。对Alicyclobacillus acidocaldarius酯酶2基因的第118位进行修改，引入终止密码子UAG。在E. coli体外翻译/转录系统中使用AHHA-tRNACys(CUA)，实现了在酯酶多肽链中引入连接到骨架酯的叠氮基团。与天然酯酶的翻译相比，合成修饰蛋白的产量达到了80%。此后，叠氮与烷炔修饰的寡脱氧核苷酸的耦合实验证明了这种方法在多肽耦合中的可行性。

  DOI：

  10.1039/b909188b
• 作为产物：
  描述：

  (2S)-6-氨基-2-羟基己酸 在 copper(ll) sulfate pentahydrate 、 triflic azide 、 potassium carbonate 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 18.0h， 以78%的产率得到6-azido-2(S)-hydroxyhexanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Simultaneous and site-directed incorporation of an ester linkage and an azide group into a polypeptide by in vitro translation

  摘要：

  本文介绍了一种方法，通过体外翻译技术，将含有叠氮的侧链引入多肽链的任意内部位置。为此，利用6-叠氮-2(S)-羟基己酸（AHHA）——L-赖氨酸的α-羟基和ε-叠氮衍生物，对2′-脱氧胞苷酰-(3′→5′)-腺苷酸的腺苷3′(2′)-羟基进行酰化。通过酶促连接反应，将酰化的二核苷酸与tRNA转录本结合，形成化学稳定的AHHA-tRNACys(CUA)大肠杆菌抑制子。对Alicyclobacillus acidocaldarius酯酶2基因的第118位进行修改，引入终止密码子UAG。在E. coli体外翻译/转录系统中使用AHHA-tRNACys(CUA)，实现了在酯酶多肽链中引入连接到骨架酯的叠氮基团。与天然酯酶的翻译相比，合成修饰蛋白的产量达到了80%。此后，叠氮与烷炔修饰的寡脱氧核苷酸的耦合实验证明了这种方法在多肽耦合中的可行性。

  DOI：

  10.1039/b909188b

文献信息

• Simultaneous and site-directed incorporation of an ester linkage and an azide group into a polypeptide by in vitro translation
  作者：Martin Humenik、Yiwei Huang、Igor Safronov、Mathias Sprinzl

  DOI：10.1039/b909188b

  日期：——

  A method is presented by which an azide-containing side chain can be introduced into any internal position of a polypeptide chain by in vitro translation. For this, 2′-deoxy-cytidylyl-(3′→5′)-adenosine was acylated on the 3′(2′)-hydroxyl group of adenosine with 6-azido-2(S)-hydroxyhexanoic acid (AHHA), an α-hydroxy- and ε-azide derivative of L-lysine. The acylated dinucleotide was enzymatically ligated with a tRNA transcript to provide chemically stable E. coli suppressor AHHA-tRNACys(CUA). The esterase 2 gene from Alicyclobacillus acidocaldarius was modified by the amber stop codon (UAG) on position 118. Using AHHA-tRNACys(CUA) in an E. coli in vitro translation/transcription system, the site-directed introduction of an azide group linked to a backbone ester into the esterase polypeptide was achieved. The yield of the synthesized modified protein reached 80% compared to translation of the native esterase. Subsequently, azide coupling with an alkyne-modified oligodeoxynucleotide demonstrated the feasibility of this approach for conjugation of polypeptides.

  本文介绍了一种方法，通过体外翻译技术，将含有叠氮的侧链引入多肽链的任意内部位置。为此，利用6-叠氮-2(S)-羟基己酸（AHHA）——L-赖氨酸的α-羟基和ε-叠氮衍生物，对2′-脱氧胞苷酰-(3′→5′)-腺苷酸的腺苷3′(2′)-羟基进行酰化。通过酶促连接反应，将酰化的二核苷酸与tRNA转录本结合，形成化学稳定的AHHA-tRNACys(CUA)大肠杆菌抑制子。对Alicyclobacillus acidocaldarius酯酶2基因的第118位进行修改，引入终止密码子UAG。在E. coli体外翻译/转录系统中使用AHHA-tRNACys(CUA)，实现了在酯酶多肽链中引入连接到骨架酯的叠氮基团。与天然酯酶的翻译相比，合成修饰蛋白的产量达到了80%。此后，叠氮与烷炔修饰的寡脱氧核苷酸的耦合实验证明了这种方法在多肽耦合中的可行性。