(2S)-2-[[(2S)-2-azaniumyl-3-methylbutanoyl]amino]-4-methylsulfanylbutanoate | 14486-09-0

• 物质功能分类: 生物化工 - 生化试剂 - 氨基酸
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (2S)-2-[[(2S)-2-azaniumyl-3-methylbutanoyl]amino]-4-methylsulfanylbutanoate
• CAS: 14486-09-0
• 化学式: C10H20N2O3S
• 分子量: 248.34
• InChiKey: YSGSDAIMSCVPHG-YUMQZZPRSA-N

物化性质

• 熔点：
  231 - 233o C
• 沸点：
  486.8±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.166±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  甲醇（微溶）、水（微溶）
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.8
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  118
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

安全信息

• 海关编码：
  2930909090
• 危险性防范说明：
  P261,P280,P301+P312,P302+P352,P305+P351+P338,P273,P501
• 危险性描述：
  H302,H315,H319,H335,H412

文献信息

• ˙OH radical induced decarboxylation of methionine-containing peptides. Influence of peptide sequence and net charge
  作者：Krzysztof Bobrowski、Christian Schöneich、Jerzy Holcman、Klaus-Dieter Asmus

  DOI：10.1039/p29910000353

  日期：——

  The ˙OH radical induced oxidation of methionine-containing peptides results in significantly different decarboxylation yields upon variation of the location of the methionine unit with respect to the terminal functions (Met–Gly, Met–Glu, Met–Gly–Gly, Gly–Met–Gly, Gly–Met and Gly–Gly–Met), or with the nature of neighbouring amino acids located at the N-terminus of methionine (Ala–Met, β-Ala-Met, Val-Met

  ˙OH自由基诱导的含蛋氨酸肽的氧化会导致蛋氨酸单元位置相对于末端功能（Met–Gly，Met–Glu，Met–Gly–Gly，Gly–Met -Gly，Gly-Met和Gly-Gly-Met），或具有位于蛋氨酸N-末端的相邻氨基酸（Ala-Met，β-Ala-Met，Val-Met，Leu-Met，Ser -Met，Thr-Met，His-Met，γ-Glu-Met，Pro-Met，Gly-Gly-Phe-Met和Tyr-Gly-Gly-Phe-Met）。γ-射线分解测得的CO 2产率从0％（Met–Gly，Met–Glu，Met–Gly–Gly，Gly–Met–Gly和Pro–Met）变化到约80％（γ–Glu–Met）可用的˙OH自由基。从机理上讲，脱羧被认为是通过分子内“外层”电子从甲硫氨酸羧酸盐官能团转移到氧化硫官能团S˙ +。γ-Glu-Met中存在一条额外的N末端脱羧途径，该途
• Enhanced carboxypeptidase efficacies and differentiation of peptide epimers
  作者：Yu-Sheng Sung、Joshua Putman、Siqi Du、Daniel W. Armstrong

  DOI：10.1016/j.ab.2021.114451

  日期：2022.4

  Carboxypeptidases enzymatically cleaves the peptide bond of C-terminal amino acids within peptides. In humans, it is involved in enzymatic synthesis and maturation of proteins and peptides. Carboxypeptidases A and Y have difficulty hydrolyzing the peptide bond of dipeptides and some other amino acid sequences. Early investigations into different N-blocking groups concluded that larger moieties increased

  羧肽酶酶促切割肽内C-末端氨基酸的肽键。在人类中，它参与蛋白质和肽的酶促合成和成熟。羧肽酶 A 和 Y 难以水解二肽的肽键和一些其他氨基酸序列。对不同 N 阻断基团的早期研究得出结论，较大的部分增加了底物对用羧肽酶水解肽键的敏感性。该研究最终证明 6-氨基喹啉-N-羟基琥珀酰亚胺氨基甲酸酯 (AQC) 作为 N 封闭基团极大地增强了羧肽酶的底物水解。在氨基酸和肽的 N 末端添加 AQC 还可以通过质谱检测改善色谱峰形和灵敏度。在现代蛋白质组学出现之前，这些酶已用于氨基酸序列测定。然而，大多数现代蛋白质组学方法假定所有肽都由l-氨基酸，因此无法区分肽序列中的 L-和d-氨基酸。允许手性分化的大多数现有方法要么需要合成标准，要么在该过程中引起外消旋化。该研究强调了肽内d-氨基酸对羧肽酶 Y 酶水解的抗性。这种立体选择性在筛选低丰度肽差向异构体时可能是有利的。
• MUTANT PROTEIN HAVING THE PEPTIDE-SYNTHESIZING ACTIVITY
  申请人：ABE Isao

