| 1338320-73-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• CAS: 1338320-73-2
• 化学式: C₅₈H₉₉N₇O₃₇S
• 分子量: 1518.51
• InChiKey: HWUWFQFZXVQQAC-AQMATKRISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -14.7
• 重原子数：
  103.0
• 可旋转键数：
  27.0
• 环数：
  7.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.9
• 拓扑面积：
  662.92
• 氢给体数：
  25.0
• 氢受体数：
  38.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  α-galactosyl fluoride 、 在 galactosynthase His₆BgaC/Glu₂₃₃Gly from Bacillus circulans 、 potassium chloride 、 sodium hydroxide 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  糖基转移酶和糖合酶在顺序反应和一锅反应中的组合，用于合成1型和2型N-乙酰乙酰氨基低聚物

  摘要：

  N-乙酰基乳糖胺（LacNAc）1型和2型以及poly-LacNAc的二糖单元参与许多生物识别事件。我们通过两种重组糖基转移酶β1,3的组合报告了1型（3Galβ1-3GlcNAcβ1-; Gal = d-半乳糖，GlcNAc = N-乙酰基d-葡糖胺）和2型（3Galβ1-4GlcNAcβ1-4）的LacNAc寡聚体的模块化设计。- ñ从-acetylglucosaminyltransferase幽门螺杆菌和人类β1,4半乳糖转移酶1，用galactosynthase他6 BgaC / Glu233Gly从环状芽孢杆菌。他的6 BgaC / Glu233Gly和β1,3- N的组合顺序或单罐模式下的‐乙酰氨基葡萄糖氨基转移酶可产生最多四个LacNAc单元的LacNAc 1型寡聚体。此外，顺序使用所有这三种酶可以访问各种neo-LacNAc低聚物。我们介绍了由1型和2型交替单元和1型终止的LacNAc

  DOI：

  10.1002/cctc.201500645
• 作为产物：
  描述：

  、 uridine 5'-diphospho-N-acetylglucosamine 在 β1,3-N-acetylglucosaminyltransferase from Helicobacter pylori 、 human β-1,4-galactosyltransferase-1 、 potassium chloride 、 magnesium chloride 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 、 、
  参考文献：
  名称：

  Combinatorial One-Pot Synthesis of Poly-N-acetyllactosamine Oligosaccharides with Leloir-Glycosyltransferases

  摘要：

  AbstractPoly‐N‐acetyllactosamine (Poly‐LacNAc, [3Galβ1,4GlcNAcβ1]n) glycans play an essential role in carbohydrate‐protein interactions. The synthesis of poly‐LacNAc, both chemical and enzymatic, is typically characterized by high losses of product during sequential synthesis, due to deprotection and/or purification steps. In this work we present a one‐pot synthesis of poly‐LacNAc oligosaccharides by combining recombinant glycosyltransferases. By fractionation of the poly‐LacNAc glycan mixture we were able to isolate glycans with up to six N‐acetyllactosamine (LacNAc) units. Activity measurements of the involved recombinant β1,4‐galactosyltransferase‐1 (β4GalT‐1) and β1,3‐N‐acetylglucosaminyltransferase (β3GlcNAcT) with isolated glycan substrates of up to eight sugar units revealed a preference of β3GlcNAcT for the tetrasaccharide and no preference of β4GalT‐1 for a specific glycan length. These findings led us to the optimization of combinatorial one‐pot synthesis by variation of substrate and enzyme ratios, as well as starting the synthesis with various poly‐LacNAc chain lengths. Consequently, we present here an optimized poly‐LacNAc synthesis by the combination of two glycosyltransferases and a uridine‐diphospho‐glucose/N‐acetylglucosamine 4′‐epimerase as one‐pot strategy resulting in long poly‐LacNAc glycans with up to six LacNAc units in high yields while minimizing reaction time and product loss. The obtained products are important ligands for the biofunctionalization of biomaterial surfaces and the construction of an artificial extracellular matrix for tissue engineering.

