acetyl-5-deoxy-5-(cyclohexyl)(carbamoyl)methyl-2,3-O-diacetyl-β-D-ribofuranoside | 1543115-01-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: acetyl-5-deoxy-5-(cyclohexyl)(carbamoyl)methyl-2,3-O-diacetyl-β-D-ribofuranoside
• CAS: 1543115-01-0
• 化学式: C₁₉H₂₉NO₈
• 分子量: 399.441
• InChiKey: WMXTXLYEOQSBEG-MILDGSFASA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.21
• 重原子数：
  28.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.79
• 拓扑面积：
  131.22
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  acetyl-5-deoxy-5-(cyclohexyl)(carbamoyl)methyl-2,3-O-diacetyl-β-D-ribofuranoside 在 三氟甲磺酸三甲基硅酯 、 [bis(trifluoroacetoxy)iodo]benzene 、 氨 、 三乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 水 、 1,2-二氯乙烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 3.25h， 生成 5'-desoxy-5'-(1''-cyclohexyl-1''-aminomethyl)adenosine trifluoroacetate
  参考文献：
  名称：

  Analogues of the Natural Product Sinefungin as Inhibitors of EHMT1 and EHMT2

  摘要：

  A series of analogues of the natural product sinefungin lacking the amino acid moiety was synthesized and probed for their ability to inhibit EHMT1 and EHMT2. This study led to inhibitors 3b and 4d of methyltransferase activity of EHMT1 and EHMT2 and it demonstrates that such analogues constitute an interesting scaffold to develop selective methyltransferase inhibitors. Surprisingly, the inhibition was not competitive toward Ado Met.

  DOI：

  10.1021/ml4002503
• 作为产物：
  描述：

  methyl-5-desoxy-5-(cyclohexylidene)cyanomethyl-2,3-O-isopropyliden-β-D-ribofuranoside 在 吡啶 、 硫酸 、 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 双氧水 、 sodium hydroxide 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 水 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 acetyl-5-deoxy-5-(cyclohexyl)(carbamoyl)methyl-2,3-O-diacetyl-β-D-ribofuranoside
  参考文献：
  名称：

  Analogues of the Natural Product Sinefungin as Inhibitors of EHMT1 and EHMT2

  摘要：

  A series of analogues of the natural product sinefungin lacking the amino acid moiety was synthesized and probed for their ability to inhibit EHMT1 and EHMT2. This study led to inhibitors 3b and 4d of methyltransferase activity of EHMT1 and EHMT2 and it demonstrates that such analogues constitute an interesting scaffold to develop selective methyltransferase inhibitors. Surprisingly, the inhibition was not competitive toward Ado Met.

  DOI：

  10.1021/ml4002503