benzyl (2-((2-((2-(((benzyloxy)(((2R,3R,4S,5S,6S)-3,4,5-tris(benzyloxy)-6-methoxytetrahydro-2H-pyran-2-yl)methoxy)phosphoryl)oxy)ethyl)amino)-2-oxoethyl)amino)-2-oxoethyl)carbamate | 1174890-20-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: benzyl (2-((2-((2-(((benzyloxy)(((2R,3R,4S,5S,6S)-3,4,5-tris(benzyloxy)-6-methoxytetrahydro-2H-pyran-2-yl)methoxy)phosphoryl)oxy)ethyl)amino)-2-oxoethyl)amino)-2-oxoethyl)carbamate
• CAS: 1174890-20-0
• 化学式: C₄₉H₅₆N₃O₁₃P
• 分子量: 925.97
• InChiKey: PJDFYAMAQVRDRB-YNABYVMJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.63
• 重原子数：
  66.0
• 可旋转键数：
  26.0
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  187.44
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  13.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  benzyl (2-((2-((2-(((benzyloxy)(((2R,3R,4S,5S,6S)-3,4,5-tris(benzyloxy)-6-methoxytetrahydro-2H-pyran-2-yl)methoxy)phosphoryl)oxy)ethyl)amino)-2-oxoethyl)amino)-2-oxoethyl)carbamate 在 氢气 、 palladium(II) hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 以94%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  Sortase-Catalyzed Peptide−Glycosylphosphatidylinositol Analogue Ligation

  摘要：

  It is demonstrated that sortase A (SrtA) can catalyze efficient coupling of peptides to GPI analogues with a gtycine residue attached to the phosphoethanotamine moiety at the nonreducing end to form GPI-linked peptides. This represents the first chemoenzymatic synthesis of GPI-peptide conjugates and is a proof-of-concept for the potential application of SrtA to the synthesis of more complex GPI-anchored peptides/glycopeptides and GPI-anchored proteins/glycoproteins.

  DOI：

  10.1021/ja903231v
• 作为产物：
  描述：

  、 N-苄氧羰基甘氨酸 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以0.026 g的产率得到benzyl (2-((2-((2-(((benzyloxy)(((2R,3R,4S,5S,6S)-3,4,5-tris(benzyloxy)-6-methoxytetrahydro-2H-pyran-2-yl)methoxy)phosphoryl)oxy)ethyl)amino)-2-oxoethyl)amino)-2-oxoethyl)carbamate
  参考文献：
  名称：

  Sortase-Catalyzed Peptide−Glycosylphosphatidylinositol Analogue Ligation

  摘要：

  It is demonstrated that sortase A (SrtA) can catalyze efficient coupling of peptides to GPI analogues with a gtycine residue attached to the phosphoethanotamine moiety at the nonreducing end to form GPI-linked peptides. This represents the first chemoenzymatic synthesis of GPI-peptide conjugates and is a proof-of-concept for the potential application of SrtA to the synthesis of more complex GPI-anchored peptides/glycopeptides and GPI-anchored proteins/glycoproteins.

  DOI：

  10.1021/ja903231v