  DOI：

  10.1002/adsc.201100375

文献信息

• Tailored Multivalent Neo-Glycoproteins: Synthesis, Evaluation, and Application of a Library of Galectin-3-Binding Glycan Ligands
  作者：Dominic Laaf、Pavla Bojarová、Helena Pelantová、Vladimír Křen、Lothar Elling

  DOI：10.1021/acs.bioconjchem.7b00520

  日期：2017.11.15

  albumin (BSA) was accomplished by dialkyl squarate coupling to lysine residues resulting in a library of defined multivalent neo-glycoproteins. Solid-phase binding assays with immobilized neo-glycoproteins revealed distinct affinity and specificity of the multivalent glycan epitopes for Gal-3 binding. In particular, neo-glycoproteins decorated with N′,N″-diacetyllactosamine (GalNAcβ1,4GlcNAc; LacdiNAc) epitopes

  Galectin-3（Gal-3）是β-半乳糖苷结合凝集素家族的成员，是一种肿瘤生物标志物，参与肿瘤血管生成和转移。因此，Gal-3被认为是早期癌症诊断和抗癌治疗的有希望的靶标。我们在这里提出了定制的多价新糖蛋白文库的合成，并评估了它们的Gal-3结合特性。通过结合使用糖基转移酶和化学酶促反应，我们首先合成了一组N-乙酰基乳糖胺（Galβ1,4GlcNAc； LacNAc 2型）为基础的寡糖，分别具有五个不同的终止糖基化表位。牛血清白蛋白（BSA）的新糖基化是通过将二烷基方酸与赖氨酸残基偶联而完成的，从而形成一个确定的多价新糖蛋白文库。固定化的新糖蛋白的固相结合测定显示了多价聚糖表位对Gal-3结合的独特亲和力和特异性。特别是，用N '，N修饰的新糖蛋白″-二乙酰基乳糖胺（GalNAcβ1,4GlcNAc; LacdiNAc）表位显示出高选择性，并被证明可以高亲和力从人血清中捕获Gal-3
• Chemo-enzymatic modification of poly-<i>N</i>-acetyllactosamine (LacNAc) oligomers and <i>N,N</i>-diacetyllactosamine (LacDiNAc) based on galactose oxidase treatment
  作者：Christiane E Kupper、Ruben R Rosencrantz、Birgit Henßen、Helena Pelantová、Stephan Thönes、Anna Drozdová、Vladimir Křen、Lothar Elling

  DOI：10.3762/bjoc.8.80

  日期：——

  for studies of their possible therapeutic applications. We present the oxidation by galactose oxidase and subsequent chemical or enzymatic modification of terminal galactose and N-acetylgalactosamine residues of poly-N-acetyllactosamine (poly-LacNAc) oligomers and N,N-diacetyllactosamine (LacDiNAc) by galactose oxidase. Product formation starting from different poly-LacNAc oligomers was characterised

  聚糖在生物系统中的重要性因其在生理和病理过程中的各种功能而突出。糖蛋白和糖脂上的许多聚糖表位基于 N-乙酰乳糖胺单位 (LacNAc; Galbeta1,4GlcNAc)，并且经常存在于扩展的聚-LacNAc 聚糖 ([Galbeta1,4GlcNAc](n))。Poly-LacNAc 本身已被确定为半乳糖凝集素的结合基序，半乳糖凝集素是一类重要的凝集素，具有免疫反应和肿瘤发生的功能。因此，天然和修饰的聚-LacNAc 聚糖的合成对于与半乳糖凝集素的结合研究以及它们可能的治疗应用的研究具有特殊意义。我们介绍了半乳糖氧化酶的氧化作用以及随后的半乳糖氧化酶对聚 N-乙酰基乳糖胺 (poly-LacNAc) 寡聚体的末端半乳糖和 N-乙酰基半乳糖胺残基和 N,N-二乙酰基乳糖胺 (LacDiNAc) 的化学或酶促修饰。从不同的聚-LacNAc 低聚物开始的产品形成被表征和优化关于 C6-aldo