  公开号：US20070292916A1

  公开（公告）日：2007-12-20

  The present invention aims at providing an excellent peptide-synthesizing protein and a method for efficiently producing a peptide. The peptide is synthesized by reacting an amine component and a carboxy component in the presence of at least one of proteins shown in the following (I) and (II). (I) The mutant protein having an amino acid sequence comprising one or more mutations from any of the mutations 1 to 68, and the mutations 239 to 290 and 324 to 377 in an amino acid sequence of SEQ ID NO:2. (II) The mutant protein having an amino acid sequence comprising one or more mutations from any of the mutations L1 to L335 and M1 to M642 in an amino acid sequence of SEQ ID NO:208

  本发明旨在提供一种优秀的肽合成蛋白质及高效生产肽的方法。在以下（I）和（II）所示的蛋白质的至少一种存在下，通过在胺组分和羧组分存在下反应合成肽。其中，（I）为突变蛋白质，其氨基酸序列包括来自于突变1至突变68、突变239至突变290和突变324至突变377的一个或多个突变；（II）为突变蛋白质，其氨基酸序列包括来自于L1至L335和M1至M642的一个或多个突变。
• Mutant protein having the peptide-synthesizing activity
  申请人：Abe Isao

  公开号：US20070190602A1

  公开（公告）日：2007-08-16

  The present invention aims at providing an excellent peptide-synthesizing protein and a method for efficiently producing a peptide. The peptide is synthesized by reacting an amine component and a carboxy component in the presence of at least one of proteins shown in the following (I) and (II). (I) The mutant protein having an amino acid sequence comprising one or more mutations from any of the mutations 1 to 68, and the mutations 239 to 290 and 324 to 377 in an amino acid sequence of SEQ ID NO:2. (II) The mutant protein having an amino acid sequence comprising one or more mutations from any of the mutations L1 to L335 and M1 to M642 in an amino acid sequence of SEQ ID NO:208

  本发明旨在提供一种优异的合成肽蛋白质及高效生产肽的方法。在以下(I)和(II)所示的蛋白质的存在下，通过反应胺组分和羧基组分来合成肽。(I)突变蛋白质的氨基酸序列包括来自突变1到68和突变239到290以及SEQ ID NO:2的氨基酸序列中的突变324到377中的一个或多个突变。(II)突变蛋白质的氨基酸序列包括来自突变L1到L335和M1到M642和SEQ ID NO:208的氨基酸序列中的一个或多个突变。
• MUTANT PROTEIN HAVING PEPTIDE-PRODUCTION ACTIVITY
  申请人：Ajinomoto Co., Inc.

  公开号：EP1829968A1

  公开（公告）日：2007-09-05

  The present invention aims at providing an excellent peptide-synthesizing protein and a method for efficiently producing a peptide. The peptide is synthesized by reacting an amine component and a carboxy component in the presence of at least one of proteins shown in the following (I) and (II). (I) The mutant protein having an amino acid sequence comprising one or more mutations from any of the mutations 1 to 68, and the mutations 239 to 290 and 324 to 377 in an amino acid sequence of SEQ ID NO:2. (II) The mutant protein having an amino acid sequence comprising one or more mutations from any of the mutations L1 to L335 and M1 to M642 in an amino acid sequence of SEQ ID NO:208

  本发明旨在提供一种优良的多肽合成蛋白和一种高效生产多肽的方法。该多肽是在至少一种如下(I)和(II)所示的蛋白质存在下，通过胺组分和羧基组分反应合成的。 (I)突变体蛋白质，其氨基酸序列包含 SEQ ID NO:2 的氨基酸序列中的突变 1 至 68、突变 239 至 290 和突变 324 至 377 中的一个或多个突变。 (II)突变体蛋白质，其氨基酸序列包含以下突变中的一个或多个突变 SEQ ID NO:208 的氨基酸序列中的 L1 至 L335 突变和 M1 至 M642 突变中的任一个或多个突变的突变体蛋白。